Анализы на биохимию крови

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Диагностика и дифференциальная диагностика поражений печени, сопровождающихся холестазом (например, механической желтухи и вирусного гепатита, врождённого гепатита и атрезии желчных путей).

  • Наблюдение за динамикой течения хронического гепатита, инфаркта миокарда.

  • Диагностика безжелтушных форм гепатита.

  • Мониторинг течения рака поджелудочной железы, простаты, гепатомы.

  • Скрининг алкоголизма.

  • Контроль лечения лиц с хроническим алкоголизмом.

  • Оценка гепатотоксичности лекарственных препаратов.

Описание

Микросомальный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах, участвует в обмене аминокислот.

Катализирует перенос гамма-глутамилового остатка с гамма-глутамилового пептида на аминокислоту или другой пептид, или на иную субстратную молекулу.

Основными органами локализации фермента являются почки (в 7 000 раз выше, чем в сыворотке крови), печень (в норме — в 200 - 500 раз больше, чем в сыворотке) и поджелудочная железа. Незначительная активность ГГТ регистрируется также в кишечнике, мозге, сердце, селезёнке, простате и скелетных мышцах. В клетке фермент локализован в мембране, лизосомах и цитоплазме, причём мембранная локализация ГГТ характерна для клеток с высокой секреторной, экскреторной или (ре)абсорбционной способностью.

Активность ГГТ сыворотки обычно связана с экскрецией синтезируемого в печени фермента и в норме незначительна. Однако при заболеваниях печени и желчевыводящих путей неизменно определяется повышенная активность фермента в сыворотке.

У новорождённых и детей до 6 месяцев уровни этого фермента превышают значения этого показателя у взрослых в 2 - 4 раза. Это связано с тем, что фермент принимает активное участие в т. н. «глутатионовом цикле», и следовательно — в процессах микросомального окисления и метаболизме аминокислот. Половые различия также оказывают влияние на уровень фермента, начиная с подросткового возраста. У подростков от 13 до 17 лет, равно как и у взрослых, «женская норма» активности ГГТ на 20 - 25% ниже «мужских» показателей.

Подготовка

Сдавать кровь утром, в период с 8 до 11 часов, натощак (рекомендуется не менее 8 часов и не более 14 часов голода, питье – вода, в обычном режиме, накануне избегать пищевых перегрузок).

Показания

  • Диагностика и дифференциальная диагностика болезней печени.
  • Обследование доноров.
  • Обследование контактных в очаге вирусного гепатита.
  • Патология миокарда.
  • Заболевания скелетной мускулатуры.

Описание

Внутриклеточный фермент, участвующий в обмене аминокислот.

Катализирует перенос аминогруппы аланина на альфа - кетоглутаровую кислоту с образованием пировиноградной кислоты и глутаминовой кислоты. Переаминирование происходит в присутствии кофермента - пиридоксальфосфата - производного витамина В6.

Наиболее высокая активность АЛТ выявляется в печени и почках, меньшая - в поджелудочной железе, сердце, скелетной мускулатуре. Активность фермента у женщин несколько ниже, чем у мужчин. АЛТ является внутриклеточным ферментом, его содержание в сыворотке крови здоровых людей невелико. Но при повреждении или разрушении клеток, богатых АЛТ (печень, мышца сердца, скелетная мускулатура, почки), происходит выброс этих ферментов в кровяное русло, что приводит к повышению их активности в крови.

При вирусных гепатитах степень увеличения активности АЛТ, как правило, пропорциональна тяжести заболевания. В острых случаях активность фермента в сыворотке крови может превышать нормальные значения в 5 - 10 раз и более. При вирусном гепатите повышение активности фермента происходит в очень ранние сроки - ещё до появления желтухи. Активность фермента повышена и у больных с безжелтушной формой заболевания. В динамике при благоприятном течении процесса активность АЛТ медленно снижается до исходных значений в течение нескольких недель. Но быстрое снижение активности фермента в сочетании с нарастающей гипербилирубинемией свидетельствует о неблагоприятном прогнозе.

АЛТ повышается и при инфаркте миокарда: одновременное определение активность двух аминотрансфераз (АЛТ и АСТ) является ценным диагностическим тестом.

В норме соотношение активностей АСТ/АЛТ (коэффициент де Ритиса) равно 1,33±0,42. При вирусных гепатитах это соотношение снижается, а при остром инфаркте миокарда - резко повышается.

Подготовка

Сдавать кровь утром, в период с 8 до 11 часов, натощак (рекомендуется не менее 8 часов и не более 14 часов голода, питье – вода, в обычном режиме, накануне избегать пищевых перегрузок).

Показания

  • Диагностика и дифференциальная диагностика инфаркта миокарда и других заболеваний сердечной мышцы, патологии мускулатуры и печени.

Описание

Фермент, участвующий в обмене аминокислот.

Катализирует перенос аминогруппы от аспарагиновой кислоты на альфа-кетоглутаровую кислоту с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутаминовой кислот. Переаминирование происходит в присутствие кофермента - пиридоксальфосфата — производного витамина В6.

Фермент содержится в тканях сердца, печени, скелетной мускулатуры, нервной ткани и почек, в меньшей степени - в поджелудочной железе, селезёнке и лёгких. В миокарде активность АСТ в 10 000 раз выше, чем в сыворотке крови. В эритроцитах аспартатаминотрансфераза содержится в количестве в 10 раз больше, чем в сыворотке.

Активность фермента у женщин несколько ниже, чем у мужчин. При инфаркте миокарда активность АСТ в сыворотке может повышаться в 2 - 20 раз, причём повышенную активность можно обнаружить еще до появления типичных признаков инфаркта на ЭКГ. Существует зависимость между размерами очага некроза в сердечной мышце и уровнем АСТ в сыворотке крови.

Важна также прогностическая ценность определения активности АСТ: если на 3-й день заболевания активность этого фермента не снижается, то прогноз плохой. Нарастание активности может свидетельствовать как о расширении очага инфаркта, так и о вовлечении в процесс других органов и тканей, например, печени. При инфаркте миокарда активность АЛТ увеличивается незначительно, поэтому коэффициент де Ритиса (соотношение АСТ/АЛТ) резко возрастает.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Патология поджелудочной железы.
  • Заболевания слюнных желез (эпидемический паротит).
  • Муковисцидоз.
  • Острые абдоминальные боли.

Описание

Фермент, участвующий в расщеплении углеводов.

Амилаза — гидролитический фермент, разлагает крахмал и гликоген до мальтозы. Амилаза образуется преимущественно в слюнных железах и поджелудочной железе, поступает затем соответственно в полость рта или просвет двенадцатиперстной кишки и участвует в переваривании углеводов пищи.

В сыворотке крови выделяют соответственно панкреатический и слюнной изоферменты амилазы. Значительно более низкой амилазной активностью обладают также такие органы как яичники, фаллопиевы трубы, тонкий и толстый кишечник, печень. Фермент выводится почками. Следовательно, увеличение сывороточной активности амилазы приводит к повышению активности амилазы в моче.

Амилаза может образовывать крупные по размеру комплексы с иммуноглобулинами и другими белками плазмы, поэтому не проходит через почечные клубочки, а содержание её в сыворотке возрастает, в моче наблюдается нормальная активность амилазы.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Патология поджелудочной железы.
  • Муковисцидоз.
  • Острые абдоминальные боли.

Описание

Фермент, катализирующий гидролиз крахмала, гликогена и некоторых сахаридов.

Вырабатывается поджелудочной железой. Расщепляет крахмал и гликоген до мальтозы в просвете двенадцатиперстной кишки. Выделяется преимущественно с мочой. При воспалении или закупорке протоков поджелудочной железы, когда в кровь поступает большое количество ферментов, усиливается её выведение с мочой.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Диагностика и мониторинг инфаркта миокарда.
  • Заболевания скелетных мышц (миодистрофии).
  • Травматические поражения.
  • Онкологические заболевания.
  • Гипотиреоз.

Описание

Фермент, характерный для мышечной ткани.

Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Содержится преимущественно в скелетной мускулатуре, миокарде, а также в гладких мышцах и головном мозге.

Креатинкиназа обеспечивает потребность в большом количестве энергии в короткие интервалы времени, например, обеспечивая энергией мышечные сокращения.

Активность КФК ингибируется тироксином. В детском возрасте активность креатинкиназы выше, чем у взрослых, что связано с интенсивным ростом и участием в этом процессе тканей, богатых этим ферментом — мышечной и нервной. У женщин активность КК несколько ниже, чем у мужчин. При повреждении клеток происходит высвобождение КК и поступление её в кровь.

Определение креатинкиназы и её изоферментов используется в диагностике и мониторинге инфаркта миокарда и миопатий. Увеличение активности КК может быть обнаружено через 4 часа после инфаркта, максимум достигается через 12 - 24 часа, снижение уровня происходит через 3 - 4 дня.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Ранняя диагностика инфаркта миокарда.
  • Дифференциальная диагностика инфаркта миокарда с инфарктом лёгкого или приступом неосложнённой стенокардии.

Описание

Изофермент креатинкиназы, характерный для ткани сердечной мышцы.

Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Молекула креатинкиназы-МВ состоит из двух различных субъединиц - В и М. Содержится исключительно в миокарде.

Определение активности МВ-изофермента креатинкиназы имеет большое значение при диагностике инфаркта миокарда и мониторинге постинфарктного состояния, позволяя оценить объём поражения и характер восстановительных процессов.

Для адекватной оценки соотношения концентрации КФК-MB и общей активности креатинкиназы введён расчётный относительный индекс RI = КФК-MB (нг/мл) / КФК общ. (Ед/л) х 100 (%). Для повреждения сердечной мышцы характерен RI > 2,5 - 3%.

Диагноз острого инфаркта миокарда подтверждается также наблюдением характерной динамики показателя, серийное определение КФК-MB с интервалом 3 часа в течение 6 - 9 часового периода при неспецифических изменениях ЭКГ более информативно, чем единичное измерение.

Значение активности КК-МВ зависит от метода исследования и реагентов.

Поэтому при исследовании изменения активности креатинкиназы-МВ в динамике для сохранения преемственности результатов необходимо проводить исследования одним и тем же методом в одной и той же лаборатории. Сравнение таких результатов будет более корректным.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Острый панкреатит.
  • Перфоративная язва желудка.
  • Хронический панкреатит.
  • Острый холецистит.
  • Тонкокишечня непроходимость.
  • Острая и хроническая почечная недостаточность.
  • Алкоголизм.
  • Диабетический кетоацидоз.
  • Цирроз печени.
  • Трансплантация органов.

Описание

Фермент, катализирующий гидролиз триглицеридов.

В тонком кишечнике липаза отвечает за расщепление нейтральных жиров — триглицеридов — сложных эфиров глицерола и высших карбоновых кислот. Уровни липазы в сыворотке не имеют достоверных различий у мужчин и женщин. При воспалении поджелудочной железы этот фермент попадает в кровяное русло. После острого панкреатита активность липазы в сыворотке возрастает через 4 - 8 часов, достигая пика через 24 часа, и снижается через 8 - 14 дней. 

Определение липазы при панкреатитах имеет более высокую клиническую чувствительность и специфичность, чем исследование амилазы. При эпидемическом паротите уровень липазы остаётся нормальным, если в процесс не вовлечена поджелудочная железа. Одновременное определение этих двух ферментов позволяет диагностировать поражение поджелудочной железы с точностью до 98% случаев.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания гепатобилиарной системы.
  • Инфаркт миокарда (ранняя диагностика, дифференциальная диагностика и мониторинг).
  • Опухоли.
  • Анемии, сопровождающиеся гемолизом.

Описание

Гликолитический фермент, участвующий в конечных этапах превращения глюкозы (катализ взаимопревращения пирувата и лактата).

Цинксодержащий фермент, локализующийся в основном в цитоплазме и обнаруживающийся практически во всех органах и тканях человека. Наибольшая активность отмечается в почках, печени, сердце, скелетных мышцах, поджелудочной железе, клетках крови. В эритроцитах её уровень в 100 раз выше, чем в сыворотке. У детей активность фермента выше, чем у взрослых, с возрастом активность ЛДГ сыворотки плавно снижается.

Показатели активности ЛДГ зависят от метода исследования. Повышенная активность ЛДГ в физиологических условиях наблюдается у беременных, новорожденных, после интенсивных физических нагрузок. Активность фермента у женщин несколько ниже, чем у мужчин. 

Мониторинг течения инфаркта миокарда. Рост активности ЛДГ наблюдается на 12 - 24 часу после инфаркта; максимальная активность отмечается через 24 - 48 часов. Повышенная активность фермента держится вплоть до 10 суток. Активность ЛДГ зависит от размеров очага поражения миокарда, а динамика ее снижения в процессе выздоровления - от интенсивности восстановительных процессов в сердечной мышце. 

Определение активности ЛДГ позволяет дифференцировать истинный инфаркт миокарда и клинически сходные с ним приступы стенокардии: при инфаркте суммарная активность ЛДГ возрастает и в результате ее значение в несколько раз превышает нормальный уровень, в то же время даже при тяжелых приступах стенокардии уровень активности ЛДГ соответствует норме. Снижение активности фермента в постинфарктном периоде происходит в 2 раза медленнее, чем нормализация таких маркеров поражения миокарда, как креатинкиназа и АСТ, что особенно ценно для поздней диагностики поражения.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Инфаркт миокарда.
  • Болезни печени.
  • Анемии гемолитические.
  • Опухолевые заболевания.

Описание

Фракция ЛДГ, характерная для сердечной мышцы.

В сыворотке крови и тканях человека лактатдегидрогеназа присутствует в виде 5 изоферментов. Каждый из изоферментов ЛДГ является тетрамером, образованным субъединицами двух типов - Н и М. При электрофоретическом разделении подвижность изоферментов различается, и они нумеруются как 1 (движется наиболее быстро), 2, 3, 4 и 5 (движется наиболее медленно).

Изофермент ЛДГ 1 присутствует в большой концентрации в мышце сердца (тетрамер НННН), а также в эритроцитах и корковом веществе почек; изофермент 5 (тетрамер ММММ) - в скелетной мускулатуре и в печени. ЛДГ 3 характерен для лёгочной ткани. В норме основным источником изоферментов ЛДГ в сыворотке являются разрушающиеся клетки крови. При повреждении тканей ЛДГ поступает из них в кровь.

Определение изоферментов имеет важное диагностическое значение, т. к. повышение концентрации отдельных изоферментов характеризует повреждение конкретных органов.

Повышение активности ЛДГ-1 в течение первых трёх суток после появления болей позволяет с большой вероятностью диагностировать инфаркт миокарда или исключить этот диагноз. Наиболее высокую диагностическую значимость повышение ЛДГ-1 имеет в первые 16 - 20 часов инфаркта миокарда, когда общая активность ЛДГ не превышает нормы. ЛДГ-1 может оставаться увеличенной после того как общая ЛДГ уже возвращается к норме. При небольших инфарктах активность ЛДГ-1 может быть увеличенной, в то время как общая ЛДГ остается в пределах нормы.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Диагностика возможного отравления фосфорорганическими инсектицидами.
  • Оценка функций печени при печёночной патологии (диагностика и мониторинг).
  • Оценка риска осложнений при хирургических вмешательствах, исследование чувствительности пациента к действию миорелаксантов.

Описание

Фермент, участвующий в гидролизе различных эфиров холина (ацетилхолин, бутирилхолин).

Холинэстераза синтезируется в печени. Особенно богаты этим ферментом нервная и мышечная ткани. Холинэстераза участвует в транспорте ионов через мембраны клеток крови и скелетных мышц, а в регуляции возбудимости и сократимости гладкой мускулатуры и миокарда.

Уровень холинэстеразы в сыворотке используется как показатель синтетической активности печени. Понижение активности холинстеразы в сыворотке сопровождается, как правило, снижением концентрации альбумина и ростом активности трансаминаз. Восстановление активности фермента свидетельствует о нормализации функции печени.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания предстательной железы (мониторинг течения карциномы простаты).
  • Заболевания печени, почек.

Описание

Фермент, участвующий в реакциях обмена фосфорной кислоты (при рН 5,0-5,5).

Кислая фосфатаза (КФ) катализирует гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и органических соединений. Этот лизосомальный фермент содержится практически во всех тканях. Самая высокая концентрация отмечается в предстательной железе (простатическая фракция), затем - в печени, селезёнке, эритроцитах (внелизосомальная локализация), тромбоцитах, костном мозге. Высокая активность кислой фосфатазы отмечается в макрофагах и остеокластах. Активность кислой фосфатазы предстательной железы никак не проявляется вплоть до достижения половой зрелости. 

У мужчин общая кислая фосфатаза сыворотки состоит из простатической КФ, частично, из КФ печени и КФ, вышедшей из разрушенных тромбоцитов и эритроцитов. 

У женщин выявляется преимущественно печёночное, эритроцитарное и тромбоцитарное происхождение фермента в сыворотке крови. Активность простатической фракции фермента ингибируют тартрат, оксалат, ионы фтора и железа. Устойчивые к действию тартрата формы кислой фосфатазы имеют источником другие органы и ткани.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания костной системы: остеодистрофии, метастазы и первичные опухоли костной ткани.
  • Обструктивные заболевания печени и желчевыводящих путей.
  • Первичный рак почек.
  • Инфекционный мононуклеоз (первая неделя заболевания).

Описание

Фермент, участвующий в реакциях обмена фосфорной кислоты, с оптимумом рН 8,6 - 10,1.

Катализирует гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и органических соединений. Самая высокая концентрация ЩФ обнаруживается в костной ткани (остеобластах), гепатоцитах, клетках почечных канальцев, слизистой кишечника и плаценте.

ЩФ участвует в процессах, связанных с ростом костей, поэтому активность её в сыворотке детей выше, чем у взрослых. Патологическое повышение активности ЩФ в сыворотке связано, в основном, с заболеваниями костей (формированием костной ткани) и печени (обструкцией желчных протоков). У недоношенных, детей в период активного роста, беременных (третий триместр) может наблюдаться повышенная физиологическая активность ЩФ.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Инсулинзависимый и инсулиннезависимый сахарный диабет (диагностика и мониторинг заболевания).
  • Патология щитовидной железы, надпочечников, гипофиза.
  • Заболевания печени.
  • Определение толерантности к глюкозе у лиц из групп риска развития сахарного диабета.
  • Ожирение.
  • Диабет беременных.
  • Нарушенная толерантность к глюкозе.

Описание

Основной экзо- и эндогенный субстрат энергетического обмена.

Больше половины энергии, расходуемой здоровым организмом, образуется за счёт окисления глюкозы. Глюкоза и её производные присутствуют в большинстве органов и тканей. Главные источники глюкозы — сахароза, крахмал, поступающие с пищей, запасы гликогена в печени, а также глюкоза, образующаяся в реакциях синтеза из аминокислот, лактата.

Концентрация глюкозы в крови является производной активности процессов гликогенеза, гликогенолиза, глюконеогенеза и гликолиза. Концентрация глюкозы в крови регулируется гормонами: инсулин является основным гипогликемическим фактором, а другие гормоны - глюкагон, соматотропин (СТГ), тиреотропин (ТТГ), гормоны щитовидной железы (Т3 и Т4), кортизол и адреналин вызывают гипергликемию (контринсулярное действие). Концентрация глюкозы в артериальной крови выше, чем венозной, т. к. происходит постоянная утилизация глюкозы тканями. С мочой глюкоза в норме не выводится.

Измерение глюкозы в крови является основным лабораторным тестом в диагностике диабета. Текущие критерии диагностического использования измерения глюкозы крови:

  • сочетание клинических симптомов диабета и случайного (т. е. независимого от времени предыдущего приёма пищи) обнаружения глюкозы плазмы порядка 11,1 ммоль/л и выше;

  • обнаружение глюкозы натощак 7,0 ммоль/л и выше;

  • уровень глюкозы в плазме через 2 часа после введения в пероральном глюкозотолерантном тесте - 11,1 ммоль/л и выше.

Рекомендуется проводить контрольные исследования на наличие диабета II типа всех людей (без симптомов диабета) старше 45 лет. В более раннем возрасте скрининговое исследование проводится у людей при повышенном риске диабета (включая детей старше 10 лет). Биохимические сдвиги могут быть обнаружены за несколько лет до клинического диагноза диабета.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок

Показания

  • Краткосрочный контроль гипергликемии у больных сахарным диабетом, особенно у новорождённых и небеременных женщин.

Описание

Комплекс глюкозы с белками сыворотки крови (гликозилированный белок).

Фруктозамин преимущественно представлен гликированным альбумином, образующимся в результате неферментативного присоединения глюкозы к альбумину. Период полувыведения этих сывороточных белков меньше, чем срок жизни эритроцитов. Поэтому, в отличие от гликированного гемоглобина, уровень фруктозамина отражает степень постоянного или транзиторного повышения уровня глюкозы не за 3 - 4 месяца, а за 1 - 3 недели, предшествующие исследованию. 

У детей уровень фруктозамина немного ниже, чем у взрослых. Гемоглобин, аскорбиновая кислота и церулоплазмин тормозят образование фруктозамина. 

Нецелесообразно применять тест при протеинурии и выраженной гипопротеинемии. При удовлетворительной компенсации углеводного обмена у больных сахарным диабетом уровень фруктозамина может соответствовать 286 - 320 мкмоль/л, при декомпенсации становится выше 370 мкмоль/л.

Подготовка

Подготовки не требуется.

Исследование не проводится у детей до 6 мес.

Показания

  • Долговременный мониторинг течения и контроль над лечением больных сахарным диабетом для определения степени компенсации заболевания.

Описание

Соединение гемоглобина с глюкозой, позволяющее оценивать уровень гликемии за 1 - 3 месяца, предшествующие исследованию.

Образуется в результате медленного неферментативного присоединения глюкозы к гемоглобину А, содержащемуся в эритроцитах.

Гликированный (употребляется также термин «гликозилированный») гемоглобин присутствует в крови и у здоровых людей. Скорость этой реакции и количество образующегося гликированного гемоглобина зависят от среднего уровня глюкозы в крови на протяжении срока жизни эритроцитов. В результате реакции образуется несколько вариантов гликированных гемоглобинов: НbA1a, HbA1b, HbA1c. Последняя форма количественно преобладает и дает более тесную корреляцию со степенью выраженности сахарного диабета.

Гликированный гемоглобин отражает гипергликемию, имевшую место на протяжении периода жизни эритроцитов (до 120 суток). Эритроциты, циркулирующие в крови, имеют разный возраст. Обычно ориентируются на усреднённый срок - 60 суток.

Уровень гликированного гемоглобина является показателем компенсации углеводного обмена на протяжении этого периода. Нормализация уровня гликированного гемоглобина в крови происходит на 4 - 6-й неделе после достижения нормального уровня глюкозы. У больных сахарным диабетом уровень этого соединения может быть повышен в 2 - 3 раза.

В соответствии с рекомендациями ВОЗ этот тест признан оптимальным и необходимым для контроля сахарного диабета.Больным сахарным диабетом рекомендуется проводить исследование уровня гликированного гемоглобина не менее одного раза в квартал. Значения могут различаться между лабораториями в зависимости от применяемого аналитического метода, поэтому контроль в динамике лучше проводить в одной лаборатории или, по крайней мере, тем же методом. При контроле над лечением диабета рекомендуется поддерживать уровень гликированного гемоглобина менее 7% и пересматривать терапию при содержании гликированного гемоглобина более 8%. Указанные значения применимы только для методов определения гликированного гемоглобина сертифицированных как прослеживаемые относительно DCCT (многолетнее исследование по контролю за диабетом и его осложнениями).

Клинические исследования с использованием сертифицированных методов показывают, что рост доли гликированного гемоглобина на 1% связан с увеличением уровня глюкозы плазмы крови, в среднем, примерно на 2 ммоль/л. Гликированный гемоглобин используется как показатель риска развития осложнений диабета. Доказано, что снижение значений гликированного гемоглобина на 1/10 связано с примерно 45% снижением риска прогрессии диабетической ретинопатии.

Результаты теста могут быть ложно изменены при любых состояниях, влияющих на средний срок жизни эритроцитов крови. Кровотечения или гемолиз вызывают ложное снижение результата; гемотрансфузии, естественно, искажают результат; при железодефицитной анемии наблюдается ложное повышение результата определения гликированного гемоглобина.

Интерпретация результата может быть затруднена присутствием вариантных форм гемоглобина (в том числе, наличием гемоглобина А2 при бета-талассемии, фетального гемоглобина у детей до 6 мес.).

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок. 

Следует избегать нагрузок на кисть или руку перед процедурой взятия крови или во время неё. Кровь желательно брать без использования жгута, или же немедленно при его наложении. Центрифугирование проводится по возможности быстро, после чего следует отделить плазму от клеток крови.

Показания

  • Оценка кислородного снабжения тканей при шоке, нарушениях кровообращения.
  • Оценка причины ацидоза.
  • Диагностика причин метаболического ацидоза.
  • Оценка уровня перфузии и адекватности доставки кислорода в ткани.
  • Исследования в области спортивной физиологии и медицины.
  • Дифференциальная диагностика миопатий.
  • Дифференциальная диагностика энзимопатий новорожденных.
  • Асфиксия новорожденных.
  • Сахарный диабет II типа.

Описание

Важный показатель кислотно-основного состояния организма; маркёр гипоперфузии тканей.

Молочная кислота (лактат) — продукт анаэробного метаболизма глюкозы (гликолиза), в ходе которого она образуется из пирувата под действием лактатдегидрогеназы. При достаточном поступлении кислорода пируват подвергается метаболизму в митохондриях до воды и углекислоты. В анаэробных условиях, при недостаточном поступлении кислорода, пируват преобразуется в лактат. Основное количество молочной кислоты поступает в кровь из скелетных мышц, мозга и эритроцитов.

Клиренс лактата (исчезновение его из крови) связан, главным образом, с метаболизмом его в печени и почках. Поглощение лактата печенью является насыщаемым процессом. Существует понятие «лактатного порога», при достижении которого плавный рост концентрации молочной кислоты при её повышенной продукции переходит в скачкообразный.

Концентрация лактата при физической нагрузке коррелирует с развитием утомления. В патологии лактоацидоз (закисление крови вследствие накопления лактата) чаще всего наблюдается при уменьшении доставки кислорода к тканям (тип А), вследствие снижения кровотока (шок, сепсис) или снижения парциального давления кислорода (тяжёлые заболевания лёгких, задержка дыхания). Реже причиной лактоацидоза являются метаболические сдвиги, приводящие к увеличению продукции лактата (тип В) – например, повышенная мышечная активность (чрезмерная физическая нагрузка, эпилептический статус), опухоли (особенно лейкемии и лимфомы) или изменения метаболизма печени (алкогольная интоксикация).

Лактатный ацидоз — один из вариантов метаболического ацидоза, который можно заподозрить при высоком анионном дефиците (разность между концентрацией натрия и суммарной концентрацией хлорида и бикарбонатов > 18 ммоль/л) и отсутствии других причин, таких как почечная недостаточность, приём салицилатов, отравление метанолом, злоупотребление этанолом, значительная кетонемия.

Лактат является метаболическим продуктом пропиленгликоля, входящего в состав растворителя для многих внутривенных препаратов. У пациентов со сниженной функцией почек при продолжительных инфузиях таких растворов может накапливаться повышенное количество лактата.

Подготовка

  • В течение 3-х дней, предшествующих дню проведения глюкозо - толерантного теста, необходимо придерживаться обычной диеты без ограничения углеводов; исключить факторы, которые могут вызвать обезвоживание огранизма (недостаточный питьевой режим, повышенную физическую нагрузку, наличие кишечных расстройств). 
  • За три дня до проведения исследования необходимо воздержаться от приёма лекарственных препаратов, применение которых может повлиять на результат исследования (салицилаты, оральные контрацептивы, тиазиды, кортикостероиды, фенотиазин, литий, метапирон, витамин «С» и др.). 
Внимание! Отмена лекарственных препаратов производится только после предварительной консультации пациента с врачом! 
  • Накануне за 24 часа до исследования противопоказано употребление алкоголя. 
  • Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), строго натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок. 

Глюкозо - толерантный тест не выполняется детям до 14 лет. 

Показания

  • Избыточный вес (масса тела).
  • Атеросклероз.
  • Артериальная гипертензия.
  • Подагра.
  • Близкие родственники больных сахарным диабетом.
  • Женщины, у которых были выкидыши, преждевременные роды, очень крупные новорожденные или дети с пороками развития, мёртворожденные новорожденные, сахарный диабет во время беременности.
  • Метаболический синдром.
  • Хронические заболевания печени.
  • Поликистоз яичников.
  • Нейропатии неясной этиологии.
  • Длительный приём диуретиков, глюкокортикоидов, синтетических эстрогенов.
  • Хронический парадонтоз и фурункулёз.

Описание

Метод выявления скрытых нарушений углеводного обмена.

Диагноз сахарного диабета ставится на основании повторно подтверждающегося повышения уровня глюкозы в крови, взятой натощак, выше диагностического порога (7 ммоль/л). У части пациентов некоторые признаки позволяют заподозрить начальную или скрытую форму нарушения обмена углеводов. К таким признакам относятся умеренное повышение концентрации глюкозы натощак (ниже диагностического порога диабета), эпизодическое появление глюкозы в моче без повышения уровня глюкозы натощак, симптомы диабета без зарегистрированного гипергликемии или глюкозурии, появление глюкозы в моче на фоне беременности, тиреотоксикоза, заболеваний печени или инфекций, нейропатия или ретинопатия неясного происхождения. В этих случаях выявить скрытые нарушения углеводного обмена помогает глюкозо-толерантный тест с определением глюкозы натощак и после приёма определенного количества глюкозы.

Всасывание в кровь глюкозы стимулирует секрецию инсулина поджелудочной железой, что приводит к поглощению глюкозы тканями и снижению уровня глюкозы крови уже через 2 ч после нагрузки. У здоровых людей уровень глюкозы через 2 ч после нагрузки глюкозой бывает менее 7,8 ммоль/л, у людей с сахарным диабетом – более 11,1 ммоль/л. Промежуточные значения обозначают как нарушение толерантности к глюкозе или «предиабет».

Нарушение толерантности к глюкозе объясняется комбинированным нарушением секреции инсулина и снижением чувствительности тканей (повышенной резистентностью) к инсулину. Уровень глюкозы натощак при нарушении толерантности к глюкозе может быть нормальным или слабо повышенным. У части людей с нарушением толерантности к глюкозе она может впоследствии восстановиться до нормы (примерно в 30% наблюдений), но это состояние может сохраняться, а у людей с нарушением толерантности к глюкозе существует высокий риск усиления нарушений углеводного обмена, переход этих нарушений в диабет типа 2. 

Нарушение толерантности к глюкозе, кроме того, часто обусловлено комплексом взаимосвязанных факторов риска сердечно-сосудистых заболеваний (повышенное артериальное давление, высокий холестерин и высокий уровень липопротеинов низкой плотности, низкий холестерин липопротеидов высокой плотности), которые определяют как «метаболический синдром» или «синдром резистентности к инсулину», или «синдром X». При выявлении нарушения толерантности к глюкозе определённые меры могут помочь предотвратить нарастание нарушений углеводного обмена: повышенная физическая активность, снижение веса (массы тела), здоровая сбалансированная диета.

Тест нецелесообразно проводить при повторно подтверждённом уровне глюкозы натощак выше диагностического порога сахарного диабета (7,0 ммоль/л). Его проведение противопоказано у лиц, у которых концентрация глюкозы натощак более 11,1 ммоль/л, а также у перенёсших в недавнем прошлом хирургическую операцию, инфаркт миокарда, роды. По усмотрению врача, при необходимости, тест может быть проведен с параллельным определением уровня С-пептида натощак и через 2 часа после нагрузки глюкозой для определения секреторного резерва инсулина.

Подготовка

Тест проводится строго по назначению врача (направление от лечащего врача или врача-консультанта медицинского офиса обязательно). 

  • В течение 3-х дней, предшествующих дню проведения глюкозо - толерантного теста, необходимо придерживаться обычной диеты без ограничения углеводов; исключить факторы, которые могут вызвать обезвоживание огранизма (недостаточный питьевой режим, повышенную физическую нагрузку, наличие кишечных расстройств). 
  • За три дня до проведения исследования необходимо воздержаться от приёма лекарственных препаратов, применение которых может повлиять на результат исследования (салицилаты, оральные контрацептивы, тиазиды, кортикостероиды, фенотиазин, литий, метапирон, витамин «С» и др.). 
Внимание! Отмена лекарственных препаратов производится только после предварительной консультации пациента с врачом! 
  • Накануне за 24 часа до исследования противопоказано употребление алкоголя. 
  • Тест проводится утром натощак после 10-14 часового голодания (но не более 16 часов). 

Глюкозо - толерантный тест не выполняется детям до 14 лет. 

Во время проведения исследования запрещается употреблять любые жидкости, кроме воды, принимать пищу, курить. Необходимо спокойно лежать или сидеть. При проведении пробы возможно появление слабости, ощущение обморока, повышенного потоотделения. В этом случае исследование приостанавливается. 

У обследуемого натощак производится взятие венозной крови для определения глюкозы и С-пептида, после чего он перорально принимает 75 г глюкозы растворённой 250 мл чая или тёплой воды. Через два часа после приёма 75 г глюкозы производится повторное измерение уровня глюкозы и С-пептида. 

Показания

  • Эпизодическая или подтверждённая глюкозурия без клинических симптомов диабета (полиурия) и с нормальными уровнями глюкозы натощак и после приёма пищи.
  • Клинические симптомы диабета, но без глюкозурии и с нормальным содержанием глюкозы в крови.
  • Устойчивая семейная предрасположенность к диабету, но отсутствие явных признаков диабета.
  • Глюкозурия на фоне беременности, тиреотоксикоза, заболеваний печени и/или инфекции.
  • Женщины, родившие крупных детей (4 кг).
  • Новорожденные с весом более 4 кг.

Противопоказания

  • Лица, перенёсшие в недавнем времени операции, инфаркт миокарда, роды.
  • Лица с содержанием глюкозы в крови натощак более 11,1 ммоль/л.

Описание

По данным экспертов ВОЗ, в мире более 100 млн. человек страдает сахарным диабетом, а к 2010 году это число удвоится. Среди населения нашей страны распространённость этого заболевания достигает 1,5 - 3,5%.

Массовые обследования показывают, что больных с нарушением толерантности к глюкозе в 2 раза больше, чем больных с явным сахарным диабетом. Одну из групп риска по развитию сахарного диабета составляют женщины, имеющие в анамнезе диабет беременных.

Большое значение приобретает исследование С-пептида, который даёт количественную оценку функции В-клеток, продуцирующих инсулин, дифференцирует инсулинозависимый и инсулиннезависимый сахарный диабет, его значения необходимы для коррекции проводимой терапии диабета 1 и 2 типа. Определение С-пептида имеет ряд преимуществ перед определением инсулина, так как он не связывается с рецепторами печени при секреции в портальную вену до попадания в общий кровоток (примерно одинаковая концентрация в портальном и общем кровотоке) и более точно отражает секрецию В-клеток; на результат не влияет приём инсулина; антитела к С-пептиду являются видоспецифическими и реагируют только с человеческим С-пептидом, что важно у больных находящихся на терапии инсулином.

Подготовка

Для проведения исследования обязательно наличие направления от лечащего врача или врача-консультанта МО / МЦ с указанием даты выдачи, ФИО врача и его личной подписью.

Глюкозотолерантный тест проводится на сроке 24-28 недель беременности (ограничения см. выше). Утром строго натощак (после 8-14 часов ночного голодания). В течение 3-х дней, предшествующих дню проведения глюкозотолерантного теста, необходимо придерживаться обычного режима питания без ограничения углеводов (не менее 150 г углеводов в день). Последний прием пищи также должен обязательно содержать 30-50 г углеводов. Пить воду не запрещается. В процессе проведения теста пациентка должна сидеть. Курение до завершения теста запрещается. Лекарственные средства, влияющие на уровень глюкозы крови (поливитамины и препараты железа, содержащие углеводы, глюкокортикоиды, β-адреноблокаторы, β-адреномиметики), по возможности, следует принимать после окончания теста. 

Показания

  • скрининговое обследование беременных для выявления гестационного диабета на сроке 24-28 недели беременности; 
  • скрининговое обследование беременных на сроке до 24 недель при наличии факторов высокого риска гестационного диабета.

Описание

Гестационный сахарный диабет или сахарный диабет беременности – нарушение толерантности к глюкозе, которое возникает или впервые выявляется во время беременности. Патология затрагивает в среднем 7% беременных (оценки варьируют в пределах 1-14% в зависимости от обследуемой популяции и применяемых критериев). Это нарушение не укладывается в критерии явного (манифестного) диабета, но представляет серьезную медицинскую проблему, поскольку связано с повышенной частотой осложнений беременности (для матери и плода), а также с увеличенным риском развития сахарного диабета 2-го типа у женщины в будущем. 

Беременность характеризуется увеличением резистентности к инсулину, компенсаторным повышением секреции инсулина и гиперинсулинемией. В раннем периоде беременности (первый триместр и первая половина второго триместра) глюкоза крови натощак и после приема пищи у беременных несколько ниже, чем у небеременных женщин. Резистентность к инсулину обычно возникает во втором триместре и далее нарастает в течение беременности. Физиологический смысл этого явления состоит в гарантии адекватного снабжения плода глюкозой, механизм его во многом связан с влиянием гормонов, секретируемых плацентой. При гестационном диабете изменения резистентности к инсулину существенно более выражены, чем при нормальной беременности, при этом нарушается и компенсаторное увеличение секреции инсулина.

Для скрининга диабета у беременных рекомендовано при первом обращении беременной к врачу на сроке до 24 недель обязательно проводить исследование уровня глюкозы крови или гликированного гемоглобина (HbA1c). Эти исследования позволяют выявить манифестный (явный) сахарный диабет с помощью одного из его критериев: глюкоза натощак выше 7 ммоль/л (или в случайной пробе выше 11,1 ммоль/л) или HbA1c выше 6,5%; либо отнести беременную в группу вероятного гестационного диабета (критерий - глюкоза натощак выше 5,1, но ниже 7,0 ммоль/л). До 24 недель беременности тест на толерантность к глюкозе рекомендуют проводить только беременным с наличием факторов высокого риска гестационного диабета, но нормальными показателями скринингового исследования глюкозы натощак. Эти факторы: 1) ожирение - индекс массы тела до беременности >30 кг/м2; 2) сахарный диабет 2-го типа у ближайших родственников; 3) любые нарушения углеводного обмена в прошлом - гестационный диабет в предыдущую беременность, нарушенная толерантность к глюкозе, изменение уровня глюкозы в крови натощак; 4) выявление глюкозы в моче. 

Всем остальным беременным (у которых при предварительных скрининговых исследованиях глюкозы не был выявлен сахарный диабет) рекомендовано при отсутствии противопоказаний проводить тест на толерантность к глюкозе для скрининга гестационного диабета на сроке между 24-28 неделями беременности. В исключительных случаях ГТТ с 75 г глюкозы может быть проведен вплоть до 32 недели беременности. Проведение ГТТ с 75 г глюкозы на более поздних сроках может быть опасным для плода!

Непосредственно в медицинских офисах ИНВИТРО процедура глюкозотолерантного теста беременным проводится на сроке беременности до 28 недель + 0 дней на дату взятия крови.

Глюкозотолерантный тест не проводят в следующих ситуациях: 

  • при раннем токсикозе беременности (рвота, тошнота); 
  • при необходимости соблюдения строгого постельного режима (тест не проводится до момента расширения двигательного режима); 
  • на фоне острого воспалительного или инфекционного заболевания; 
  • при обострении хронического панкреатита или наличии демпинг-синдрома (синдром резецированного желудка). 

При уровне глюкозы натощак 7 ммоль/л и выше тест с нагрузкой не проводится. В медицинских офисах ИНВИТРО проводится предварительное измерение уровня глюкозы в крови из пальца методом сухой химии с использованием реагентной полоски. При результате выше 7,5 ммоль/л тест с нагрузкой не проводится, предлагается выполнение исследования глюкозы из венозной крови натощак без нагрузки. 

Во время теста пациентка должна в течение 5 минут выпить раствор глюкозы, состоящий из 75 г сухой глюкозы, растворенной в 250–300 мл теплой (37–40 °С) питьевой негазированной воды. Время отсчитывают от начала приема раствора глюкозы. Венозную кровь для исследования берут три раза: 

  1. натощак (до приема глюкозы), 
  2. через 1 час после приема глюкозы, 
  3. через 2 часа после приема глюкозы.

Материал для исследования:

  • при обеспечении центрифугирования пробы с разделительным гелем непосредственно после 30-минутного периода образования сгустка – можно использовать сыворотку крови (пробирка с красной крышкой). 
  • во всех остальных ситуациях - плазма (ЭДТА, флюорид, пробирка с серой крышкой).

Подготовка

 

Для проведения исследования обязательно наличие направления от лечащего врача или врача-консультанта МО / МЦ с указанием даты выдачи, ФИО врача и его личной подписью.

Глюкозотолерантный тест проводится на сроке 24-28 недель беременности (ограничения см. выше). Утром строго натощак (после 8-14 часов ночного голодания). В течение 3-х дней, предшествующих дню проведения глюкозотолерантного теста, необходимо придерживаться обычного режима питания без ограничения углеводов (не менее 150 г углеводов в день). Последний прием пищи также должен обязательно содержать 30-50 г углеводов. Пить воду не запрещается. В процессе проведения теста пациентка должна сидеть. Курение до завершения теста запрещается. Лекарственные средства, влияющие на уровень глюкозы крови (поливитамины и препараты железа, содержащие углеводы, глюкокортикоиды, β-адреноблокаторы, β-адреномиметики), по возможности, следует принимать после окончания теста. 

Показания

  • скрининговое обследование беременных для выявления гестационного диабета на сроке 24-28 недели беременности; 
  • скрининговое обследование беременных на сроке до 24 недель при наличии факторов высокого риска гестационного диабета.

Описание

Гестационный сахарный диабет или сахарный диабет беременности – нарушение толерантности к глюкозе, которое возникает или впервые выявляется во время беременности. Патология затрагивает в среднем 7% беременных (оценки варьируют в пределах 1-14% в зависимости от обследуемой популяции и применяемых критериев). Это нарушение не укладывается в критерии явного (манифестного) диабета, но представляет серьезную медицинскую проблему, поскольку связано с повышенной частотой осложнений беременности (для матери и плода), а также с увеличенным риском развития сахарного диабета 2-го типа у женщины в будущем. 

Беременность характеризуется увеличением резистентности к инсулину, компенсаторным повышением секреции инсулина и гиперинсулинемией. В раннем периоде беременности (первый триместр и первая половина второго триместра) глюкоза крови натощак и после приема пищи у беременных несколько ниже, чем у небеременных женщин. Резистентность к инсулину обычно возникает во втором триместре и далее нарастает в течение беременности. Физиологический смысл этого явления состоит в гарантии адекватного снабжения плода глюкозой, механизм его во многом связан с влиянием гормонов, секретируемых плацентой. При гестационном диабете изменения резистентности к инсулину существенно более выражены, чем при нормальной беременности, при этом нарушается и компенсаторное увеличение секреции инсулина.

Для скрининга диабета у беременных рекомендовано при первом обращении беременной к врачу на сроке до 24 недель обязательно проводить исследование уровня глюкозы крови или гликированного гемоглобина (HbA1c). Эти исследования позволяют выявить манифестный (явный) сахарный диабет с помощью одного из его критериев: глюкоза натощак выше 7 ммоль/л (или в случайной пробе выше 11,1 ммоль/л) или HbA1c выше 6,5%; либо отнести беременную в группу вероятного гестационного диабета (критерий - глюкоза натощак выше 5,1, но ниже 7,0 ммоль/л). До 24 недель беременности тест на толерантность к глюкозе рекомендуют проводить только беременным с наличием факторов высокого риска гестационного диабета, но нормальными показателями скринингового исследования глюкозы натощак. Эти факторы: 1) ожирение - индекс массы тела до беременности >30 кг/м2; 2) сахарный диабет 2-го типа у ближайших родственников; 3) любые нарушения углеводного обмена в прошлом - гестационный диабет в предыдущую беременность, нарушенная толерантность к глюкозе, изменение уровня глюкозы в крови натощак; 4) выявление глюкозы в моче. 

Всем остальным беременным (у которых при предварительных скрининговых исследованиях глюкозы не был выявлен сахарный диабет) рекомендовано при отсутствии противопоказаний проводить тест на толерантность к глюкозе для скрининга гестационного диабета на сроке между 24-28 неделями беременности. В исключительных случаях ГТТ с 75 г глюкозы может быть проведен вплоть до 32 недели беременности. Проведение ГТТ с 75 г глюкозы на более поздних сроках может быть опасным для плода!

 

Непосредственно в медицинских офисах ИНВИТРО процедура глюкозотолерантного теста беременным проводится на сроке беременности до 28 недель + 0 дней на дату взятия крови.


Глюкозотолерантный тест не проводят в следующих ситуациях: 

  • при раннем токсикозе беременности (рвота, тошнота); 
  • при необходимости соблюдения строгого постельного режима (тест не проводится до момента расширения двигательного режима); 
  • на фоне острого воспалительного или инфекционного заболевания; 
  • при обострении хронического панкреатита или наличии демпинг-синдрома (синдром резецированного желудка). 

При уровне глюкозы натощак 7 ммоль/л и выше тест с нагрузкой не проводится. В медицинских офисах ИНВИТРО проводится предварительное измерение уровня глюкозы в крови из пальца методом сухой химии с использованием реагентной полоски. При результате выше 7,5 ммоль/л тест с нагрузкой не проводится, предлагается выполнение исследования глюкозы из венозной крови натощак без нагрузки. 

Во время теста пациентка должна в течение 5 минут выпить раствор глюкозы, состоящий из 75 г сухой глюкозы, растворенной в 250–300 мл теплой (37–40 °С) питьевой негазированной воды. Время отсчитывают от начала приема раствора глюкозы. Венозную кровь для исследования берут три раза: 

  1. натощак (до приема глюкозы), 
  2. через 1 час после приема глюкозы, 
  3. через 2 часа после приема глюкозы.

Материал для исследования:

  • при обеспечении центрифугирования пробы с разделительным гелем непосредственно после 30-минутного периода образования сгустка – можно использовать сыворотку крови (пробирка с красной крышкой). 
  • во всех остальных ситуациях - плазма (ЭДТА, флюорид, пробирка с серой крышкой).

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), строго натощак (не менее 12 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Оценка риска развития атеросклероза (в комплексе с холестеролом и его фракциями).
  • Подагра.
  • Панкреатит.
  • Инфаркт миокарда.
  • Наследственные нарушения обмена.

Описание

Главные липиды крови, являющиеся основным источником энергии для клеток.

Поступают в организм с пищей, а также синтезируются клетками жировой ткани, печени, кишечника. Не циркулируют в свободном виде, а связаны с белками и переносятся в виде макромолекулярных комплексов — липопротеидов. Являются основными липидами жировых отложений и пищевых продуктов. Молекула триглицерида содержит трехатомный глицерин и 3 остатка высших жирных кислот, преимущественно пальмитиновой, стеариновой, линолевой и олеиновой.

Основной источник энергии для клеток. Триглицериды накапливаются в жировых клетках, откуда после гидролиза расщепляются до глицерина и жирных кислот и освобождаются в систему циркуляции.

Уровень этого показателя в крови изменяется с возрастом.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), строго натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Атеросклероз и связанные с ним заболевания сердечно-сосудистой системы: ишемическая болезнь сердца, инфаркт миокарда (прогнозирование, оценка риска, диагностика).
  • Болезни печени и почек.
  • Эндокринная патология (микседема, сахарный диабет).

Описание

Важнейший показатель липидного обмена.

Холестерол (холестерин) — вторичный одноатомный циклический спирт. В крови и тканях организма содержится в свободной и эстерифицированной формах.

Свободный холестерол — компонент клеточных плазматических мембран, а также мембран митохондрий и эндоплазматической сети (в меньшем количестве). В сыворотке крови преобладают его эфиры. Холестерол является предшественником половых гормонов, кортикостероидов, желчных кислот, витамина D.

До 80% холестерола синтезируется в печени, а остальная часть поступает в организм с продуктами животного происхождения (жирное мясо, сливочное масло, яйца). Холестерол нерастворим в воде, транспорт его между тканями и органами происходит за счёт образования липопротеидных комплексов.

Выделяют фракции холестерола липопротеидов низкой плотности (ЛПНП) и липопротеидов высокой плотности (ЛПВП), различающиеся по составу и функциям.

Уровень холестерола при рождении ниже 3,0 ммоль/л. С возрастом уровень его в крови увеличивается, появляются половые различия в концентрации. У мужчин уровень холестерола растёт в раннем и среднем возрасте и снижается в старости. У женщин концентрация холестерина с возрастом увеличивается более медленно, вплоть до менопаузы, в дальнейшем может превышать уровень мужчин. Это связано с действием половых гормонов. Эстрогены снижают, а андрогены повышают уровень общего холестерина.

Накопление холестерина является фактором риска развития атеросклероза и ишемической болезни сердца (ИБС). Высокий риск развития ИБС у взрослых — концентрация холестерола в крови выше 6,22 ммоль/л. При концентрации общего холестерола в диапазоне пограничных значений и выше целесообразно исследовать холестерол в комплексе с определением триглицеридов, холестерола ЛПВП и ЛПНП.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), строго натощак (не менее 12 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Атеросклероз и связанные заболевания сердечно-сосудистой системы: ишемической болезни сердца, инфаркта миокарда (оценка риска, диагностика, прогнозирование).
  • Болезни печени.

Описание

Фракция липопротеинов, отвечающая за перенос холестерина из периферических клеток в печень

Липопротеины в крови осуществляют транспорт липидов, в том числе и холестерола, от одной клеточной популяции к другой. В отличие от других липопротеинов, ЛПВП осуществляют транспорт холестерина от клеток периферических органов (в том числе сосудов сердца, артерий мозга и др.) в печень, где холестерол переводится в желчные кислоты и выводится из организма.

У женщин в среднем значения ЛПВП выше, чем у мужчин. Снижение концентрации ЛПВП-холестерола ниже 0,90 ммоль/л для мужчин и ниже 1,15 ммоль/л для женщин, а также соотношение холестерола липопротеинов низкой плотности к липопротеинам высокой плотности больше 3:1 связывается с повышенным риском атеросклероза.

Повышенный уровень ЛПВП-холестерола рассматривается как антиатерогенный фактор.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), строго натощак (не менее 12 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Атеросклероз и связанные заболевания сердечно-сосудистой системы: ишемической болезни сердца, инфаркта миокарда (оценка риска, диагностика, прогнозирование).
  • Болезни печени.

Описание

Фракция липопротеинов, отвечающая за перенос холестерола к клеткам тканей и органов.

Внимание! Данное исследование отдельно не выполняется, только в комплексе с тестами: №30 (Триглицериды)№31 (Холестерол общий)№32 (Холестерол - ЛПВП).

Липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) являются основной транспортной формой холестерола, перенося его главным образом в виде эфиров холестерола. Относятся к бета-липопротеинам.

Липопротеины в крови осуществляют транспорт липидов, включая холестерол, от одной клеточной популяции к другой. Считается, что показатель холестерол-ЛПНП больше коррелирует с риском атеросклероза, чем уровень общего холестерола, поскольку именно эта фракция обеспечивает приток холестерина к сосудам и органам. В условиях патологии ЛПНП захватываются клетками в стенках сосудов с образованием атеросклеротических бляшек, которые сужают просвет сосудов и способствуют тромбообразованию.

Повышенный уровень ЛПНП-холестерола (более 3,37 ммоль/л) рассматривается как фактор риска развития атеросклероза, а уровень > 4,14 ммоль/л можно расценивать как высокую степень риска развития атеросклероза и ишемической болезни сердца

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), строго натощак (не менее 12 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Диагностика нарушений липидного обмена.
  • Оценка атерогенных сдвигов в крови и риска развития патологии коронарных сосудов.

Описание

Маркёр атерогенности.

Липопротеиды очень низкой плотности – разнородная группа частиц с диаметром 30 - 80 нм (мельче хиломикронов, но больше остальных липопротеидов). Это основное средство для транспорта экзогенных липидов в плазме. Гиперлипемия, обусловленная ЛПОНП, как и хиломикронами, придаёт плазме мутный вид, что отмечается как наличие хилёза, но в отличие от липемии, обусловленной хиломикронами, мутность, обусловленная ЛПОНП, не отделяется в виде слоя при хранении плазмы в течение 12 - 18 часов при 4°С. Гетерогенность размеров ЛПОНП определяется различием содержания в них как белков, так и липидов. Более крупные частицы содержат относительно больше неполярных триглицеридов и меньше фосфолипидов и холестерина, чем мелкие.

Основное место синтеза ЛПОНП – печень, небольшое количество их поступает в плазму из кишечника. Основная роль этих частиц – транспорт триглицеридов из печени в периферические ткани. ЛПОНП, помимо этого, служат основным предшественником липопротеидов низкой плотности (ЛПНП). Период полужизни ЛПОНП в плазме составляет 6 - 12 часов.

В метаболизме триглицеридов и клиренсе плазмы от ЛПОНП важную роль играет тканевой фермент – липопротеиновая липаза. Липопротеиды очень низкой плотности относят к высокоатерогенным липопротеидам, участвующим в механизме образования атеросклеротических бляшек: повышенное поглощение макрофагами ЛПОНП обуславливает выраженное накопление в них холестерина и образование пенистых клеток.

Доказано, что развитие атеросклероза ускоряется на фоне повышенной концентрации ЛПОНП при сахарном диабете и болезнях почек.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), строго натощак (не менее 12 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Раннее выявление риска атеросклероза, обследование лиц с семейной предрасположенностью.
  • Симптомы преждевременной (женщины – до 65 лет, мужчины – до 55 лет) ишемической болезни сердца без гиперхолестеринемии.
  • Стеноз церебральных сосудов.

Описание

Маркёр риска атеросклероза.

Lp(a) относятся к категории атерогенных липопротеинов - повышенная концентрация Lp(a) ассоциирована с увеличенным риском патологии коронарных сосудов, инфаркта миокарда, инсульта. Уровень Lp(a) в крови определяется преимущественно генетическими факторами, поэтому он считается важным фактором риска преждевременных атеросклеротических изменений. 
Исторически, деление липопротеинов на разные категории основано на различной плотности липопротеиновых частиц, определяемой ультрацентрифугированием: 

  1. хиломикроны (chilomicrons);

  2. липопротеины очень низкой плотности (VLDL, см. тест № 218 холестерол ОНП);

  3. липопротеины промежуточной плотности (IDL);

  4. липопротеины низкой плотности (LDL, см. тест № 33холестерол ЛПНП);

  5. липопротеины высокой плотности (HDL, см. тест № 32холестерол ЛПВП);

  6. липопротеины (a) (Lp (a)).

По плотности, Lp(a) близки к HDL. По электрофоретической подвижности – к VLDL. Структурно же частицы Lp(a) сходны с LDL. Они имеют сходный с LDL состав липидов и, также как и LDL, содержат 1 молекулу белка apo-B в каждой частице (см. тесты apo-B - тест № 220 и apo-A1 - тест № 219). Но белковая часть Lp(a) содержит еще и особый, присущий только этим липопротеинам, белок - apo (a), который по структуре проявляет большое сходство с плазминогеном. Роль Lp(a) в патогенезе атеросклероза полностью неясна, предположительно, она может определяться структурной аналогией apo (a) и плазминогена (связывание с фибрином, конкурентное ингибирование фибринолитической активности плазминогена). Синтез Lp(a) происходит в печени.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), строго натощак (не менее 12 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Оценка риска поражения коронарных сосудов.
  • Оценка риска поражения церебральных сосудов.
  • Диагностика наследственных нарушений липидного обмена.

Описание

Маркёр риска сердечно-сосудистых заболеваний, отражающий антиатерогенную активность липопротеидов высокой плотности.

Апо А1 — основной белок в составе липопротеинов высокой плотности (ЛПВП). Присутствует также в хиломикронах. Его нормальный уровень обеспечивает снижение риска поражения коронарных и мозговых сосудов. Снижение угрожает повышением риска возникновения атеросклероза, поражением коронарных и церебральных артерий. Синтез аполипопротеина А1 происходит в печени и кишечнике. Поступив из кишечника в кровь в составе хиломикронов, он накапливается в липопротеидах высокой плотности.

Апо А1 важен для поддержания структуры ЛПВП, облегчающей растворимость и транспорт липидов. Важнейшая его функция — активация лецитин холестерол-ацилтрансферазы (ЛХАТ), с помощью которой удаляется свободный холестерин из внепечёночных тканей.

Таким образом, Апо А1 участвует в механизмах антиатерогенного действия липопротеидов высокой плотности, препятствующих отложению холестерина в атеросклеротических бляшках сосудов. Определение Апо А1 важно для оценки антиатерогенной активности крови и определения риска развития сердечно-сосудистых заболеваний.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), строго натощак (не менее 12 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Оценка риска болезни коронарных сосудов сердца.
  • Диагностика наследственных нарушений липидного обмена.

Описание

Маркёр риска атеросклероза.

Аполипопротеин В — основной белок всех липопротеинов, кроме липопротеинов высокой плотности. Таким образом, этот показатель отражает опасность развития атеросклероза. У человека выделяют две его формы.

Наиболее распространенная форма – апо В-100, которая выявляется в липопротеинах, синтезирующихся в печени; вторая –апо В-48, - которая, как предполагается, синтезируется в кишечнике. Синтез апо В и его включение в хиломикроны и липопротеиды очень низкой плотности важны для формирования и поступления в циркуляцию этих частиц, что повышает растворимость и транспорт холестерина, ведущий к его отложению в стенках артерий.

Кроме того, апо В играет главную роль в механизмах распознавания и связывания ЛПНП (липопротеинов низкой плотности) специфическими рецепторами клеточных мембран, которые присутствуют практически на всех клетках организма, кроме клеток нервной системы и эритроцитов.

По данным многих исследований, апо В является лучшим маркёром, по сравнению с определением ЛПНП, при оценке риска атеросклероза коронарных сосудов. Измерение апо В позволяет выявить больных, у которых при нормальной концентрации холестерола - ЛПВП, повышен риск возникновения сердечно-сосудистых заболеваний. При оценке риска используется также расчёт соотношения «апо В / апо А1» (повышение риска болезней коронарных сосудов наблюдается при соотношении >0,9 у мужчин и >0,8 у женщин).

Желчные кислоты

2 290 р

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания печени и почек.
  • Ожоги.
  • Онкологические заболевания.
  • Синдром мальабсорбции.
  • Ревматические заболевания.

Описание

Основной белок плазмы крови.

Синтез альбумина происходит в печени. Относительная молекулярная масса альбумина - 65 000 Да. Период полураспада составляет 18 - 20 дней. Альбумин поддерживает коллоидно-осмотическое (онкотическое) давление плазмы, и, соответственно, объём циркулирующей крови. Является резервом белка - при длительном голодании он расходуется в первую очередь. 

Альбумин выполняет транспортную функцию, связываясь с билирубином, желчными кислотами, ионами металлов, в частности, кальцием, свободными жирными кислотами и лекарствами, поступающими в организм извне, например, антибиотиками, салицилатами. Уровень альбумина несколько ниже у детей раннего возраста, у женщин во время беременности, особенно в третьем триместре, и во время лактации, а также у курящих. 

Гипоальбуминемия вызывает снижение общего кальция плазмы, сдвиг происходит за счёт физиологически неактивной части кальция, связанной с альбумином, и клинически дефицит кальция не проявляется. Действие лекарств, связывающихся альбумином, например, кортикостероидов, усиливается при гипоальбуминемии. В результате могут развиться токсические эффекты при обычных дозировках препаратов.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Определение трансфузионной совместимости.
  • Гемолитическая болезнь новорождённых (выявление несовместимости крови матери и плода по системе АВ0).
  • Предоперационная подготовка.
  • Беременность (подготовка и наблюдение в динамике беременных с отрицательным резус-фактором).

Описание

Важнейший показатель белкового обмена.

Белки плазмы крови выполняют множество функций в организме, и уровень белка является одним из важнейших лабораторных показателей. Из 9 - 10% сухого остатка плазмы белки составляют 6,5 - 8,5%. Концентрация общего белка в сыворотке зависит, в основном, от синтеза и распада двух основных белковых фракций - альбумина и глобулинов. Альбумин синтезируется, главным образом, в печени, глобулины - в лимфоцитах.

Функции белков плазмы:

  • поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления;

  • активное участие в свертывании крови;

  • поддержание постоянства рН крови (составная часть буферной системы);

  • транспортная функция - перенос липидов, билирубина, стероидных гормонов в тканях и органах; участие в иммунных реакциях (иммуноглобулины, опсонины, белки острой фазы);

  • создание «белкового резерва» (при голодании белки распадаются до аминокислот, которые используются для синтеза белков головного мозга, миокарда и других жизненно важных органов);

  • поддержание уровня катионов в крови.

На уровень общего белка могут оказывать воздействие положение тела и физическая активность. Содержание общего белка, а также белковых фракций, является очень важным диагностическим параметром при целом ряде заболеваний, особенно связанных с выраженными нарушениями метаболизма. 

Физиологическая гипопротеинемия может наблюдаться у детей раннего возраста, у женщин во время беременности (особенно в третьем триместре), при лактации, при длительном постельном режиме. Ложно-повышенный уровень общего белка может наблюдаться при длительном наложении жгута на вены предплечья. Изменение горизонтального положения тела на вертикальное может повысить концентрацию белка в течение 30 минут приблизительно на 10%; активная физическая работа - до 10%.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Острые и хронические воспалительные заболевания (инфекции, коллагенозы).
  • Онкологические заболевания.
  • Нарушения питания и синдром мальабсорбции.

Описание

Количественное соотношение фракций общего белка крови, отражающее физиологические и патологические изменения состояния организма.

Общий белок сыворотки состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков в разделяющей среде под действием электрического поля.

Обычно методом электрофореза выделяют 5 - 6 стандартных фракций: 1 - альбумины и 4 - 5 фракций глобулинов (альфа1-, альфа2-, бета- и гамма-глобулины, иногда отдельно выделяют фракции бета-1 и бета-2 глобулинов). Глобулиновые фракции более разнородны.

Фракция альфа1-глобулина включает в себя острофазные белки: альфа1-антитрипсин (основной компонент этой фракции) - ингибитор многих протеолитических ферментов - трипсина, химотрипсина, плазмина и т. д., а также альфа1-кислый гликопротеин (орозомукоид). Он обладает широким спектром функций, в зоне воспаления способствует фибриллогенезу. К глобулинам относятся транспортные белки: тироксинсвязывающий глобулин, транкортин (функции - связывание и транспорт кортизола и тироксина соответственно), альфа1-липопротеин (функция - участие в транспорте липидов).

Фракция альфа2-глобулинов преимущественно включает острофазные белки - альфа2-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин. Альфа2-макроглобулин (основной компонент фракции) участвует в развитии инфекционных и воспалительных реакций. 

Гаптоглобин - это гликопротеин, который образует комплекс с гемоглобином, высвобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе, утилизирующийся затем клетками ретикулоэндотелиальной системы. 

Церулоплазмин - специфически связывает ионы меди, а также является оксидазой аскорбиновой кислоты, адреналина, диоксифенилаланина (ДОФА), способен инактивировать свободные радикалы. 

Фракция бета-глобулинов
 содержит трансферрин (белок-переносчик железа), гемопексин (связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю железа), компоненты комплемента (участвующие в реакциях иммунитета) и часть иммуноглобулинов. 

Фракция гамма-глобулинов
 состоит из иммуноглобулинов, (в порядке количественного убывания - IgG, IgA, IgM, IgE), функционально представляющих собой антитела, обеспечивающие гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.

При многих заболеваниях встречается нарушение соотношения фракций белков плазмы (диспротеинемия). Диспротеинемии наблюдаются чаще, чем изменение общего количества белка и при наблюдении в динамике могут характеризовать стадию заболевания, его длительность, эффективность проводимых лечебных мероприятий.

Парапротеинемия - появление на электрофореграмме дополнительной дискретной полосы, говорящей о присутствии в большом количестве однородного (моноклонального) белка, обычно иммуноглобулинов или отдельных компонентов их молекул, синтезирующихся в В-лимфоцитах. Большие концентрации М-белка (больше 15 г/л) с большой вероятностью говорят о миеломе. 

Исследование белковых фракций при подозрении на миелому имеет особую диагностическую ценность. Лёгкие цепи иммуноглобулинов (белок Бенс-Джонса) свободно проходят через сывороточный фильтр и на электрофореграмме сыворотки могут не определяться. Малые М-белки иногда могут наблюдаться при хронических гепатитах, доброкачественно - у пациентов престарелого возраста. Имитировать малую парапротеинемию могут большие концентрации С-реактивного белка и некоторых других острофазных белков, а также содержание в сыворотке фибриногена.

Внимание! Данное исследование отдельно не выполняется, только в комплексе с тестами: №28 Общий белок (в крови) (Protein total).

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи. 

Показания

  • Определение причины клинической симптоматики, включая боли в спине, спонтанные переломы, частые бактериальные инфекции, полиневрит, гемолитическую анемию, нефротический синдром, кожную пурпуру, синдром повышенного СОЭ, гиперкальциемию, амилоидоз внутренних органов, эндокринопатию и органомегалию; 
  • Мониторинг при моноклональной гаммапатии невыясненного значения;
  • Оценка эффективности проводимой терапии при миеломе и других гаммапатиях

Описание

Выявление и типирование моноклональных парапротеинов.. 

Иммуноглобулины – белки, обладающие активностью антител (способностью специфично связывать определенные антигены). 

В отличие от большинства белков сыворотки крови, которые вырабатываются в печени, иммуноглобулины продуцируются плазматическими клетками – потомками стволовых клеток предшественников В-лимфоцитов в костном мозге. По структурным и функциональным различиям выделяют 5 классов иммуноглобулинов – IgG, IgA, IgM, IgD, IgE и ряд субклассов. Поликлональное увеличение количества иммуноглобулинов – нормальный ответ на инфекции.

Моноклональные гамммапатии – состояния, когда клоном плазматических клеток или В-лимфоцитов (популяцией клеток, берущих начало от одной В-клетки предшественника) продуцируется аномальное количество иммуноглобулина. Такие состояния могут быть доброкачественными или являться проявлением болезни. Моноклональные гаммапатии выявляют по появлению аномальной полосы белка при электрофорезе сыворотки или мочи. 

Молекулы иммуноглобулинов состоят из одной или более структурных единиц, построенных по единому принципу - из двух идентичных тяжелых цепей и двух идентичных легких пептидных цепей – каппа или лямбда. Разновидности тяжелых цепей являются основой деления иммуноглобулинов на классы. Цепи иммуноглобулинов имеют константные и вариабельные участки, последние связаны с антигенной специфичностью. 

Иммуноглобулин, продуцирующийся одним клоном клеток, имеет идентичную структуру - представляет один класс, подкласс, характеризуется идентичным составом тяжелых и легких цепей. Поэтому если в сыворотке присутствует аномально большое количество моноклонального иммуноглобулина, в процессе электрофоретического разделения белков сыворотки крови он мигрирует в виде компактной полосы, которая выделяется на фоне стандартной картины распределения белковых фракций сыворотки. При описании результатов электрофореза белков сыворотки его называют также парапротеином, М-пиком, М-компонентом, М-белком или М-градиентом. По структуре такой моноклональный иммуноглобулин может быть полимером, мономером или фрагментом молекулы иммуноглобулина (в случае фрагментов чаще это легкие цепи, реже – тяжелые). Легкие цепи способны проходить через почечный фильтр, и могут быть обнаружены при электрофорезе мочи. 

Выявление моноклональных парапротеинов основано на применении электрофореза белков. Иногда фибриноген и СРБ, которые мигрируют в гамма-фракции, могут быть ошибочно расценены как парапротеины. Иммуноглобулиновую природу выявленного моноклонального компонента подтверждают с помощью иммунофиксации разделенных белков специфической поливалентной преципитирующей антисывороткой, направленной против иммуноглобулинов (тест № 4050). При подтверждении присутствия моноклонального иммуноглобулина проводится денситометрия и определяется его количественное содержание. Для полноценной идентификации (типирования) моноклонального компонента требуется развернутое исследование с помощью электрофореза и иммунофиксации с развернутой панелью антисывороток против IgG, IgA, IgM, каппа и лямбда цепей (тест № 4051). В диагностике и прогнозе учитывают класс выявленного парапротеина, его концентрацию в момент установления диагноза, скорость повышения его концентрации в динамике. Наличие парапротеина является маркером ряда гематоонкологических заболеваний. 

Множественная миелома - классическое гематологическое заболевание, обусловленное злокачественной пролиферацией плазмацитов, секретирующих моноклональный иммуноглобулин (парапротеин) или его фрагменты. Плазматические клетки чаще пролиферируют диффузно в костном мозге, заболевание приводит к остеолитическим поражениям костей, редукции других клеток костного мозга, что ведет к анемии, тромбоцитопении, лейкопении, ингибирует развитие нормальных клонов плазматических клеток. Пациенты могут обращаться с локальными симптомами патологии костей (боли, переломы) или неспецифичными симптомами (потеря веса, анемия, кровотечения, повторные инфекции или почечная недостаточность). У большинства больных на момент установления диагноза концентрация парапротеина превышает 25 г/л. При миеломе парапротеин в сыворотке крови чаще всего представлен IgG (60%), реже IgA (20%) и около 20% приходятся на миелому Бенс --Джонса, связанную с продукцией свободных легких цепей каппа или лямбда (20%), которые могут быть обнаружены в моче. Иногда при миеломе может отмечаться биклональный парапротеин, представленный иммуноглобулинами разных классов или одного класса, но содержащий легкие цепи разных классов. Редко отмечается IgD и IgE миелома. Определение концентрации парапротеина используют для контроля эффективности лечения миеломы, такой мониторинг при миеломе на фоне терапии должен осуществляться каждые 3 месяца. Если содержание парапротеина снизилось ниже детектируемого, повторное измерение целесообразно проводить через 6 или 12 месяцев. 

Макроглобулинемия Вальденстрема представляет собой лимфому с гиперпродукцией моноклонального IgM. Лимфоплазмацитарные опухолевые клетки с характерным иммунофенотипом диффузно распределены в лимфатических узлах, селезенке и костном мозге. Высокая концентрация моноклонального IgM часто превышает 30 г/л и приводит к увеличению вязкости крови и ряду клинических проявлений, включающих спутанность сознания, слепоту, склонность к кровоточивости, сердечную недостаточность и гипертензию. При макроглобулинемии часто отмечается парапротеинемическая полинейропатия, холодовая гемолитическая анемия и криоглобулины. При других разновидностях лимфом и хроническом лимфолейкозе парапротеины класса IgM отмечается у 20% больных, однако концентрация парапротеина обычно ниже, чем 30 г/л. 

Болезнь тяжелых цепей (болезнь Франклина) сопровождается синтезом только тяжелой цепи IgG-гамма, без сопутствующей легкой цепи. Это крайне редкое заболевание проявляется отеком мягкого неба и лимфоидной инфильтрацией. Также редко отмечается болезнь тяжелых цепей альфа, при которой возникает хроническая диарея, нарушение всасывания, обусловленные лимфоидной инфильтрацией стенки кишки. 

Моноклональный парапротеин может быть обнаружен при ряде неопухолевых заболеваний, в частности, при эссенциальной криоглобулинемии (чаще IgM), парапротеинемической хронической полинейропатии, холодовой гемолитической анемии, АL-амилоидозе почек (свободные цепи лямбда), и внутренних органов, болезни отложения легких цепей. Парапротеин в сыворотке крови отмечается также при болезни Кастелмана (IgM/лямбда), POEMS-синдроме (полинейропатия с органной мегалией) и микседематозном лишае (IgG/каппа). 

При скрининговых обследованиях частота выявления парапротеинемии резко увеличивается в популяции после достижения 50 лет и достигает 4–10% у лиц старше 65 лет. Однако большинство впервые выявленных парапротеинемий в общей популяции представляют собой бессимптомные моноклональные гаммапатии невыясненного значения (МГНЗ). Концентрация парапротеина при МГНЗ существенно ниже 30 г/л и обычно не превышает 10–15 г/л. Кроме того, при МГНЗ парапротеин выявляется на фоне поликлональных иммуноглобулинов, т. е. угнетения нормального синтеза других иммуноглобулинов не происходит. Термин «МГНЗ» указывает на случаи парапротеинемии без других признаков онкогематологического заболевания, которые требуют ежегодного мониторинга, чтобы не пропустить момента озлакачествления процесса. При выявлении парапротеинов у обследованных моложе 50 лет необходимы еще более частые повторные обследования, поскольку у них отмечается высокий риск развития множественной миеломы. Если концентрация М-белка составляет более 15 г/л, вне зависимости от возраста рекомендуется проводить расширенное обследование, включающее электрофорез 24-часового образца мочи и иммунофиксацию каждые 3–6 месяцев, поскольку риск злокачественной трансформации очень высок. Выделяют доброкачественную парапротеинемияю, которая характеризуется сохранением парапротеина без прогрессирования в множественную миелому или другое заболевание в течение 5 лет наблюдения. При транзиторной парапротеинемии концентрация парапротеина обычно ниже 3 г/л. 

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи. 

Показания

  • Типирование парапротеина.
  • Дифференциальная диагностика моноклональных гаммапатий,.
  • Оценка эффективности проводимой терапии при миеломе и других гаммапатияхм 

Описание

Выявление и типирование моноклональных иммуноглобулинов. 

Иммуноглобулины – белки, обладающие активностью антител (способностью специфично связывать определенные антигены). 

В отличие от большинства белков сыворотки крови, которые вырабатываются в печени, иммуноглобулины продуцируются плазматическими клетками – потомками стволовых клеток предшественников В-лимфоцитов в костном мозге. По структурным и функциональным различиям выделяют 5 классов иммуноглобулинов – IgG, IgA, IgM, IgD, IgE и ряд субклассов. Поликлональное увеличение количества иммуноглобулинов – нормальный ответ на инфекции.

Моноклональные гамммапатии – состояния, когда клоном плазматических клеток или В-лимфоцитов (популяцией клеток, берущих начало от одной В-клетки предшественника) продуцируется аномальное количество иммуноглобулина. Такие состояния могут быть доброкачественными или являться проявлением болезни. Моноклональные гаммапатии выявляют по появлению аномальной полосы белка при электрофорезе сыворотки или мочи. 

Молекулы иммуноглобулинов состоят из одной или более структурных единиц, построенных по единому принципу - из двух идентичных тяжелых цепей и двух идентичных легких пептидных цепей – каппа или лямбда. Разновидности тяжелых цепей являются основой деления иммуноглобулинов на классы. Цепи иммуноглобулинов имеют константные и вариабельные участки, последние связаны с антигенной специфичностью. 

Иммуноглобулин, продуцирующийся одним клоном клеток, имеет идентичную структуру - представляет один класс, подкласс, характеризуется идентичным составом тяжелых и легких цепей. Поэтому если в сыворотке присутствует аномально большое количество моноклонального иммуноглобулина, в процессе электрофоретического разделения белков сыворотки крови он мигрирует в виде компактной полосы, которая выделяется на фоне стандартной картины распределения белковых фракций сыворотки. При описании результатов электрофореза белков сыворотки его называют также парапротеином, М-пиком, М-компонентом, М-белком или М-градиентом. По структуре такой моноклональный иммуноглобулин может быть полимером, мономером или фрагментом молекулы иммуноглобулина (в случае фрагментов чаще это легкие цепи, реже – тяжелые). Легкие цепи способны проходить через почечный фильтр, и могут быть обнаружены при электрофорезе мочи. 

Выявление моноклональных парапротеинов основано на применении электрофореза белков. Иногда фибриноген и СРБ, которые мигрируют в гамма-фракции, могут быть ошибочно расценены как парапротеины. Иммуноглобулиновую природу выявленного моноклонального компонента подтверждают с помощью иммунофиксации разделенных белков специфической поливалентной преципитирующей антисывороткой, направленной против иммуноглобулинов (тест № 4050). При подтверждении присутствия моноклонального иммуноглобулина проводится денситометрия и определяется его количественное содержание. Для полноценной идентификации (типирования) моноклонального компонента требуется развернутое исследование с помощью электрофореза и иммунофиксации с развернутой панелью антисывороток против IgG, IgA, IgM, каппа и лямбда цепей (тест № 4051). В диагностике и прогнозе учитывают класс выявленного парапротеина, его концентрацию в момент установления диагноза, скорость повышения его концентрации в динамике. Наличие парапротеина является маркером ряда гематоонкологических заболеваний. 

Множественная миелома - классическое гематологическое заболевание, обусловленное злокачественной пролиферацией плазмацитов, секретирующих моноклональный иммуноглобулин (парапротеин) или его фрагменты. Плазматические клетки чаще пролиферируют диффузно в костном мозге, заболевание приводит к остеолитическим поражениям костей, редукции других клеток костного мозга, что ведет к анемии, тромбоцитопении, лейкопении, ингибирует развитие нормальных клонов плазматических клеток. Пациенты могут обращаться с локальными симптомами патологии костей (боли, переломы) или неспецифичными симптомами (потеря веса, анемия, кровотечения, повторные инфекции или почечная недостаточность). У большинства больных на момент установления диагноза концентрация парапротеина превышает 25 г/л. При миеломе парапротеин в сыворотке крови чаще всего представлен IgG (60%), реже IgA (20%) и около 20% приходятся на миелому Бенс --Джонса, связанную с продукцией свободных легких цепей каппа или лямбда (20%), которые могут быть обнаружены в моче. Иногда при миеломе может отмечаться биклональный парапротеин, представленный иммуноглобулинами разных классов или одного класса, но содержащий легкие цепи разных классов. Редко отмечается IgD и IgE миелома. Определение концентрации парапротеина используют для контроля эффективности лечения миеломы, такой мониторинг при миеломе на фоне терапии должен осуществляться каждые 3 месяца. Если содержание парапротеина снизилось ниже детектируемого, повторное измерение целесообразно проводить через 6 или 12 месяцев. 

Макроглобулинемия Вальденстрема представляет собой лимфому с гиперпродукцией моноклонального IgM. Лимфоплазмацитарные опухолевые клетки с характерным иммунофенотипом диффузно распределены в лимфатических узлах, селезенке и костном мозге. Высокая концентрация моноклонального IgM часто превышает 30 г/л и приводит к увеличению вязкости крови и ряду клинических проявлений, включающих спутанность сознания, слепоту, склонность к кровоточивости, сердечную недостаточность и гипертензию. При макроглобулинемии часто отмечается парапротеинемическая полинейропатия, холодовая гемолитическая анемия и криоглобулины. При других разновидностях лимфом и хроническом лимфолейкозе парапротеины класса IgM отмечается у 20% больных, однако концентрация парапротеина обычно ниже, чем 30 г/л. 

Болезнь тяжелых цепей (болезнь Франклина) сопровождается синтезом только тяжелой цепи IgG-гамма, без сопутствующей легкой цепи. Это крайне редкое заболевание проявляется отеком мягкого неба и лимфоидной инфильтрацией. Также редко отмечается болезнь тяжелых цепей альфа, при которой возникает хроническая диарея, нарушение всасывания, обусловленные лимфоидной инфильтрацией стенки кишки. 

Моноклональный парапротеин может быть обнаружен при ряде неопухолевых заболеваний, в частности, при эссенциальной криоглобулинемии (чаще IgM), парапротеинемической хронической полинейропатии, холодовой гемолитической анемии, АL-амилоидозе почек (свободные цепи лямбда), и внутренних органов, болезни отложения легких цепей. Парапротеин в сыворотке крови отмечается также при болезни Кастелмана (IgM/лямбда), POEMS-синдроме (полинейропатия с органной мегалией) и микседематозном лишае (IgG/каппа). 

При скрининговых обследованиях частота выявления парапротеинемии резко увеличивается в популяции после достижения 50 лет и достигает 4–10% у лиц старше 65 лет. Однако большинство впервые выявленных парапротеинемий в общей популяции представляют собой бессимптомные моноклональные гаммапатии невыясненного значения (МГНЗ). Концентрация парапротеина при МГНЗ существенно ниже 30 г/л и обычно не превышает 10–15 г/л. Кроме того, при МГНЗ парапротеин выявляется на фоне поликлональных иммуноглобулинов, т. е. угнетения нормального синтеза других иммуноглобулинов не происходит. Термин «МГНЗ» указывает на случаи парапротеинемии без других признаков онкогематологического заболевания, которые требуют ежегодного мониторинга, чтобы не пропустить момента озлакачествления процесса. При выявлении парапротеинов у обследованных моложе 50 лет необходимы еще более частые повторные обследования, поскольку у них отмечается высокий риск развития множественной миеломы. Если концентрация М-белка составляет более 15 г/л, вне зависимости от возраста рекомендуется проводить расширенное обследование, включающее электрофорез 24-часового образца мочи и иммунофиксацию каждые 3–6 месяцев, поскольку риск злокачественной трансформации очень высок. Выделяют доброкачественную парапротеинемияю, которая характеризуется сохранением парапротеина без прогрессирования в множественную миелому или другое заболевание в течение 5 лет наблюдения. При транзиторной парапротеинемии концентрация парапротеина обычно ниже 3 г/л. 

Подготовка

Исследование в разовой порции мочи: рекомендуется соблюдать стандартные правила сбора образца разовой утренней мочи (см. инструкцию по сбору). 

Инструкция по сбору биоматериала.

Показания

  • Необъяснимая, стабильно сохраняющаяся протеинурия (более 0,140 г/л белка в разовой утренней моче, более 80 мг/24 часа в суточной моче).

Описание

Тест предназначен для выявления и определения типа протеинурии.

Значительное увеличение содержания белка в моче является признаком поражения почек. Электрофорез белков мочи позволяет определить соотношение основных белковых фракций и описать изменения, характерные для различных видов протеинурии. 

Микроальбуминурия (с потерей белка от 30 до 300 мг/сутки): 

  1. Патологическое состояние, при котором отмечается стойкая протеинурия, представленная практически только альбумином, с потерей белка от 30 до 300 мг/сутки – один из ранних симптомов функциональной недостаточности почек, может быть признаком прогрессирования гипертонической болезни, сахарного диабета и других заболеваний, связанных с риском развития нефропатий. 
  2. Физиологическая, функциональная протеинурия также представлена альбумином. При длительном стоянии или ходьбе возникает ортостатическая протеинурия, быстро исчезающая в горизонтальном положении. После интенсивных физических нагрузок развивается протеинурия напряжения. При температуре тела 39-41°С обнаруживается лихорадочная протеинурия, которая является преходящим явлением и самопроизвольно разрешается со временем. Селективная гломерулярная протеинурия характеризуется значительной потерей альбумина с мочой, при этом избирательность гломерулярного барьера остается высокой. 

Селективная гломерулярная протеинурия обычно не сопровождается другими лабораторными и клиническими признаками нефротического синдрома. Этот вид протеинурии отмечается при гломерулонефритах (включая болезнь минимальных изменений), IgA-нефропатии, гестозе (беременности) и ряде других форм поражения клубочка. 

Неселективная гломерулярная протеинурия – нарушение селективности гломерулярного фильтра, в связи с чем большинство белков плазмы крови оказывается в моче, за исключением наиболее крупных из них, например, альфа-2-макроглобулина. Неселективная протеинурия приводит к симптоматике нефротического синдрома и характерна для основных форм гломерулонефритов, прежде всего, мембранозного гломерулонефрита, амилоидоза почек, волчаночного нефрита, наиболее тяжелых случаев гестоза и эклампсии. Протеинурия, превышающая 3 г/сутки, характерный признак нефротического синдрома. 

Для тубулярной протеинурии свойственно появление в моче низкомолекулярных белков, таких как бета-2-микроглобулин, альфа-2-микроглобулин, легкие цепи иммуноглобулинов, лизоцим. Нарушение функции тубулярного аппарата канальцев нефрона приводит к нарушению реабсобции и метаболизма мелких белков в гломерулярном фильтрате. Тубулярная протеинурия характерна для тубулоинтерстициального нефрита, НПВС-нефропатий (нефропатий, вызванных применением нестероидных противовоспалительных средств), хронического пиелонефрита, везико-уретрального рефлюкса, острой почечной недостаточности, отравлений нефротоксичными препаратами и соединениями. 

Преренальная протеинурия переполнения представляет собой состояние, при котором значительное увеличение содержания определенного белка в плазме крови приводит к увеличению его фильтрации в первичную мочу и превышению способности клеток канальцев к обратному всасыванию. В результате такие белки оказываются в моче. Примером состояний, сопровождающихся преренальной протеинурией, могут быть гемолитические анемии, рабдомиолиз. Одной из главных причин преренальной протеинурии является миелома с появлением в моче белка Бенс-Джонса (легкие цепи иммуноглобулинов), который служит маркером множественной миеломы и ассоциированных состояний. Подтвердить присутствие белка Бенс-Джонса возможно с помощью методов иммунофиксации и типирования парапротеинов в образце мочи пациента (см. тесты №№1552 и 1553). 

Постренальная протеинурия – повышенное содержание белка в моче в результате кровотечения в почках, мочеточниках, мочевом пузыре или уретре. В этом случае в моче выявляются все белки плазмы крови. Постренальная протеинурия наблюдается при гематурии, инфекциях мочевыводящих путей, вагинальных выделениях, менструации.

Подготовка

Исследование в разовой порции мочи: рекомендуется соблюдать стандартные правила сбора образца разовой утренней мочи (см. инструкцию). 

Инструкция по сбору биоматериала.

Показания

  • подозрение на множественную миелому, амилоидоз почек (целесообразно назначать в комплексе с электрофорезом и иммунофиксацией белков сыворотки крови – см. тесты №№40504051, а также измерением концентрации основных классов иммуноглобулинов в сыворотке крови – см. тесты №№444546); 
  • пациенты, у которых высока вероятность множественной миеломы, при отрицательном результате электрофореза сыворотки крови; 
  • контроль терапии при болезни легких цепей.

Описание

Выявление белка Бенс-Джонса в моче методом электрофореза и иммунофиксации.

Белок Бенс-Джонса является первым из описанных онкомаркеров, и со времени его открытия Генри Бенс-Джонсом в 1847 году до наших дней используется в качестве диагностического теста множественной миеломы (опухоли плазматических клеток). Структура белка Бенс-Джонса представлена полимерами с молекулярной массой 22-24 кДа, состоящими из свободных легких цепей иммуноглобулинов. У здоровых людей небольшое количество свободных легких цепей продуцируется постоянно, наряду с полными молекулами иммуноглобулинов. В связи с небольшой молекулярной массой и нейтральным зарядом они фильтруются в первичную мочу через базальную мембрану клубочка, затем реабсорбируются и подвергаются метаболизму в проксимальных канальцах, не попадая в конечную мочу. При моноклональных гаммапатиях, прежде всего, при множественной миеломе, идиопатическом первичном амилоидозе, реже – при макроглобулинемии Вальденстрема, наблюдается значительная продукция аномальных иммуноглобулинов злокачественным клоном плазматических клеток. Это приводит к избытку свободных легких цепей в первичной моче и появлению белка Бенс-Джонса в конечной моче. 

Белок Бенс-Джонса отмечается у 2/3 пациентов с множественной миеломой. Выработка моноклональных полных иммуноглобулинов (обычно IgA и IgG) сопровождается синтезом вариабельного количества легких цепей. Около 20% случаев миеломы характеризуются продуцированием исключительно моноклональных легких цепей (болезнь легких цепей). При электрофорезе белков сыворотки крови белок Бенс-Джонса обычно не выявляется, поскольку легко выводится в мочу, в которой может быть обнаружен благодаря эффекту концентрирования. Определение белка Бенс-Джонса в моче имеет не только диагностическое, но и прогностическое значение, т. к. его избыточное поступление в почки оказывает на них повреждающее действие, приводит к атрофии канальцев, выраженному склерозу интерстиция почки. Вероятность такого воздействия усиливается предрасполагающими факторами (дегидратация, гиперкальциемия, применение рентгеноконтрастных средств, некоторых лекарственных препаратов), что может вести к необратимой почечной недостаточности, являющейся одним из наиболее грозных проявлений миеломной болезни. 

Особо надежным методом выявления моноклональных легких цепей в моче служит электрофорез белков мочи с иммунофиксацией. Белок Бенс-Джонса с помощью метода иммунофиксации можно обнаружить даже на фоне минимальной протеинурии в дебюте болезни при еще не измененной функции почек. Выполнение скринингового иммунофиксационного теста позволяет не только выявить белок Бенс-Джонса, являющийся маркером миеломы, но и определить его количественное содержание, что можно использовать в контроле терапии. При обнаружении белка Бенс-Джонса необходимо его типирование с целью оценки патологического воздействия на почки, поскольку патогенное действие белка Бенс-Джонса типа лямбда выше, чем белка типа каппа (см. тест №1553).

Подготовка

Исследование разовой порции мочи: рекомендуется соблюдать стандартные правила сбора образца разовой утренней мочи (см. инструкцию). 

Инструкция по сбору биоматериала.

Показания

  • подозрение на миелому, амилоидоз почек (целесообразно назначение в комплексе с электрофорезом и иммунофиксацией белков сыворотки крови – см. тесты №№40504051, а также измерением концентрации основных классов иммуноглобулинов в сыворотке – см. тесты №№444546); 
  • определение преимущественной секреции каппа или лямбда легкой цепи для оценки рисков и вероятных механизмов патогенного действия на почки при миеломе.

Описание

Исследование позволяет выявить белок Бенс-Джонса в моче и типировать его с применением панели специфических антисывороток.

Белок Бенс-Джонса чаще представлен свободными легкими цепями каппа, реже лямбда-цепями. Этот маркер при миеломе имеет не только диагностическое, но и прогностическое значение. При обнаружении белка Бенс-Джонса в моче необходимо его типирование, оценка соотношения каппа- и лямбда-цепей для оценки рисков и вероятных механизмов патогенного воздействия на почки. Патогенное действие белка Бенс-Джонса типа лямбда выше, чем белка типа каппа. 

Почечная недостаточность возникает приблизительно у трети больных с множественной миеломой и может быть ведущим клиническим проявлением дебюта заболевания. Такие клинические случаи характеризуются выявлением белковых цилиндров в мочевом осадке. Причиной формирования цилиндров в данной ситуации становится белок Бенс-Джонса, иногда входящий во взаимодействие с другими белками мочи, в частности, с белком Тамма-Хорсфалла. Тубулярная атрофия является основным морфологическим проявлением миеломного поражения почек, сопровождается выраженным склерозом интерстиция почки. Миеломное поражение почки нередко возникает на фоне провоцирующих факторов: дегидратации, гиперкальциемии, гиперурикемии, инфекций мочевыводящего тракта и приема нефротоксических препаратов. Миеломная нефропатия отмечается при продукции обеих разновидностей легких цепей. 

Другой формой поражения почек является первичный амилоидоз почек, сопровождающийся отложением в мезангии клубочков (соединительная ткань между капиллярными петлями клубочка) полимеров свободных легких цепей совместно с белками сыворотки, например, сывороточным амилоидом P. Основным проявлением амилоидоза почек служит выраженный нефротический синдром, а также отложения амилоида в ряде органов. В трех четвертях случаев причиной амилоидоза является продукция свободной легкой цепи лямбда. 

Еще одна разновидность поражения почек – болезнь отложения легких цепей, при которой формирование амилоида не происходит, однако наблюдается быстрое снижение функции почек. 

Поражение канальцев при миеломе может сопровождаться развитием вторичного синдрома Фанкони с нормогликемической глюкозурией, аминоацидурией, фосфатурией и проксимальным канальцевым ацидозом с мышечной слабостью и остеомаляцией. Часто этому сопутствует экскреция белка Бенс-Джонса типа каппа.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок. 

С общими рекомендациями для подготовки к исследованиям можно ознакомиться здесь >>.

Показания

  • Определение риска сердечно-сосудистых заболеваний.
  • Диагностика гомоцистинурии.
  • Сахарный диабет.
  • Старческое слабоумие и болезнь Альцгеймера.

Описание

Аминокислота, промежуточный продукт, образующийся в процессе метаболизма аминокислоты метионина, связанного с обменом серы - «минерала красоты».

Гомоцистеин образуется в организме (в пище он не содержится) в ходе метаболизма незаменимой аминокислоты метионина. Им богаты продукты животного происхождения, прежде всего мясо, молочные продукты (особенно творог), яйца. Гомоцистеин в плазме находится преимущественно в связанной с белками форме. Общий гомоцистеин плазмы представляет собой сумму свободного и связанного гомоцистеина. Большая его часть подвергается обратному метилированию с образованием метионина. Альтернативно, он может подвергаться необратимому превращению в цистеин и глютатион.

В метаболизме гомоцистеина участвуют витамины В12, B6, фолиевая кислота. С возрастом уровень гомоцистеина в крови увеличивается. Наблюдаются и половые различия: приблизительно до 50-летнего возраста содержание гомоцистеина в плазме мужчин несколько выше, чем у женщин.

При нарушениях метаболизма гомоцистеина вследствие генетических или функциональных дефектов ферментов, участвующих в метаболических реакциях, при дефиците необходимых витаминов гомоцистеин накапливается внутри клеток в повышенных количествах и поступает во внеклеточное пространство, а затем - в плазму.

Повышенные концентрации гомоцистеина являются цитотоксичными. Гомоцистеин может повреждать стенки сосудов, делая их поверхность рыхлой. На поврежденную поверхность осаждаются холестерин и кальций, образуя атеросклеротическую бляшку. Повышенный уровень гомоцистеина усиливает тромбообразование. Повышение уровня гомоцистеина крови на 5 мкмоль/л приводит к увеличению риска атеросклеротического поражения сосудов на 80% у женщин и на 60% у мужчин. Наиболее известные формы повреждающего действия гипергомоцистеинемии (ГГЦ) являются следствием гомоцистеин-опосредованного окислительного стресса. У людей с повышенным уровнем гомоцистеина повышается риск возникновения болезни Альцгеймера и старческого слабоумия. При сочетании ГГЦ и сахарного диабета чаще возникают сосудистые осложнения: заболевания периферических сосудов, нефропатия, ретинопатия и др.

Во время беременности повышенные уровни гомоцистеина могут быть причиной таких осложнений, как спонтанные аборты, преэклампсия и эклампсия, венозная тробэмболия.

Некоторые препараты (например, пеницилламин, циклоспорин, метотрексат, карбамазепин, фенитоин, 6-азауридин, закись азота), определённые заболевания (гипотиреоз, гиперпролиферативные заболевания, почечная недостаточность), факторы, связанные с неправильным образом жизни (курение, алкоголь, большие количества кофе) могут повышать уровень гомоцистеина. Механизм действия этих факторов обусловлен либо прямым, либо непрямым антагонизмом с ферментами или кофакторами, участвующими в метаболизме гомоцистеина. Самой частой причиной ГГЦ яляется дефицит фолиевой кислоты. Нехватка витамина В12, даже при адекватном поступлении фолиевой кислоты, также может вести к накоплению гомоцистеина. Следует отметить, что дефицит как фолиевой кислоты, так и витамина B12 может и независимо от гомоцистеина увеличивать риск сердечно-сосудистых заболеваний.

Значительное повышение содержания общего гомоцистеина наблюдается у пациентов с гомоцистинурией. Это редкое генетическое заболевание, связанное с нарушением ферментативных процессов метаболизма гомоцистеина. Пациенты с гомоцистинурией характеризуются задержкой умственного развития, ранним атеросклерозом, а также артериальной и венозной тромбоэмболией.

Некоторые другие менее тяжёлые генетические заболевания также могут сопровождаться некоторым увеличением содержания общего гомоцистеина в крови. Определение гомоцистеина в плазме в настоящее время применяют для оценки риска развития сердечно-сосудистых заболеваний, наряду с определением уровня холестерина, липопротеидов высокой и низкой плотности, фибриногена, С-реактивного белка чувствительным методом. 

Исследования, проведённые за последние годы, показывают, что гомоцистеин является независимым фактором риска сердечно-сосудистых заболеваний. По данным клинических исследований, увеличение концентрации гомоцистеина в плазме на 5 мкмоль/л увеличивает риск сердечно-сосудистых заболеваний и общей смертности в 1,3 - 1,7 раза. Снижение повышенного уровня гомоцистеина в плазме может предотвращать возникновение сердечно-сосудистых осложнений. При обнаружении повышенного содержания гомоцистеина рекомендуется исследовать параллельно концентрацию креатинина, ТТГ, фолиевой кислоты, витамина В12 для установления возможной причины ГГЦ и проведения адекватного лечения.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Диагностика состояния почек.
  • Заболевания скелетных мышц.

Описание

Азотистый метаболит, конечный продукт превращения креатинфосфата, участвующего в энергетическом обмене мышечной и других тканей.

Синтез креатинина осуществляется, в основном, в мышечной ткани. В процессе мышечного сокращения происходит распад креатинфосфата с выделением энергии и образованием креатинина.

Концентрация его в сыворотке крови относительно постоянна и зависит от равновесия процессов синтеза и выведения. У мужчин содержание креатинина несколько выше, что связано с более высоким объемом мышечной ткани у них по сравнению с женщинами. Креатинин относится к беспороговым веществам: в норме фильтруется в гломерулах почек и не подвергается реабсорбции или секреции в канальцах. Поэтому повышение уровня креатинина обычно свидетельствует о снижении фильтрации в почечных клубочках и понижении выделительной функции почек.

Определение концентрации креатинина в крови и моче используют для расчёта величины клубочковой фильтрации и оценки функции почек (проба Реберга).

Подготовка

желательно утром, натощак.

Показания

  • Скрининговая оценка функций почек (ограничения см. в разделе «Описание»).

Описание

Определение скорости клубочковой фильтрации имеет важнейшее значение для диагностики, определения стадии заболевания, оценки прогноза, выбора тактики лечения, решения вопроса о начале заместительной терапии при хронических болезнях почек. Однако в настоящее время не существует доступного, удобного в применении и одновременно максимально точного метода оценки клубочковой фильтрации. 

Эталонными являются клиренсовые методы с применением введения экзогенных веществ, обладающих необходимыми идеальными характеристиками (выводиться из крови только путем клубочковой фильтрации, не подвергаясь обратному всасыванию или секреции в почечных канальцах). К ним относятся методы оценки фильтрации по скорости выведения инулина, 51Cr-ЭДТА, 125I-йоталамата или йогексола. Ограничивает широкое применение таких методов их сложность, высокая стоимость, необходимость внутривенного введения чужеродных для организма веществ. Не требует внутривенных введений исследуемого вещества метод оценки клубочковой фильтрации по клиренсу эндогенного креатинина (см. тест № 96, проба Реберга–Тареева). Креатинин образуется в мышцах и выводится из крови в обычных условиях преимущественно путем клубочковой фильтрации, не подвергаясь обратному всасыванию или секреции в почечных канальцах. 

Оценка фильтрации по соотношению концентрации креатинина в крови и его выделению с мочой с учетом размеров тела (нормализация к стандартной поверхности тела), пола и возраста пациента (раздельные референсные значения) в большинстве ситуаций позволяет с удовлетворительной точностью оценить изменения уровня фильтрации, поэтому этот способ имеет широкое применение. 

Метод дает несколько искаженные результаты на поздних стадиях почечной недостаточности, поскольку при очень высокой концентрации в крови креатинин начинает секретироваться в почечных канальцах. Кроме того, проба Реберга–Тареева недостаточно удобна и не всегда приемлема для пациента, поскольку предполагает сбор мочи, выделяемой в течение суток. Несоблюдение правил сбора мочи часто приводит к ошибочному результату. 

В результате поиска более удобных методов были разработаны и внедрены в практику скрининговые методы расчета скорости клубочковой фильтрации в почках по уровню креатинина крови (eGFR, estimated Glomerular Filtration Rate) по формулам, основанным только на измерении креатинина крови и знании пола, возраста и этнической принадлежности пациента. Они были выведены путем статистического анализа и сопоставления результатов измерения уровня креатинина и оценки скорости клубочковой фильтрации с применением клиренсовых методов у большого количества пациентов разного возраста и пола с хронической патологией почек. 

Один из наиболее распространенных вариантов расчета скорости клубочковой фильтрации – формула MDRD (получена в клиническом исследовании Modification of Diet in Renal Disease). Результат расчета учитывает пол, возраст и нормализован относительно условной средней поверхности тела человека 1,73 м2, что позволяет использовать его для градации уровня клубочковой фильтрации и классификации стадии хронической болезни почек. Результат <60 мл/мин/1,73 м2 интерпретируется как снижение фильтрации. Существенный недостаток формулы MDRD – неточные (заниженные) результаты на уровне истинной скорости фильтрации >60 мл/мин/1,73 м2. 

Формула CKD-EPI (Chronic Kidney Disease Epidemiology Collaboration), разработанная в последующем той же группой исследователей, повышает точность расчетов в области значений 60–90 мл/мин/1,73 м2 и рекомендуется в настоящее время к применению как наиболее пригодный в амбулаторной и клинической практике скрининговый метод оценки скорости клубочковой фильтрации (KDIGO, 2013, Национальные рекомендации: хроническая болезнь почек, 2012). Формула CKD-EPI предполагает, что используемый метод измерения уровня креатинина в крови пациента сопоставим с методом, на котором формула была отработана (калибровочный материал стандартизирован по референсному методу масс-спектрометрии с изотопным разведением – Isotope Dilution Mass Spectrometry, IDMS). 

Расчет скорости клубочковой фильтрации по уровню креатинина крови ориентирован на условного «среднестатистического» пациента и менее точен, чем оценка клубочковой фильтрации клиренсовыми методами.

Он неприемлем в следующих ситуациях: 

  • размеры тела и мышечная масса пациента резко отклоняются от средних величин (культуристы, пациенты с ампутацией конечностей);
  • выраженные истощение и ожирение (ИМТ<15 и >40 кг/м2);
  • беременность; 
  • заболевания скелетной мускулатуры (миодистрофии); 
  • параличи/парезы конечностей; 
  • вегетарианская диета; 
  • быстрое снижение функции почек (острый или быстропрогрессирующий нефритический синдром); 
  • лабораторные исследования с целью решения вопроса о дозировке нефротоксичных препаратов; 
  • принятие решения о начале заместительной почечной терапии;
  • состояние после пересадки почки. 

В этих случаях следует прибегать к более точным клиренсовым методам оценки уровня клубочковой фильтрации.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Исследование функции почек и печени.
  • Почечная недостаточность.
  • Печёночная недостаточность.

Описание

Главный конечный продукт белкового обмена.

Около 50% остаточного азота (небелковые азотсодержащие вещества крови, остающиеся после осаждения белков) представлено мочевиной. Синтезируется печенью из аминокислот в цикле Кребса с участием ферментных систем. Синтез сопровождается поглощением энергии, источником которой является АТФ.

Мочевина — осмотически активное вещество, играющее важную роль в механизмах концентрирования мочи. Выводится мочевина преимущественно почками.

Уровень её в крови обусловлен соотношением процессов образования и выведения. В клинической диагностике определение мочевины в крови обычно используют для оценки выделительной функции почек. Образование мочевины у здорового человека зависит от характера питания: при преобладании в диете белковых продуктов (мясо, рыба, яйца, сыр, творог) концентрация мочевины может повышаться до верхних границ нормы, а при растительной диете - снижаться. При патологии печени вследствие нарушения ее синтетической способности уровень мочевины в крови может снижаться. У детей раннего возраста, при беременности в связи с повышенным синтезом белка уровень мочевины несколько снижен по сравнению с нормой для взрослых. С возрастом уровень мочевины повышается.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок. 

В течение нескольких дней до исследования необходимо придерживаться низкопуриновой диеты, избегать употребления алкоголя или необходимо предупредить врача об употреблении.

Показания

  • Подагра.
  • Мочекаменная болезнь.
  • Оценка функции почек при почечной патологии.
  • Лимфопролиферативные заболевания.

Описание

Конечный продукт метаболизма пуриновых оснований, входящих в состав нуклеотидов. 

Благодаря выведению мочевой кислоты из организма удаляется избыток азота.

В плазме крови мочевая кислота содержится преимущественно в форме натриевой соли. Концентрация мочевой кислоты в крови обусловлена равновесием процессов синтеза мочевой кислоты и её выведения почками.

У здоровых людей уровень мочевой кислоты может несколько повышаться при высоком содержании пуринов в пище, снижаться при низкопуриновой диете. К продуктам, богатым пуринами относятся красное мясо, печень, почки, мозги, язык, бобовые. У мужчин уровень мочевой кислоты выше, чем у женщин детородного возраста; у детей ниже, чем у взрослых. У мужчин и женщин после 60 лет нет различий в уровне показателя.

Нарушения пуринового обмена, наблюдающиеся при подагре, ведут к повышению концентрации мочевой кислоты в крови, что вызывает повреждение органов и тканей. Увеличение содержания мочевой кислоты в крови вследствие снижения её выделения наблюдается при понижении функции почек.

Повышение концентрации мочевой кислоты в сыворотке наблюдается также вследствие повышенного распада ДНК клеток - после воздействия цитотоксических лекарственных препаратов, при распространённом поражении тканей, при опухолевом процессе. Гиперурикемия и повышенное выделение мочевой кислоты с мочой ассоциируются с мочекаменной болезнью, атеросклерозом, ИБС (ишемической болезнью сердца) и другими патологическими состояниями.

Цистатин С (Cystatin C)

640 р

Клубочковая фильтрация, расчет по формуле СКD-EPI цистатин С (2012)

680 р

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Гемолитические анемии.
  • Заболевания печени.
  • Холестаз.
  • Дифференциальная диагностика желтух различной этиологии.

Описание

Пигмент крови, продукт распада гемоглобина, миоглобина и цитохромов.

Жёлтый гемохромный пигмент, образуется в результате распада гемоглобина, миоглобина и цитохромов в ретикулоэндотелиальной системе селезёнки и печени. Один из основных компонентов желчи, содержится также в сыворотке в виде двух фракций: прямого (связанного, или конъюгированного) и непрямого (свободного, или несвязанного) билирубина, вместе составляющих общий билирубин крови.

В лабораторной диагностике используют определение общего и прямого билирубина. Разница между этими показателями составляет величину свободного (неконъюгированного, непрямого) билирубина. При распаде гемоглобина первоначально образуется свободный билирубин. Он практически нерастворим в воде, липофилен и потому легко растворяется в липидах мембран, проникая в мембраны митохондрий, нарушая метаболические процессы в клетках, высоко токсичен. Билирубин транспортируется из селезёнки в печень в комплексе с альбумином. В печени свободный билирубин связывается с глюкуроновой кислотой. В результате образуется конъюгированный (прямой), водорастворимый, менее токсичный билирубин, который активно против градиента концентрации экскретируется в желчные протоки.

При повышении концентрации билирубина в сыворотке свыше 27 - 34 мкмоль/л появляется желтуха (лёгкая форма - до 85 мкмоль/л, среднетяжёлая - 86 - 169 мкмоль/л, тяжёлая форма - свыше 170 мкмоль/л). У новорожденных наблюдается физиологическая желтуха в первую неделю жизни (с повышением общего билирубина крови за счёт фракции непрямого билирубина), т. к. отмечается усиленное разрушение эритроцитов, а билирубин-конъюгирующая система несовершенна. Гипербилирубинемияможет быть результатом повышенной продукции билирубина вследствие повышенного гемолиза эритроцитов (гемолитические желтухи), пониженной способности к метаболизму и транспорту против градиента в желчь билирубина гепатоцитами (паренхиматозные желтухи), а также следствием механических затруднений желчевыделения (обтурационные - застойные, механические, холестатические желтухи.).

Для дифференциальной диагностики желтух используют комплекс пигментных тестов - определение концентрации в крови общего, прямого билирубина (и оценку по их разности уровня непрямого билирубина), а также определение концентрации в моче уробилиногена и билирубина.

При одновременном назначении тестов № 13 Билирубин общий и № 14 Билирубин прямой − расчет и выдача результатанепрямого билирубина производится автоматически, без дополнительной оплаты.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания печени.
  • Холестаз.
  • Дифференциальная диагностика желтух различной этиологии.

Описание

Фракция общего билирубина крови, образующаяся в результате процессов конъюгирования свободного билирубина в печени.

Это соединение свободного билирубина с глюкуроновой кислотой — глюкуронид билирубина. Хорошо растворимо в воде; проникает в ткани, малотоксичен; даёт прямую реакцию с диазореактивом, откуда и происходит название «прямой» билирубин (в отличие от неконъюгированного свободного «непрямого» билирубина, который требует добавления акселератора реакции).

Прямой билирубин синтезируется в печени и затем большая его часть поступает с желчью в тонкую кишку. Здесь от него отщепляется глюкуроновая кислота, и билирубин восстанавливается в уробилин через образование мезобилирубина и мезобилиногена (частично этот процесс протекает во внепечёночных желчных путях и желчном пузыре). Бактерии в кишечнике переводят мезобилирубин в стеркобилиноген, который частично всасывается в кровь и выделяется почками, основная его часть окисляется в стеркобилин и выделяется с калом. Небольшое количество конъюгированного билирубина поступает из печёночных клеток в кровь. При гипербилирубинемии прямой билирубин накапливается в эластической ткани, глазном яблоке, мукозных мембранах и коже.

Рост прямого билирубина наблюдается при паренхиматозных желтухах в следствие нарушения способности гепатоцитов транспортировать конъюгированный билирубин против градиента в желчь. А также при обтурационных желтухах из-за нарушения оттока желчи. У пациентов с повышенным уровнем прямого (связанного) билирубина в сыворотке отмечается билирубинурия.

При одновременном назначении тестов № 13 Билирубин общий и № 14 Билирубин прямой − расчет и выдача результатанепрямого билирубина производится автоматически, без дополнительной оплаты.

Билирубин непрямой (Билирубин неконъюгированный, несвязанный) (Indirect Bilirubin, IB, Free Blood Bilirubin)

0 р

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Дифференциальная диагностика макроцитарных анемий.
  • Хронические воспалительные заболевания и анатомические пороки тонкой кишки, атрофический гастрит.
  • Диагностика врождённых форм дефицита витамина В12.
  • Контроль состояния при строгой вегетарианской диете.

Описание

Витамин, необходимый для нормального кроветворения (образования и созревания эритроцитов).

Витамин В12 содержит кобальт и цианогруппу, образующие координационный комплекс. В организме человека не синтезируется.

Источниками витамина является кишечная микрофлора, а также продукты животного происхождения (дрожжи, молоко, мясо, печень, почки, рыба и яичный желток). Женское молоко содержит витамин В12 в виде метилкобаламина - основной форме, в которой витамин находится в организме человека. Во время переваривания в желудке цианокобаламин связывается с внутренним фактором Кастла - белком, который синтезируется париетальными клетками слизистой оболочки желудка, вырабатывающими также и соляную кислоту. В подвздошной кишке этот комплекс всасывается; в клетках слизистой витамин В12 высвобождается и связывается с белком - транскобаламином, который доставляет цианокобаламин в печень и другие ткани.

Основным местом депонирования витамина В12 является печень. Большое количество его поглощается селезёнкой и почками, несколько меньше - мышцами. Общие запасы кобаламина в организме взрослого человека составляют около 2 - 5 мг. Метаболизм витамина происходит очень медленно. Выводится он желчью, в кишечнике основная часть его реабсорбируется, т. е. ему свойственна энтерогепатическая циркуляция.

Для развития дефицита витамина при сниженном поступлении его в организм требуется длительное время: около 5 - 6 лет. Витамин В12 играет важную роль в процессах метаболизма, в составе кобаламиновых ферментов участвует в белковом, жировом и углеводном обмене.

Витамин В12 имеет две коферментные формы: метилкобаламин и дезоксиаденозилкобаламин (кобамамид). Основная функция активных форм коферментов — перенос метильных одноуглеродных групп (трансметилирование). Участвуют в обмене белков и нуклеиновых кислот (синтез метионина, ацетата, дезоксирибонуклеотидов). 

Цианокобаламин является коэнзимом, который играет важную роль в метаболизме фолиевой кислоты, в частности, участвует в её транспорте в клетки. При участии метилкобаламина в организме синтезируется активная форма фолиевой кислоты, которая принимает участие в образовании пиримидиновых и пуриновых оснований, нуклеиновых кислот.

При недостатке кобаламина наиболее выраженные изменения развиваются в пролиферирующих клетках, например, в клетках костного мозга, полости рта, языка и желудочно-кишечного тракта, что ведёт к нарушению кроветворения, глоссита, стоматита и кишечной мальабсорбции. Витамин В12 способствует накоплению в эритроцитах сульфгидрильных групп, главным образом, глутатиона, поэтому его недостаток ведёт к нарушению деления и созревания эритроцитов и развитию мегалобластической анемии. Витамин В12 является кофактором фермента гомоцистеинметилтрансферазы, участвующей в превращении гомоцистеина в метионин. Метионин важен для синтеза фосфолипидов и миелиновой оболочки нейронов, поэтому дефицит витамина В12 сопровождается неврологической симптоматикой (психические расстройства, полиневриты, фуникулярный миелоз — поражение спинного мозга).

Неврологические симптомы дефицита витамина В12 различны в зависимости от тяжести патологии. К ранним признакам относится дисфункция задних рогов спинного мозга с нарушением походки. Позже у них развивается поражение пирамидного, спино-мозжечкового и спиноталамического трактов, сопровождающееся мышечной слабостью, прогрессирующей спастичностью, гиперрефлексией, ножницеобразной походкой. При длительном дефиците витамина В12 возникают деменция и нейропсихическое заболевание.

Цианокобаламин, участвуя в синтезе холина и метионина, оказывает благоприятное воздействие на печень, предупреждает развитие жирового гепатоза. Аденозилкобаламин служит коэнзимом метилмалонил-КоА-мутазы - фермента для превращения метилмалоновой кислоты в сукциниловую кислоту. Значительное ингибирование этой реакции ведёт к развитию опасного для жизни состояния - метилмалоновой ацидурии. Клинически это состояние проявляется значительным отставанием ребёнка в весе, сниженной толерантностью к белкам, кетоацидозом, гипогликемией, гипераммониемией и гиперглицинемией, высоким содержанием метилмалоновой кислоты в моче. Заболевание не сопровождается развитием мегалобластной анемии.

Нарушения метаболизма витамина В12 наблюдаются у младенцев, страдающих генетически обусловленным дефектом ферментов, необходимых для превращения витамина В12 в кофермент, или низким уровнем плазменного белка-переносчика. Развивающаяся при этом мегалобластная анемия проявляется уже в первые недели или месяцы жизни и характеризуется нормальным или чуть сниженным уровнем витамина В12 в крови. В отличие от неё при анемии, развивающейся в результате нарушений всасывания, всегда выявляется низкий уровень витамина В12. Дефицит цианокобаламина часто развивается у пожилых людей, проявляется неврологическими нарушениями.

Пределы определения: 125,0 пг/мл-8000,0 пг/мл

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Диагностика и дифференциальная диагностика макроцитарных анемий.
  • Диагностика нарушений со стороны крови (анемии и лейкопении), вызванных химиотерапией или лучевой терапией.

Описание

Витамин, необходимый для нормального гемопоэза (кроветворения).

Состоит из птерина, парааминобензойной кислоты (ПАБК) и нескольких остатков глютаминовой кислоты; принимает участие в переносе одноуглеродных групп. Источник - микрофлора кишечника. Частично поступает с пищей (шпинат, салат-латук, бобы, спаржа, зерновые, мука грубого помола).

Является кофактором ферментов, участвующих в синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, ДНК и РНК, в синтезе белков, аминокислот (метионина, серина), в обмене холина.

Фолиевая кислота играет важное значение в процессах деления клеток, что особенно важно для тканей, которые активно делятся и дифференцируются; способствует соединению белковой групп и гема в гемоглобине и миоглобине. В конечном итоге, этот витамин стимулирует эритро-, лейко- и тромбоцитопоэз, пластические и регенераторные процессы во всех органах и тканях. Уровень концентрации фолиевой кислоты в сыворотке отражает её поступление с пищей. Фолат оказывает также антиатеросклеротическое, онкопротекторное и ноотропное действие.

Недостаток фолиевой кислоты тормозит переход мегалобластической фазы кроветворения в нормобластическую и приводит к мегалобластической анемии (увеличение объема эритроцитов). У детей с дефицитом фолиевой кислоты кроме макроцитарной анемии наблюдается отставание в весе (гипотрофия), угнетается функция костного мозга, нарушается нормальное созревание слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта, кожных покровов, что создает основу для развития энтеритов, опрелостей, задержки психомоторного развития.

Дефицит фолиевой кислоты у беременных является пусковым фактором для развития невынашивания, частичной или полной отслойки плаценты, спонтанного аборта или мертворождения, повышает риск развития у плода врождённых пороков, в частности дефектов нервной трубки, гидроцефалии, анэнцефалии, мозговых грыж и т. п.; увеличивает риск задержки умственного развития ребёнка. Запасы фолиевой кислоты в печени относительно невелики, в связи с чем её дефицит может развиться в течение 1 месяца после прекращения её поступления, а анемия - через 4 месяца.

Пределы определения: 1,5 нг/мл -80,0 нг/мл

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • В комплексе исследований для диагностики нарушений кальциевого метаболизма, ассоциированных с рахитом, беременностью, нарушениями питания и пищеварения, почечной остеодистрофией, гипопаратиреоидизмом, постменопаузальным остеопорозом.

Описание

Показатель, отражающий статус витамина D в организме. 25(OH)D - основной метаболит витамина D, присутствующий в крови.

Он образуется преимущественно в печени, при первой ступени гидроксилирования витамина D, обладает умеренной биологической активностью. 25(OH)D в крови переносится в комплексе с транспортным белком, может депонироваться в жировой ткани. Небольшая часть 25(OH)D подвергается гидроксилированию в почках с образованием более активного метаболита - 1,25(OH)D.

Паратгормон повышает образование в почках 1,25(OH)D при снижении альтернативного, биологически неактивного продукта гидроксилирования - 24,25(OH)D.

Две основных формы 25(OH)D - холекальциферол (витамин D3) и эргокальциферол (витамин D2). D3 образуется, главным образом, в коже под действием ультрафиолетовых лучей, в то время как источником D2 служит только пища. Важно, что концентрация 25(OH)D отражает вклад двух этих компонентов, обе формы витамина D в данном исследовании измеряются эквимолярно. Уровень 25(OH)D считается лучшим индикатором статуса витамина D в организме. Основная роль витамина D в организме связана с регуляцией кальциевого обмена.

Недостаток витамина D проявляется рахитом у детей и остеомаляцией (снижением минерализации костей) у взрослых, проявления дефицита витамина D сходны с проявлениями гиперпаратиреоидизма, который может развиваться вторично. Комплекс лабораторных исследований при подозрении на дефицит витамина D должен включать определение кальция и фосфора крови (при выраженном дефиците ожидается снижение этих показателей), паратгормона и 25(OH)D. Исследование может быть дополнено определением мочевины, креатинина, магния для исключения состояний, связанных с патологией почек и дефицитом магния.

Избыток витамина D может приводить к токсическим эффектам (чаще наблюдается у детей), что проявляется, в зависимости от дозы и длительности применения, в гиперкальциемии, гиперфосфатемии, кальцификации мягких тканей, тошноте, рвоте, запорах, анорексии, задержке роста и развития.

Уровень витамина D может варьировать в зависимости от возраста (у пожилых людей чаще наблюдается снижение уровня), сезона (выше в конце лета, ниже зимой), характера принимаемой пищи, этнической и географической популяции, наблюдается снижение содержания в крови витамина D при беременности. Помимо известной роли витамина D в кальциевом обмене, в исследованиях последних лет продемонстрировано, что достаточное количество витамина D связано со снижением риска развития ряда онкологических заболеваний, сахарного диабета, рассеянного склероза, сердечно-сосудистых заболеваний, туберкулёза.

Пределы определения: 8нг/мл-320 нг/мл

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

Калий

  • Исследование функции почек при их патологии.
  • Сердечно-сосудистая патология.
  • Сердечные аритмии, артериальная гипертония.
  • Надпочечниковая недостаточность.
  • Контроль содержания калия в крови при назначении диуретиков, сердечных гликозидов.

Натрий

  • Нарушения со стороны ЖКТ: рвота, диарея.
  • Надпочечниковая недостаточность.
  • Заболевания почек.
  • Обезвоживание, усиленная потеря жидкости.

Хлор

  • Мониторинг и динамическое наблюдение расстройств кислотно-основного состояния при различных заболеваниях.
  • Заболевания почек.
  • Несахарный диабет.
  • Патология надпочечников.

Описание

Калий (К+) — основной катион внутриклеточной жидкости.

Калий (К+) участвует в создании и поддержании электрического мембранного потенциала клеток. Регулирует внутриклеточное осмотическое давление, стимулирует активность ферментов гликолиза, участвует в метаболизме белков и гликогена, играет важную роль в формировании потенциала действия в нервных и мышечных клетках и проведении нервных импульсов, обладает иммуномодулирующей активностью.
Концентрация калия в плазме (сыворотке) зависит от равновесия следующих процессов: поступления калия извне, распределения в организме и выведения (почками, потовыми железами, через кишечник и т. п.). Депо калия в организме не существует. Поэтому даже при небольших изменениях концентрации калия внутри клеток, значительно изменяется его концентрация в плазме. Захват калия клетками стимулируется инсулином, также захват калия клетками усиливается под действием катехоламинов, альдостерона. Изменения рН крови приводят к изменению содержания К+ в клетках: при ацидозе - он выходит из клеток в плазму, при алкалозе поступает внутрь клеток. При гиперкалиемии отмечаются желудочковая тахикардия, фибрилляция желудочков и даже асистолия. При гипокалиемии развиваются мышечная слабость, снижение рефлексов, гипотония, нарушения в проводящей системе сердца, непроходимость кишечника, полиурия.
Натрий (Na+) — основной катион внеклеточного пространства.
Натрий (Na+) является важнейшим осмотически активным компонентом внеклеточного пространства, с которым связана регуляция объема внеклеточной жидкости. 96% общего количества натрия в организме содержится вне клеток. Он участвует в проведении возбуждения в нервных и мышечных клетках, в формировании щелочного резерва крови и транспорте ионов водорода.

Концентрация натрия в плазме (сыворотке) зависит от равновесия следующих процессов: поступления натрия, распределения его в организме и выведения почками, потовыми железами. Основными регуляторами обмена натрия в организме являются ренин-ангиотензин-альдостероновая система, АДГ (вазопрессин), предсердный натрийуретический гормон.

Хлор (Сl-) — основной анион внеклеточной жидкости и желудочного сока.

Ионы хлора играют важную роль в поддержании кислотно-щелочного состояния, осмотического давления и баланса воды в организме. В биологических средах находится преимущественно в состоянии аниона-хлорида Cl-.

Содержится в плазме, лимфе, ликворе. Баланс ионов хлора в организме осуществляется наличием равновесия между процессами поступления хлора с пищей, распределением в организме и выведением его с мочой, потом и калом. Изменение концентрации ионов натрия ведет за собой изменение концентрации хлорид-аниона. При потере хлоридов развивается алкалоз, при избыточном потреблении - ацидоз.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Диагностика и скрининг остеопороза.
  • Гипотония мышц.
  • Судорожный синдром; Парестезии.
  • Язвенная болезнь желудка и 12-перстной кишки.
  • Полиурия.
  • Сердечно-сосудистая патология (аритмии и нарушение сосудистого тонуса).
  • Подготовка к оперативному вмешательству.
  • Гипертиреоз.
  • Злокачественные новообразования (рак легкого, рак молочной железы).
  • Мочекаменная болезнь (рентгено-позитивные камни) и другие заболевания почек.
  • Боли в костях.

Описание

Основной компонент костной ткани и важнейший биогенный элемент, обладающий важными структурными, метаболическими и регуляторными функциями в организме.

99% кальция содержится в костной ткани (зубы, кости скелета). В костях кальций содержится в виде гидроксиапатитов - кристаллов, в составе которых кроме кальция присутствуют фосфаты. Лишь около 1% Са содержится в сыворотке и других биологических жидкостях организма.

В крови кальций содержится в трёх формах:

1) ионизированного (свободного) кальция, который физиологически активен;

2) кальция комплексированного с анионами - лактатом, фосфатом, бикарбонатом, цитратом;

3) кальция, связанного с белками - преимущественно альбумином.

В организме кальций выполняет следующие функции: создает основу и обеспечивает прочность костей и зубов; участвует в процессах нейромышечной возбудимости (как антагонист ионов калия) и сокращении мышц; регулирует проницаемость клеточных мембран; регулирует ферментативную активность; участвует в процессе свертывания крови (активирует VII, IX и X факторы свертывания).

Гомеостаз кальция (постоянство содержания в крови) является результатом равновесия следующих процессов: всасывания его в кишечнике, обмена в костях, реабсорбции и выведения в почках. Эти процессы регулируются основными регуляторами кальциевого обмена: паратгормоном и кальцитриолом (витамин D3), которые повышают уровень Са в крови, и кальцитонином, который снижает в крови его уровень, а также другими гормонами.

Лабораторными признаками нарушения обмена кальцияявляются гипо- и гиперкальциемияСнижение уровня альбумина любого происхождения (следовательно, и снижение белковосвязанной фракции общего кальция) вызывает понижение общей концентрации кальция сыворотки крови, при этом содержание биологически активного свободного (ионизированного) кальция изменяется мало. Поэтому следует иметь в виду, что уровень кальция в пробе крови может быть ложно снижен, если проба взята в условиях местного венозного стаза. Вследствие гипоальбуминемии наблюдается снижение уровня общего кальция плазмы при нарушении всасывания белка, хронических заболеваниях, соблюдении диеты с недостаточным количеством белка, циррозе печени, нефротическом синдроме. В таких случаях при необходимости практикуют определение содержания ионизированного кальция или использование расчетной формулы, вносящей поправку на сниженный уровень альбумина крови

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Гипер- и гипокальциенемия, особенно в сочетании с диспротеинемией; Исследования кальциевого статуса после переливаний цитратной крови, введения гепарина, обширных травм, хирургических вмешательств, при сепсисе, ожогах, панкреатите, множественной недостаточности органов, а также пациентов с тяжелой патологией печени и почек, различными злокачественными опухолями, мальабсорбцией; Обследование беременных женщин; Сепсис; Диализ и экстракорпоральное кровообращение.

Описание

Физиологически активная часть кальция крови. 

Все физиологические эффекты кальция (участие в мышечном сокращении, в механизмах секреции гормонов, рецепторных процессах, в механизмах клеточного деления и др.) осуществляются его ионизированной формой (Ca++). Свободный кальций составляет от 43% до 50% общего кальция. Его концентрация варьирует в течение суток: минимальная концентрация в 20 ч, максимальная в 2 - 4 часа ночи. Уровень ионизированного кальция поддерживается паратгормоном, кальцитонином, активной формой витамина Д3. Продукция этих гормонов, в свою очередь, зависит от уровня Ca++. На его концентрацию в крови влияют многие факторы - белки, магний (необходимо обязательно исследовать концентрацию магния, если обнаруживается гипокальциемия!). Очень важным является кислотно-основное состояние (КОС): алкалоз увеличивает связывание и снижает концентрацию, а ацидоз, напротив, снижает связывание и увеличивает концентрацию ионизированного кальция в крови. Определение свободного кальция позволяет более точно оценить состояние кальциевого обмена, особенно у пациентов, подвергающихся хирургическим вмешательствам, реанимации, получающих гепарин, бикарбонаты, препараты кальция и магнезии. Определение ионизированного кальция более информативно, по сравнению с исследованием общего кальция, для диагностики гиперкальциемических состояний, в частности при первичном гиперпаратиреоидизме (для которого характерно повышение в крови концентрации свободного кальция и неизмененный уровень общего кальция), у больных с онкопатологией, у пациентов, находящихся на диализе. Во время беременности содержание общего кальция сыворотки уменьшается параллельно снижению концентрации альбумина, хотя уровень свободного кальция остается в пределах нормы. Содержание свободного и общего кальция у плода несколько повышено, оно снижается в течение нескольких дней после родов, а затем вскоре возрастает до значений несколько более высоких, чем у взрослых. Значение ионизированного кальция, при котором возможно возникновение тетании и судорог: < 0,8 ммоль/л; критический уровень, угрожающий жизни: < 0,7 ммоль/л (по некоторым данным < 0,5 ммоль/л).

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Неврологическая патология (тетания, гипервозбудимость, тремор, судороги, гипотония мышц).
  • Почечная недостаточность.
  • Сердечная аритмия.
  • Оценка состояния щитовидной железы (гипотиреоз).
  • Надпочечниковая недостаточность.

Описание

Один из основных биологически активных элементов, необходимых для нормального функционирования нервной и мышечной систем.

Магний, как и калий, содержится преимущественно внутри клеток - в эритроцитах, мышцах, печени и других тканях. 1/3 - 1/2 всего магния организма содержится в костной ткани. Около 1% от всего количества магния организма находится во внеклеточной жидкости и плазме (в связанной с белками, комплексированной с неорганическими анионами и свободной форме). Его ионы являются активаторами большого числа ферментных систем, поэтому многие процессы жизнедеятельности клеток являются магний-зависимыми. Магний участвует в гликолизе, окислительном метаболизме, переносе натрия, калия и кальция через мембраны клеток и нервно-мышечной передаче импульсов, синтезе нуклеиновых кислот и других процессах. Уровень магния в сыворотке может сохраняться в нормальных границах, даже при снижении общего количества магния в организме на 80%. Следовательно, снижение уровня магния в сыворотке является признаком выраженного дефицита магния в организме. Во время беременности дефицит магния способствует развитию гестозов, выкидышей и преждевременных родов.

Подготовка

Cм. инструкцию по сбору суточной мочи.

Описание

Тест используется в диагностике болезни Коновалова-Вильсона.

Медь является жизненно необходимым (эссенциальным) микроэлементом, который входит в состав ряда белков, пептидов и других органических веществ. Поступает в организм с пищей, всасывается в кишечнике. Центральным органом метаболизма меди является печень, где микроэлемент включается в различные белки, в том числе церулоплазмин, в комплексе с которым медь присутствует в плазме крови и транспортируется в другие органы и ткани. Выведение избыточного количества этого микроэлемента осуществляется, главным образом, с желчью.

Клиническое значение имеют проявления дефицита меди, отравления соединениями данного металла, генетические дефекты метаболизма меди (в том числе синдром Менкеса (болезнь курчавых волос), болезнь Коновалова-Вильсона, ацерулоплазминемия), вызывающие тяжелые нарушения в организме. Оценка количества меди, выделяемой за сутки с мочой, клинически значима, главным образом, для диагностики болезни Коновалова-Вильсона. 

Болезнь Коновалова-Вильсона (гепатолентикулярная дегенерация) – генетически обусловленное нарушение транспорта меди, при котором отмечается снижение ее встраивания в церулоплазмин и нарушение экскреции с желчью, что сопровождается накоплением металла в органах и тканях и разнообразными клиническими проявлениями, чаще печеночными и неврологическими. Выделение меди с мочой в этом состоянии увеличивается вследствие повышения в сыворотке крови концентрации свободной меди и снижения доли элемента, связанного с белком (церулоплазмином). 

В диагностике болезни Коновалова-Вильсона используют оценку выделения меди с мочой за сутки (ожидается повышение содержания микроэлемента), которое проводят в комплексе с исследованием уровня церулоплазмина в сыворотке крови (ожидается понижение концентрации данного белка). Для скрининговой оценки статуса меди в иных целях уместно исследовать ее содержание в сыворотке крови (см. тест №888) в комплексе с определением уровня церулоплазмина (см. тест №840), хотя при пограничных изменениях данные исследования могут быть недостаточно чувствительны. Определение экскреции меди с мочой в этих целях применяют реже.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания костей.
  • Заболевания почек.
  • Заболевания паращитовидных желез.

Описание

Основной внутриклеточный анион, необходимый для нормального функционирования центральной нервной системы.

Фосфор входит в состав костной ткани и фосфолипидов мембранных структур клетки. Соединения фосфора принимают участие в обмене энергии. Аденозинтрифосфорная кислота и креатинфосфат являются аккумуляторами энергии, обеспечивающими энергозависимые процессы в клетках различных тканей, прежде всего нервной и мышечной. Фосфор входит в состав нуклеиновых кислот, которые принимают участие в процессах роста, деления клеток, хранения и использования генетической информации.

В плазме (сыворотке) крови и в костях фосфор присутствует преимущественно в виде фосфатов. Концентрация неорганического фосфора в крови зависит от реабсорбции фосфатов в канальцах почек, соотношения процессов синтеза и резорбции в костях (где находится около 85% от общего количества фосфора организма), в меньшей степени - от выхода фосфатов из клеток других тканей и процессов всасывания и выделения в желудочно-кишечном тракте.

Основными регуляторами баланса фосфора в организме являются паратгормон, кальцитонин и витамин Д.

Для клинической диагностики важно соотношение в крови кальция и неорганического фосфора и определение концентрации этого элемента в моче (см. Биохимия мочи).

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок. 

Для получения корректных результатов необходимо прекратить приём железосодержащих пищевых добавок или лекарственных препаратов или предупредить о приёме препаратов лечащего врача. Если пациенту было проведено переливание крови, исследование необходимо отложить на несколько дней.

Показания

  • Диагностика и дифференциальная диагностика анемий различной этиологии, контроль терапии железодефицитной анемии.
  • Острые и хронические инфекционные заболевания, системные воспалительные заболевания.
  • Нарушение питания и всасывания, гипо- и авитаминозы, нарушения со стороны желудочно-кишечного тракта.
  • Возможное отравление железосодержащими препаратами.

Описание

Жизненно важный микроэлемент, участвующий в процессе связывания, переноса и передачи кислорода в ткани и в процессах тканевого дыхания.

Железо входит в состав дыхательных пигментов (преимущественно - гемоглобина, и частично - миоглобина), цитохромов, железосодержащих ферментов (каталазы, миелопероксидазы). Это, так называемое гемовое железо, которое обратимо связывает кислород и участвует в транспорте кислорода, ряде окислительно-восстановительных реакций, играет важную роль в процессах кроветворения. Железо принимает участие в метаболизме порфирина, синтезе коллагена, работе иммунной системы.

В организм железо поступает с пищей. В пищевых продуктах железо присутствует или в виде составной части гема (мясо, рыба) или как негемовое железо (овощи, фрукты). Из пищи усваивается около 10 - 15% железа, всасывание происходит в 12-типерстной кишке. Общее содержание железа в организме - 4 - 5 г. Около 70% железа входит в состав гемоглобина, 5% - миоглобина, 20% находится в депо (печени, селезёнке, костном мозге) в виде растворимого ферритина и нерастворимого гемосидерина.

Всасывание железа регулируется клетками кишечника: оно возрастает при дефиците железа и неэффективном эритропоэзе и блокируется при избытке железа в организме. Транспорт железа от кишечной стенки до предшественников эритроцитов и клеток-депо (макрофагов) осуществляется плазменным белком - трансферрином. В организме железо не встречается в виде свободных катионов, только в связи с белками.

Концентрация железа в сыворотке зависит от резорбции в желудочно-кишечном тракте, накоплений в кишечнике, селезёнке и костном мозге, от синтеза и распада гемоглобина и его потери организмом. Уровень железа в сыворотке изменяется в течение суток (наиболее высок он утром), зависит от пола и возраста. У новорожденных в течение нескольких часов после родов отмечается падение уровня железа. Средние показатели железа у женщин ниже, чем у мужчин, но и у тех и у других с возрастом показатель железа падает. Концентрация железа у женщин также связана с менструальным циклом (максимальное содержание - в лютеиновую фазу, самое низкое - после менструации). Недостаток сна и стрессы, выраженная физическая нагрузка также вызывают снижение этого показателя.

При беременности содержание железа в организме уменьшается, особенно во второй половине беременности (повышение потребности в железе в этот период связано с формированием депо железа у плода). Несмотря на нестабильность уровня Fe в сыворотке, исследование этого параметра важно для скрининга, дифференциальной диагностики железодефицитных и других анемий, а также оценки эффективности лечения больных железодефицитными анемиями. Выраженный дефицит железа сопровождается снижением уровня гемоглобина и цветного показателя. Выраженное снижение концентрации железа в сыворотке крови может быть отмечено при дефиците железа в организме, но для диагностики латентной анемии недостаточно определения содержания железа в сыворотке крови. Для более точной оценки баланса железа в организме необходимо провести дополнительные исследования (ферритин, трансферрин, ЛЖСС).

При одновременном назначении тестов № 48 Железо сыворотки и № 49 Латентная железосвязывающая способность (ЛЖСС) − расчет и выдача результата общей железосвязывающей способности (ОЖСС) производится автоматически, без дополнительной оплаты.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Для получения достоверных результатов обследуемый не менее 5 - 7 дней до взятия крови на исследование не должен принимать препараты железа.

Показания

  • Контроль диеты с дефицитом железа (молочно-растительная).
  • Патология желудочно-кишечного тракта, угрожающая развитием анемии.
  • Потери железа (кровопотеря).
  • Системные заболевания соединительной ткани, тяжёлые хронические заболевания.

Описание

Потенциальная способность сыворотки к связыванию железа.

Плазма крови содержит всего около 2,5 мг железа, которое находится преимущественно в виде комплекса железа с белком - трансферрина (бета-1-глобулиновая фракция). Это обеспечивает транспорт железа и предупреждает накопление в крови его токсических ионов.

В норме трансферрин насыщен железом примерно на 30 - 40% его максимальной возможности насыщения. При насыщении трансферрина железом более чем на 50% некоторая часть железа может быть связана с другими белками (альбумином).

Общая железосвязывающая способность сыворотки крови(ОЖСС) представляет сумму сывороточного железа и НЖСС (ЛЖСС). Определение ОЖСС и НЖСС (ЛЖСС) сыворотки крови используется в диагностике анемий.

Железосвязывающая способность сыворотки изменяется при нарушениях метаболизма железа. При железодефицитной анемии ОЖСС и НЖСС увеличиваются, а насыщение трансферрина железом снижается до 15% и ниже. Низкие значения сывороточного железа, сочетающиеся с низкими значениями ОЖСС и НЖСС, характерны для анемии, связанной с хроническими заболеваниями, злокачественными опухолями, инфекциями (для дифференциальной диагностики анемий в этих случаях важно также определение ферритина). Вместо определения железосвязывающей способности сыворотки в тех же целях может быть использовано определение содержания в сыворотке трансферрина.

При одновременном назначении тестов № 48 Железо сыворотки и № 49 Латентная железосвязывающая способность (ЛЖСС) − расчет и выдача результата общей железосвязывающей способности (ОЖСС) производится автоматически, без дополнительной оплаты.

Общая железосвязывающая способность сыворотки (ОЖСС) (Total Iron Binding Capacity, TIBC)

0 р

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания стрептококковой этиологии (рожа, отиты, скарлатина, гнойно-воспалительные заболевания) и связанные с ними осложнения (ревматизм, гломерулонефрит, миокардит).

Описание

Маркёр наличия стрептококковой инфекции в организме.

АСЛ-О представляет собой антитела к антигену (стрептолизину) бета-гемолитического стрептококка группы А. Является лабораторным критерием ревматизма.

Повышение данного показателя свидетельствует о сенсибилизации организма к стрептококковым антигенам. В период реконвалесценции показатель снижается по сравнению с острым периодом, поэтому может использоваться для наблюдения за динамикой течения, оценки степени активности ревматического процесса.

Максимальную диагностическую и прогностическую ценность имеет серийное исследование (с интервалом около 1 недели). Однократное исследование на АСЛ-О имеет низкую информативность. АСЛ-О применяется для дифференциальной диагностики ревматизма и ревматоидного артрита (во втором случае степень повышения АСЛ-О значительно меньше). Титр АСЛ-О может быть повышен и у здоровых носителей стрептококка.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Коллагенозы (для определения реактивности процесса и эффективности терапии).
  • Острые инфекционные заболевания.
  • Опухоли.
  • Контроль эффективности лечения хронических заболеваний (амилоидоз).
  • Контроль эффективности антибактериальной терапии (сепсис новорожденных, менингит и т. д.).
  • Определение риска сердечно-сосудистых осложнений у пациентов с атеросклерозом, диабетом, а также находящихся на хроническом гемодиализе.

Описание

Белок острой фазы, самый чувствительный и самый быстрый индикатор повреждения тканей при воспалении, некрозе, травме.

С-реактивный белок получил свое название из-за способности вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококков (один из механизмов ранней защиты организма от инфекции). СРБ стимулирует иммунные реакции, в т. ч. фагоцитоз, участвует во взаимодействии Т- и В-лимфоцитов, активирует классическую систему комплемента. Синтезируется преимущественно в гепатоцитах, его синтез инициируется антигенами, иммунными комплексами, бактериями, грибами, при травме (через 4 - 6 часов после повреждения). В сыворотке здорового человека отсутствует.

Концентрация С-реактивного белка в крови имеет высокую корреляцию с активностью заболевания, стадией процесса. Уровень СРБ быстро и многократно увеличивается при воспалениях различной природы и локализации, паразитарных инфекциях, травмах и опухолях, сопровождающихся воспалением и некрозом тканей.

Тест на СРБ чаще всего сравнивают с СОЭ (скорость оседания эритроцитов). Оба показателя резко возрастают в начале заболевания, но СРБ появляется и исчезает раньше, чем изменяется СОЭ.

При успешном лечении уровень СРБ снижается в течение последующих дней, нормализуясь на 6 - 10 сутки, в то время как СОЭ снижается только спустя 2 - 4 недели.

Таким образом, быстрая нормализация уровня СРБ позволяет использовать этот тест для наблюдения за течением болезни и контроля эффективности лечения. При любых заболеваниях, либо после операции присоединение бактериальной инфекции, будь то местный процесс или сепсис, сопровождается повышением уровней белков острой фазы.

На содержание СРБ не оказывают влияния гормоны, в том числе при беременности, с переходом в хроническую стадию заболевания уровень С-реактивного белка снижается до полного его исчезновения и вновь возрастает при обострении процесса. Уровень СРБ при вирусной и спирохетной инфекции возрастает незначительно, поэтому при отсутствии травмы высокие значения его в сыворотке указывают на наличие бактериальной инфекции. У новорожденных СРБ может использоваться для диагностики сепсиса. После оперативного вмешательства уровень этого показателя возрастает, но при отсутствии бактериальной инфекции послеоперационном периоде он быстро нормализуется. А присоединение бактериальной инфекции (местный процесс или сепсис) сопровождается ростом СРБ или отсутствием его снижения.

За последнее десятилетие были разработаны высокочувствительные методы определения СРБ (< 0,5 мг/л). С такой чувствительностью может улавливаться изменение СРБ не только в условиях острого, но также и хронического, низкой степени выраженности эндогенного воспаления. Показано, что повышение СРБ даже в интервале концентраций < 10 мг/л и пограничных с верхней границей нормы значений у кажущихся здоровыми людей говорит о повышенном риске развития атеросклероза, а также первого инфаркта, тромбоэмболий.

Информативность показателя СРБ, определённого чувствительными методами, в этом плане, по некоторым данным, выше, чем определение холестерина липопротеинов низкой плотности. Риск сердечно-сосудистых осложнений у пациентов с увеличенным СРБ возрастает при параллельно увеличенных других факторах риска (холестерине, фибриногене, гомоцистеине и др.).

Пределы определения: 0,1 мг/л-16160 мг/л

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок. Исключить курение.

Показания

  • Ревматоидный артрит (определение активности процесса, прогноз и контроль лечения заболевания).
  • Другие аутоиммунные заболевания.
  • Хронические воспалительные заболевания.

Описание

Антитела к собственным иммуноглобулинам класса G.

Аутоантитела (обычно относящиеся к классу IgM), реагирующие в качестве аутоантигена с собственными иммуноглобулинами G, изменившими свойства под влиянием вируса или другого агента. Синтезируются плазматическими клетками синовиальной оболочки. Из суставов попадают в кровь. В крови образуют циркулирующие иммунные комплексы, которые повреждают синовиальную оболочку, стенки сосудов.

Ревматоидный фактор (РФ) определяется у больных ревматоидным артритом. В зависимости от наличия ревматоидного фактора, выделяют серопозитивную и серонегативную формы болезни. Обнаруживаются также у больных с другими видами аутоиммунной и хронической воспалительной патологии.

У пациентов с высокими значениями ревматоидного фактора отмечается склонность к развитию серьёзных системных (внесуставных) поражений; отмечается высокая активность деструктивных процессов. Около 15% больных ревматоидным артритом имеют IgG-класс РФ.

Это показатель риска развития системных проявлений ревматоидного артрита при длительном течении заболевания.

Низкие значения РФ имеют небольшую диагностическую ценность. У детей с ювенильным ревматоидным артритом РФ часто отрицателен. У пациентов пожилого возраста повышенный уровень РФ может определяться без клинических проявлений ревматоидного артрита. Поэтому повышенные значения РФ должны подтверждаться другими лабораторными и клиническими данными.

Пределы определения: < 20 МЕд/мл – 4200 МЕд/мл

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

На результат исследования может оказать влияние приём противосудорожных препаратов, эстрогенов, метадона, оральных контрацептивов, тамоксифена, аспарагиназы, курение.

Показания

  • Скрининговый тест в диагностике болезни Вильсона-Коновалова. 
  • Диагностика ацеруплазминемии, синдрома Менкеса и других состояний, связанных со снижением уровня церулоплазмина (в том числе, связанных с нарушениями питания). 
  • Заболевания ЦНС неясной этиологии.
  • При необходимости углублённых исследований, связанных с оценкой оксидантно/антиоксидантного статуса, риска сердечно-сосудистых заболеваний.
  • Тотальное парентеральное питание.

Описание

Медьсодержащий белок плазмы, играющий важную роль в метаболизме меди и железа и в механизмах прооксидантных / антиоксидантных реакций.

Впервые описан в 1944 г. Холмбергом и Лауреллом. Церулоплазмин – белок фракции α2-глобулинов плазмы, в котором содержится около 95% общего количества меди сыворотки крови: на одну молекулу церулоплазмина приходится 6 - 8 атомов меди. Высокое содержание меди придаёт ему голубой цвет («небесно-голубой белок плазмы»). Синтезируется церулоплазмин преимущественно паренхиматозными клетками печени и, в меньшей степени, макрофагами и лимфоцитами. Сначала образуется пептидная цепь, затем добавляется медь от внутриклеточной АТФазы (фермент отсутствует при болезни Вильсона-Коновалова). Роль церулоплазмина в транспорте самой меди не очень значительна, поскольку оборот меди в нём медленный (основную роль в транспорте меди играют альбумин и транскупреин).

В качестве биомаркёра состояния обмена меди в организме церулоплазмин информативен в условиях её выраженного дефицита. Синтез церулоплазмина заметно стимулируется эстрогенами (беременность, терапия эстрогенами). Церулоплазмин относится к острофазным реактантам. Концентрация его в крови повышается во время воспаления, инфекции, травматических состояний — в результате активации транскрипции гена церулоплазмина α-интерфероном и цитокинами. Рост уровня церулоплазмина относительно медленный – пик на 4 - 20 днях после острого инсульта.

Основная физиологическая роль церулоплазмина определяется его участием в окислительно-восстановительных реакциях. Действуя как ферроксидаза, церулоплазмин выполняет важнейшую роль в регуляции ионного состояния железа - окислении Fe2+ в Fe3+. Это делает возможным включение железа в трансферрин без образования токсических продуктов железа. Поддержание нормального транспорта и метаболизма железа — жизненно важная функция церулоплазмина. При дефиците железа происходит активация транскрипции гена церулоплазмина гипоксия-индуцибельным фактором-1 (HIF-1), который также активирует гены эритропоэтина, трансферрина и его рецептора.

Церулоплазмин может действовать как прооксидант или как антиоксидант в зависимости от наличия других факторов. В присутствии супероксида (например, в воспаленном сосудистом эндотелии), он выступает катализатором окисления липопротеидов низкой плотности. На основании результатов эпидемиологических исследований, церулоплазмин рассматривается как независимый фактор риска сердечно-сосудистых заболеваний.

Первичный генетический дефицит церулоплазминав гомозиготной форме вызывает тяжёлые нарушения метаболизма железа, во многом сходные с картиной гемохроматоза. Транспорт меди при этом страдает в меньшей степени. Клиническая картина включает блефароспазм, дегенерацию сетчатки, диабет, деменцию, экстрапирамидные расстройства. Вторичный дефицит церулоплазмина (вследствие нарушения включения меди в его молекулу при синтезе) – гораздо более частое явление. Дефицит меди в диете (неадекватная диета, парентеральное питание, мальабсорбция, терапия пенициламином) ассоциирован с нейтропенией, тромбоцитопенией, низким железом сыворотки, гипохромной нормо- или макроцитарной анемией, резистентной к терапии железом.

Болезнь Менкеса («болезнь курчавых волос») – связанная с Х-хромосомой генетическая аномалия, вызывающая нарушение поступления меди из желудочно-кишечного тракта в сосудистое пространство (отсутствует АТФаза, участвующая в механизмах транспорта меди в кровь). Соответственно, медь не поступает в печень и недоступна для включения в церулоплазмин, уровень его снижен. Клинически заболевание проявляется в задержке роста, нарастающей неврологической дегенерации. Характерны изменения волос (курчавые редкие и ломкие). Летальный исход при отсутствии лечения в течение первых 5 лет жизни.

Болезнь Вильсона-Коновалова (гепатолентикулярная дегенерация)- дефект гена 13 хромосомы, приводящий к отсутствию печёночной АТФазы, участвующей в механизме включения меди в церулоплазмин, нарушается и экскреция меди с желчью. Симптомы могут проявиться в 20 - 30 лет, но также и раньше или позже. В отличие от дефицита церулоплазмина, связанного с медьдефицитной диетой, и болезни Менкеса, в этом состоянии в организме наблюдается избыток меди и её отложение в тканях, включая печень, мозг, периферию радужной оболочки глаз (характерные кольца). Развиваются нарушения функции печени, сходные с острыми или хроническими гепатитами, дегенеративные изменения ЦНС и неврологические нарушения, изменения функции почек, реже – гематологические изменения (гемолиз, связанный с токсическим действием свободной меди). Выделение меди с мочой увеличивается в 5 - 10 раз. Уровень церулоплазмина низкий (за исключением иногда случаев, связанных с беременностью и воспалением).

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок. На исследование может повлиять приём лекарственных препаратов, обуславливающих гемолитическую анемию (дапсон, метилдопа, сульфосалазин), эстрогенов, оральных контрацептивов, тамоксифена, андрогенов.

Показания

  • Анемия. 
  • Подозрение на гемолиз.
  • Реакции на переливание крови (анализ пре- и посттрансфузионных образцов крови реципиента).
  • Обследование пациентов с искусственными клапанами сердца.
  • Гипертония беременных.
  • Оценка острофазных показателей воспаления и нарушений в а2-фракции глобулинов на электрофореграмме.

Описание

Белок, связывающий свободный гемоглобин, предотвращая выведение его из организма.

Открыт в 1938 г. М. Polonovski и М. Jajle. Это белок острой фазы воспаления, обладающий способностью связывать свободный гемоглобин, освобождающийся из эритроцитов, предотвращая выведение гемоглобина из организма и поражение почек. Он, как и трансферрин, церуроплазмин, относится к белкам, представляющим собой наиболее древнюю систему иммунной защиты организма.

Связывание токсичного свободного гемоглобина происходит с a-глобиновыми цепями гемоглобинов А, F, S и С. Метгемоглобин, гем и аномальные формы гемоглобина, в которых альфа-цепи отсутствуют, гаптоглобин не связывает. Гаптоглобин-гемоглобиновый комплекс быстро захватывается из циркулирующей крови ретикулоэндотелиальными клетками, благодаря чему предотвращается или минимизируется потеря гемоглобина и железа.

При гемолизе эритроцитов наблюдается быстрое снижение уровня гаптоглобина плазмы. В норме в день разрушается и удаляется из циркуляции около 1% эритроцитов. Увеличение этого количества до 2% ведёт к полному исчезновению гаптоглобина (в отсутствие таких стимулов для его продукции, как острое воспаление или кортикостероидная терапия). При патологиях, связанных с неэффективным гемопоэзом и разрушением эритроцитов при некоторых гемоглобинопатиях, наблюдается хроническое снижение уровня гаптоглобина (и гемопексина). Свободные димеры гемоглобина могут проходить через почечный фильтр, подвергаясь реабсорбции и катаболизму с включением железа в клеточный ферритин и гемосидерин. При насыщении способности к проксимальной реабсорбции свободный гемоглобин экскретируется в мочу. Железо в клетках почечных канальцев может достигать токсических концентраций, вызывающих нарушение функции почек.

Снижение гаптоглобина (в отсутствие других факторов, влияющих на его продукцию) является чувствительным маркёром внутрисосудистого гемолиза. Синтез гаптоглобина происходит преимущественно в печени, но также и в жировой ткани и лёгких. Стимулируется (посредством цитокинов) воспалением, но не гемолизом или снижением уровня гаптоглобина. Пик повышения наблюдается на 4 - 6 днях после стимуляции; снижение до нормального уровня – в течение 2 недель после удаления стимулирующих факторов.

В настоящее время продемонстрировано, что свободный гаптоглобин и его комплексы с гемоглобином играют важную роль не только в поддержании резерва железа, но и в контроле местных воспалительных процессов. Они являются мощными пероксидазами, которые гидролизуют пероксиды, освобождающиеся в процессе действия фагоцитов, гаптоглобин кроме того, ингибирует катепсин В и модулирует активность и пролиферацию лейкоцитов в участке воспаления. Комплексирование гемоглобина гаптоглобином предотвращает стимуляцию им перекисного окисления липидов и образование гидроксильного радикала в участках воспаления. Гаптоглобин относят к природным бактериостатическим агентам при инфекциях Fe-зависимыми бактериями (например, Escherichia coli), что связано, возможно, с предотвращением использования ими железа гемоглобина.

Длительно сохраняющиеся высокие значения гаптоглобина являются признаком неблагоприятного течения болезни. Уменьшение концентрации гаптоглобина чаще всего отмечается при заболеваниях, сопровождающихся внутрисосудистым гемолизом или повышенным высвобождением гемоглобина, например, при гемолитической анемии, пострансфузионном гемолизе и малярии. Внесосудистый гемолиз обычно не приводит к изменению концентрации гаптоглобина. Кроме того, снижение концентрации гаптоглобина может отмечаться при врождённой агаптоглобулинемии и тяжёлых заболеваниях печени с нарушением синтеза белков. Искусственные клапаны сердца и интенсивные занятия спортом, сопровождающиеся постоянным механическим повреждением эритроцитов, также могут приводить к снижению уровня гаптоглобина.

Уровень гаптоглобина низок в период новорожденности, а также у женщин во время беременности или терапии экзогенными эстрогенами, включая оральные контрацептивы.

Подготовка

Специальной подготовки не требуется.

Показания

  • Биохимическая оценка риска фиброза печени у пациентов с хроническими заболеваниями печени (см. также профили Фибромакс, Фибротест).
  • Болезни почек.
  • В научно-исследовательских целях.

Описание

Универсальный ингибитор протеиназ, один из непрямых маркеров фиброза печени. 

Альфа-2-макроглобулин (А2М) – высокомолекулярный белок, присутствующий в крови в значительной (микромолярной) концентрации. Это один из основных компонентов фракции альфа-2-глобулинов. А2М синтезируется преимущественно в печени, затем поступает в плазму, из которой диффундирует в другие жидкости организма из-за большого размера молекул лишь в минимальных количествах. Этот белок является универсальным ингибитором протеиназ плазмы и действует как уникальный механизм «ловушки» с полным захватом мишени, блокируя доступ белков к захваченной протеазе. Быстрое удаление А2М-комплексов осуществляется клетками печени двумя способами, один из которых – посредством тех же рецепторов, которые участвуют в удалении липопротеидов низкой плотности. А2М включён в механизмы ингибирования ферментных каскадов систем свёртывания, фибринолиза, системы комплемента, кининовой системы. Он является транспортёром цитокинов и ростовых факторов. Участвует в модуляции иммунных и воспалительных реакций, проявляет иммуносупрессивные свойства, включая ингибирование клеточно-опосредованной цитотоксичности и пролиферации лимфоцитов, иммуносупрессию при беременности (PZP - рrеgnаnсу zоnе рrоtеins – белки семейства альфа-2-макроглобулинов). 

У женщин репродуктивного возраста средний уровень A2M несколько выше, чем у мужчин (A2M относится к эстроген-зависимым белкам). У детей уровень А2М примерно вдвое выше, чем у взрослых. Приближение к взрослым значениям происходит в течение подросткового периода; относительный минимум наблюдается в среднем возрасте, у людей старше 70 лет концентрация A2M возрастает. 

С практической точки зрения, основной интерес к этому тесту в настоящее время связан с использованием альфа-2-макроглобулина в качестве одного из непрямых маркёров фиброза печени. А2М продуцируется в участках воспаления и печеночного фиброза различными клетками, включая гепатоциты и звёздчатые клетки. Отмечена достоверная положительная корреляция уровня А2М сыворотки с прогрессированием стадий фиброза. Хронические гепатиты (C, B и другие) являются актуальной клинической проблемой. Симптомы могут быть мало выражены, но существует риск прогредиентного течения болезни -- развития цирроза печени. Оценка степени фиброза печени важна для принятия решений о необходимости применения и выбора терапии. Биопсия печени («золотой стандарт» диагностики фиброза), даже при правильном проведении, не исключает ложноотрицательных результатов и несёт определенный риск осложнений. Альфа-2-макроглобулин, в числе других биохимических маркёров, используют для неинвазивной оценки риска фиброза у пациентов с хроническими болезнями печени, как один из наиболее информативных независимых факторов, в частности, в известных панелях Fibrotest/Actitest, Fibroscore (в ИНВИТРО см. профили Фибротест, Фибромакс, Стеатоскрин). 

Уровень А2М в сыворотке может изменяться при острых и хронических заболеваниях, но изменения в целом умеренные и не ассоциированы с какой-либо конкретной болезнью. Снижение уровня А2М обычно является результатом повышенного удаления комплексов А2М с протеиназами и отмечается в состояниях, связанных с повышенной протеолитической активностью (в том числе, при панкреатитах), состояниях активации фибринолиза. При нефротическом синдроме отмечается повышение уровня А2М, как отражение снижения объёма плазмы и вследствие компенсаторного -- в ответ на потерю низкомолекулярных белков и снижение онкотического давления плазмы -- повышения синтеза А2М. Повышенный уровень А2М выявляют при сахарном диабете, чаще у пациентов с большей длительностью заболевания и при наличии осложнений. 

Следует отметить научо-исследовательский интерес к А2М в связи с ещё двумя патологическими состояниями. А2М локально вырабатывается в предстательной железе, его экспрессия повышается при доброкачественной гиперплазии простаты. Он образует комплексы с простатическим специфическим антигеном (ПСА), обладающим свойствами протеазы, содержание таких комплексов повышено при карциноме простаты в активной стадии болезни, они активно выводятся клетками печени. Уровень А2М до лечения карциномы простаты в развернутой стадии бывает понижен и возвращается к нормальному уровню после успешного лечения. Исследуют роль А2М и его комплексов в патогенезеамилоидоза при болезни Альцгеймера и диализ-ассоциированного амилоидоза.

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее, чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • ранний дебют эмфиземы легких (ранее 45 лет, вне зависимости от длительности курения); 
  • эмфизема в отсутствие явных признаков риска (курение, профессиональные вредности и пр.);
  • хроническая обструктивная болезнь легких;
  • бронхоэктазы без определенной этиологической причины у взрослых пациентов; 
  • астма, если обструкция дыхательных путей не нормализуется полностью под действием терапии; 
  • поражение печени неизвестной природы; 
  • некротизирующий панникулит;
  • васкулит с наличием антител к цитоплазме нейтрофилов (анти-PR3, c-ANCA);  
  • обследование при семейной предрасположенности к связанным с дефицитом А1АТ видам патологии (эмфизема, бронхоэктазы, болезни печени, панникулиты); 
  • снижение или отсутствие пика альфа-1-фракции при скрининговом исследовании фракций белка электрофорезом.

Описание

Скрининговый тест для выявления альфа-1-антитрипсиновой недостаточности.

Альфа-1-антитрипсин – гликопротеин с молекулярной массой 50 кДа, основной компонент альфа-1-фракции при электрофорезе белков сыворотки крови. Подавляющая часть альфа-1-антитрипсина сыворотки образуется в печени. Молекулы этого белка имеют небольшой размер и легко диффундируют из плазмы в ткани. Уровень А1АТ повышается при воспалении. Этот белок обладает способностью блокировать активность протеолитических ферментов: систем кинина, комплемента, фибринолитической системы, протеаз, выделяемых нейтрофилами. При воспалительном процессе в легочной ткани альфа-1-антитрипсин эффективно подавляет функцию эластазы, выделяющейся из нейтрофилов, предотвращая деградацию белка соединительной ткани − эластина − в стенках альвеол и развитие эмфиземы легких. Он модулирует локальный иммунный ответ, обладает антиоксидантным и антимикробным действием, ингибирует протеолитические ферменты апоптоза. Концентрация А1АТ значительно повышается при остром воспалении, инфекционных заболеваниях, ревматических заболеваниях, повреждении или некрозе тканей, некоторых злокачественных процессах, действии эстрогенов (при заместительной терапии эстрогенами, приеме пероральных контрацептивов, повышении уровня эстрогенов при беременности – в третьем триместре до двукратного повышения), воспалительном процессе в печени. 

Генетически детерминированный дефицит А1АТ коррелирует с высоким риском развития патологии легких. Связь дефицита альфа-1-антитрипсина с повышенным риском развития эмфиземы легких была открыта Laurell и Eriksson, которые в 1963 году впервые описали отсутствие альфа-1-фракции у больных с панацинарной эмфиземой. Позднее была описана связь врожденного дефицита данного белка с заболеваниями печени. 

Дефицит А1АТ (альфа-1-антитрипсиновая недостаточность) представляет собой наследственное заболевание, обусловленное сниженной сывороточной концентрацией альфа-1-антитрипсина, с общей частотой встречаемости 1:3000-5000. Среди лиц с эмфиземой, астмой, хронической обструктивной болезнью легких распространенность недостаточности альфа-1-антитрипсина существенно выше, чем в общей популяции, и достигает 1:100-1:10. Риск развития патологии легких на фоне дефицита А1АТ значительно увеличивается у курильщиков: эмфизема и тяжелая хроническая обструктивная болезнь легких у курящих лиц с дефицитом альфа-1-антитрипсина развивается, в среднем, к 32-41 году. Количественное определение А1АТ входит в современные рекомендации по обследованию пациентов с хроническими обструктивными заболеваниями легких и семейной историей подобных заболеваний, а также при возникновении такой патологии в возрасте до 45 лет. 

Дефицит альфа-1-антитрипсина уже в детском возрасте может вызывать поражение печени, его можно подозревать при синдроме тяжелого гепатита у новорожденных, холестатическом синдроме в детском и молодом возрасте. У лиц старше 50 лет повышен риск развития цирроза печени и гепатоцеллюлярной карциномы. Более редкими клиническими проявлениями недостаточности А1АТ являются некротический панникулит, системный гранулематозный васкулит. 

Помимо генетически обусловленной недостаточности альфа-1-антитрипсина, снижение сывороточной концентрации А1АТ может наблюдаться и при увеличенном его потреблении – при идиопатическом респираторном дистресс-синдроме у детей, тяжелом гепатите у новорожденных, тяжелом поражении поджелудочной железы. Уровень альфа-1-антитрипсина низок при нефротическом синдроме вследствие потерь белка (если отсутствует воспаление), энтеропатиях с потерей белка, при голодании. 

Для подтверждения генетически детерминированного дефицита необходимо исследование генотипа или фенотипа альфа-1-антитрипсина у пациента (см. тест №832A1A «Альфа-1-антитрипсин, фенотипирование»).

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее, чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

В дополнение к исследованию концентрации альфа-1-антитрипсина (см. тест №1200A1AT «Альфа-1-антитрипсин, концентрация») при следующих состояниях: 

  • ранний дебют эмфиземы легких ( ранее 45 лет, вне зависимости от длительности курения); 
  • эмфизема в отсутствие явных признаков риска (курение, профессиональные вредности и пр.); 
  • хроническая обструктивная болезнь легких; 
  • бронхоэктазы без определенной этиологической причины у взрослых пациентов;
  • астма, если обструкция дыхательных путей не нормализуется полностью под действием терапии; 
  • поражение печени неизвестной природы; 
  • некротизирующий панникулит;
  • васкулит с наличием антител к цитоплазме нейтрофилов (анти-PR3, c-ANCA);  
  • обследование при семейной предрасположенности к связанным с дефицитом А1АТ видам патологии (эмфизема, бронхоэктазы, болезни печени, панникулиты);
  • снижение или отсутствие пика альфа-1-фракции при скрининговом исследовании фракций белка электрофорезом.

Описание

Исследование молекулярных форм альфа-1-антитрипсина сыворотки, применяемое при подозрении на генетически обусловленный дефицит альфа-1-антитрипсина.

Фенотипирование альфа-1-антитрипсина (определение вариантов его молекулярных форм в сыворотке крови) следует проводить при подозрении на генетически обусловленный дефицит альфа-1-антитрипсина у пациентов с характерной клинической картиной и снижением концентрации альфа-1-антитрипсина в крови (см. тест №1200A1AT «Альфа-1-антитрипсин, концентрация»). 

Структура молекулы альфа-1-антитрипсина закодирована в гене SERPINA1 (14q32.1), который чаще называют ген Pi (Protease inhibitor), с 2-х аллелей которого осуществляется кодоминантная экспрессия этого белка (т. е. у гетерозигот оба аллеля гена получают полное выражение, нет доминирования одного над другим). Нормальной аллельной формой гена альфа-1-антитрипсина является аллель PiM (дикий тип гена), нормальным и превалирующим среди населения генотипом/фенотипом является гомозиготный генотип/фенотип PiMM. Около 10% индивидуумов являются гетерозиготами. Известно более 80 генетических вариантов аллелей альфа-1-антитрипсина, среди которых около 30 могут проявляться снижением концентрации альфа-1-антитрипсина. 

В клинической практике недостаточность альфа-1-антитрипсина у 95% пациентов сочетается с аллелями PiZ и PiS. Тяжелые клинические проявления дефицита альфа-1-антитрипсина ассоциированы преимущественно с гомозиготным вариантом PiZZ, при котором уровень альфа-1-антитрипсина может составлять менее 15% от нормы, а также очень редким фенотипом Null. Процент активности альфа-1-антитрипсина при других относительно распространенных фенотипах составляет, соответственно, при PiMS – 80%, PiSS – 60%, PiMZ – 57,5% от нормы. 

Наиболее выраженная симптоматика дефицита альфа-1-антитрипсина отмечается у гомозигот по PiZ и PiNull аллелям. У пациентов с PiZZ генотипом уже в детском возрасте может выявляться поражение печени. Тяжелая симптоматика поражения легких отмечается практически у всех его носителей, такие пациенты обычно нуждаются в заместительной терапии. У гетерозигот по PiZ аллелю, включая генотипы PiMZ, PiSZ, отмечается предрасположенность к заболеваниям легких, которая значительно усугубляется курением. Прогноз может быть улучшен устранением дополнительных внешних факторов риска. 

Основным способом определения аллельных форм альфа-1-антитрипсина служит фенотипирование альфа-1-антитрипсина методом изоэлектрического фокусирования. Этот метод позволяет определить до 80 различных фенотипических вариантов альфа-1-антитрипсина и является в настоящее время «золотым стандартом» диагностики альфа-1-антитрипсиновой недостаточности. Характерная клиническая картина поражения легких в сочетании со сниженной концентрацией альфа-1-антитрипсина (см. тест №1200A1AT «Альфа-1-антитрипсин, концентрация») и обнаружением редких изоформ альфа-1-антитрипсина при фенотипировании позволяют подтвердить диагноз альфа-1-антитрипсиновой недостаточности.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Скрининг гемохроматоза.
  • Дифференциальная диагностика анемии.
  • Опухоли.
  • Диагностика гипопротеинемии.

Описание

Плазменный белок, гликопротеин — основной переносчик железа. 

Синтез трансферрина осуществляется в печени и зависит от функционального состояния печени, от потребности в железе и резервов железа в организме. При снижении концентрации железа синтез трансферррина возрастает. Железо, поступающее с пищей, накапливается в эпителиальных клетках слизистой оболочки тонкого кишечника. Трансферрин участвует в транспорте железа от места его всасывания (тонкая кишка) до места его использования или хранения (костный мозг, печень, селезёнка). 

При разрушении эритроцитов в селезёнке, печени и костном мозге железо, высвобождаемое из гема, трансферрин транспортирует в костный мозг; часть железа включается в состав ферритина и гемосидерина. Одна молекула трансферрина связывает два атома железа - иона Fe3+, а 1 г трансферрина соответственно около 1,25 мг железа. Зная это соотношение, можно рассчитать количество железа, которое может связать сывороточный трансферрин, оно приближается к величине общей железосвязывающей способности сыворотки (ОЖСС). В диагностике используется также расчётная величина - % насыщения трансферрина железом (отношение концентрации сывороточного железа к максимальной железосвязывающей способности трансферрина, выраженное в процентах). 

В норме процент насыщения трансферрина железом составляет около 30%. Снижение процента насыщения трансферрина железом (следствие снижения концентрации железа и роста концентрации трансферрина) указывает на анемию, обусловленную недостатком поступления железа. При значительном увеличении % насыщения трансферрина железом в плазме появляется низкомолекулярное железо, которое может откладываться в печени и поджелудочной железе, вызывая их повреждение. 

Оценка содержания трансферрина (и расчет % его насыщения железом) может производиться с использованием иммунометрического определения его концентрации или косвенно, по железосвязывающей способности сыворотки, измеренной с помощью насыщения сыворотки избытком железа. Иммунометрическое определение трансферрина является более точным. Содержание трансферрина у женщин на 10% выше, чем у мужчин. 

В третьем семестре беременности концентрация трансферрина в сыворотке может повыситься на 50%. Концентрация этого белка снижается у пожилых людей. При воспалении трансферрин проявляется как негативный белок острой фазы (его концентрация при острофазном ответе на воспаление уменьшается).

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Подозрение на гемохроматоз.
  • Дифференциальная диагностика анемии.
  • Опухоли.
  • Хронические инфекционные и воспалительные заболевания.

Описание

Самый информативный индикатор запасов железа в организме, основная форма депонированного железа. 

Представляет собой белок сферической формы - апоферритин, в ядре которого находится комплекс гидроокиси и фосфата железа. Одна молекула ферритина может содержать до 4000 молекул железа. Ферритин синтезируется в клетках органов РЭС (ретикуло-эндотелиальная система). Содержится во всех клетках тела и жидкостях организма. Наиболее богаты им предшественники эритроцитов в костном мозге, макрофаги и ретикулоэндотелиальные клетки печени; также обнаруживается в слизистой оболочке кишечника и в плазме. 

Включение железа в его состав требует окисления Fe 2+ в Fe3+. В физиологических условиях метаболизма железа ферритин играет важную роль в поддержании железа в растворимой, нетоксичной и биологически полезной форме. В результате полимеризации растворимого ферритина образуется нерастворимый гемосидерин. Ферритин сыворотки содержит 20 - 25% железа; его концентрация - хороший показатель запасов железа у здоровых людей и при неосложнённых железодефицитных состояниях. 

Во время беременности уровень ферритина может снижаться постепенно, на 50% к 20-й неделе, на 70% в третьем триместре беременности. В условиях острого воспаления повышенный уровень сывороточного ферритина может не только отражать количество железа в организме, но явиться проявлением острофазного ответа, так как ферритин является одним из острофазных белков. Тем не менее, если у пациента действительно имеется дефицит железа, острофазное повышение трансферрина не бывает значительным. При состояниях с избытком железа и некоторых хронических заболеваниях ферритин сыворотки не позволяет правильно оценить запасы доступного для обмена железа. 

Помимо использования в качестве показателя запасов железа в организме, определение концентрации ферритина важно для дифференциальной диагностики железодефицитной анемии и анемии хронических заболеваний (анемии, сопровождающей инфекционные, ревматические и опухолевые заболевания). Одним из основных механизмов анемии хронических заболеваний является перераспределение железа в клетки макрофагальной системы, активирующейся при воспалительных (инфекционных и неинфекционных) или опухолевых процессах. Железо накапливается в макрофагах в виде ферритина, перенос его от ферритина к трансферрину нарушается, что влечет за собой снижение уровня сывороточного железа. В этих условиях ошибочный диагноз железодефицитной анемии и назначение препаратов железа (парентерально) может привести к развитию вторичного гемосидероза и усугублению положения больного. 

Дифференциальная диагностика истинного и перераспределительного дефицита железа возможна только при условии определения уровня сывороточного ферритина. При онкопатологии, особенно опухолевых и метастатических поражениях костного мозга, ферритин служит своеобразным опухолевым маркером. К временному значительному повышению уровня сывороточного ферритина приводит избыточное поступление железа после трансфузий или гемодиализа.

Пределы определения: 1 мкг/л-202000 мкг/л

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Ранняя диагностика, мониторинг и прогноз инфаркта миокарда.
  • Заболевания скелетных мышц (некроз, травма, ишемия).

Описание

Белок, содержащийся в клетках скелетных мышц и в миокарде, обеспечивающий в них депонирование кислорода.

Молекула миоглобина образована единичной полипептидной цепью и железосодержащим гемом, сходна по строению и функциям с гемоглобином крови.

Миоглобин связывает кислород (образуется оксимиоглобин) и является основным его поставщиком для скелетных мышц. При гипоксии (например, при интенсивной физической нагрузке) кислород высвобождается из комплекса с миоглобином и поступает в митохондрии миоцитов, где осуществляется синтез АТФ. Выводится миоглобин в неизмененном виде с мочой, поэтому его концентрация также зависит от функции почек. При любом повреждении, некрозе, лизисе ткани скелетной мускулатуры или миокарда миоглобин поступает в кровь. При инфаркте миокарда выраженность гипермиоглобинемии находится в прямой зависимости от размеров очага некроза. Это один из самых ранних маркеров инфаркта миокарда (обнаруживается уже через 2 часа после приступа, увеличение концентрации может быть 10-кратным), предполагается, что быстрое поступление в кровь связано с относительно малыми размерами молекулы, этим же объясняется и быстрое выведение его почками из крови.

Миоглобин - неспецифический маркёр инфаркта миокарда, поэтому диагноз должен подтверждаться более специфичными для поражения миокарда маркёрами.

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • В качестве дополнительного теста для подтверждения диагноза сердечной недостаточности в неясных случаях, при противоречивой клинической симптоматике или смешанной этиологии заболевания.
  • Мониторирование пациентов с хронической сердечной недостаточностью с целью оценки тяжести состояния, прогноза и контроля эффективности терапии.

Описание

Маркёр сердечной недостаточности Pro-BNP – предшественник «мозгового» натриуретического пептида – BNP (brain natriuretic peptide), входящего в семейство натриуретических пептидов, среди которых известен также предсердный натриуретический пептид.

Название «мозговой» связано с тем, что впервые он был выявлен в мозгу животных. У человека основным источником BNP является миокард желудочков. Он секретируется миоцитами в виде 108-аминокислотного предшественника (pro-BNP) в ответ на увеличение напряжения стенки желудочков, повышение вентрикулярного объёма и давления. Pro-BNP расщепляется на 32-аминокислотный активный натриуретический гормон (BNP) и N-концевой 78-аминокислотный неактивный пептид NT-proBNP.

BNP является антагонистом ренин-ангиотензин-альдостероновой системы. Он усиливает почечный кровоток и фильтрацию, повышает выделение натрия с мочой и объём выделяемой мочи, увеличивает сердечный выброс (за счёт снижения системной и лёгочной резистентности сосудов), снижает содержание в крови ренина, альдостерона, норадреналина, эндотелина-1. В ряде клинических исследований продемонстрирована связь повышенного уровня BNP и NT-proBNP в крови с дисфункцией левого желудочка и сердечной недостаточностью. Повышение уровня BNP и NT-proBNP положительно коррелирует со степенью сердечной недостаточности (до 25-кратного роста концентрации NT-proBNP) и выявляется даже при минимальных клинических симптомах. Увеличение концентрации BNP и NT-proBNP можно наблюдать и при асимптоматической левожелудочковой дисфункции, артериальной или лёгочной гипертензии, гипертрофии сердца, патологии клапанов сердца, аритмиях и остром коронарном синдроме.

NT-proBNP, в качестве биохимического маркёра, обладает некоторыми преимуществами по сравнению с BNP, поскольку дольше и в более высокой концентрации циркулирует в крови (период полувыведения для BNP – 20 минут, для NT-proBNP – от 60 до 100 минут), проявляет меньшую внутрииндивидуальную вариабельность (до 130% для BNP и до 90% для NT-proBNP), более стабилен как аналит в условиях in vitro.

NT-proBNP – быстрый и информативный тест, полезный в клинической диагностике сердечной недостаточности в неясных случаях с неоднозначной клинической картиной или смешанной этиологией заболевания. Отрицательная предсказательная ценность теста более 95% - то есть, нормальный уровень NT-proBNP с высокой вероятностью позволяет исключить сердечную недостаточность (например, в случаях одышки, обусловленной резким обострением хронического обструктивного лёгочного заболевания, или отеков, не связанных с сердечной недостаточностью). Следует отметить при этом, что NT-proBNP не должен использоваться в качестве единственного критерия.

Позитивная предсказательная ценность теста (подтверждение диагноза при превышении используемого порогового значения показателя) несколько ниже, вследствие влияния других причин повышения уровня NT-proBNP (например, почечная недостаточность). У пациентов с диагнозом хронической сердечной недостаточности NT-proBNP предлагается использовать для оценки тяжести состояния, в прогностических целях и для мониторинга проводимой терапии (увеличение уровня маркёра > 2 - 3 раз от его исходного уровня у пациента говорит об остром ухудшении состояния).

Технологии определения NT-proBNP от разных производителей могут иметь свои особенности, динамическое наблюдение следует проводить в одинаковых условиях. Результаты теста следует интерпретировать с учётом индивидуальных данных пациента (пол, возраст, масса тела), хотя введение дифференцированных диагностических порогов продолжает обсуждаться.

Умеренное повышение концентрации NT-proBNP наблюдается в пожилом возрасте.

Уровень NT-proBNP несколько выше у женщин по сравнению с мужчинами (ложно-положительные. результаты теста чаще наблюдаются у женщин старше 75 лет).

Наблюдается тенденция по более низкому уровню NT-proBNP у тучных людей, даже на фоне примерно одинаковой тяжести сердечной недостаточности (следует учитывать возможность ложно-отрицательных результатов).

Пределы определения: 5 пг/мл-70000 пг/мл

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

С общими рекомендациями для подготовки к исследованиям можно ознакомиться здесь >>.

Показания

  • Диагностика инфаркта миокарда.
  • Обследование пациентов с инфарктом миокарда и нестабильной стенокардией в прогностических целях.
  • Выбор тактики лечения больных с острым коронарным синдромом.
  • Контроль влияния химиотерапии на миокард.

Описание

Высокоспецифичный маркёр поражения миокарда.

Тропонины — небольшие белки, включённые в процесс регуляции мышечного сокращения. Два вида тропонинов, тропонин-I и тропонин-T, структурно различаются в скелетной и сердечной мышцах, поэтому кардиоспецифичные формы тропонина-I и тропонина-T можно изолированно выявить методами иммуноанализа. Для тропонинов отношение концентрации внутри мышечных клеток к концентрации в плазме крови намного выше, чем для ферментов и миоглобина, что делает эти белки высокочувствительными маркёрами поражения миокарда.

Около 5% тропонина-I внутри мышечных клеток находится в свободном виде в цитоплазме, что объясняет его появление в плазме крови уже через 3 - 6 часов после повреждения сердечной мышцы (этому способствует также и малый размер молекул тропонина). Основное же количество тропонина-I в клетке связано с мышечными филаментами и при поражении сердечной клетки освобождается медленно, вследствие чего увеличенная концентрация тропонина в крови сохраняется в течение 1 - 2 недель после повреждения миокарда.

Период увеличенного выделения тропонина-I, таким образом, перекрывает «диагностические окна» как креатинкиназы-МВ, так и ЛДГ. Пик концентрации тропонина-I наблюдается на 14 - 20 часах после появления болей в груди, через 7 часов после развития острого инфаркта миокарда концентрация тропонина-I увеличена у 95% пациентов. После успешного проведения тромболизиса наблюдается больший подъём уровня тропонина-I по сравнению с пациентами со стойкой окклюзией (феномен вымывания).

Исследование тропонина-I целесообразно проводить при обследовании пациентов как в ранние, так и в поздние сроки после появления клинической симптоматики. Этот тест полезен при решении вопросов выбора тактики ведения больных с острым коронарным синдромом, включая пациентов с нестабильной стенокардией. При остром коронарном синдроме повышенный уровень тропонина-I расценивают как признак ишемии миокарда, обусловленной активацией и агрегацией тромбоцитов и ведущей к некрозу.

Повышение концентрации тропонина-I у пациентов с нестабильной стенокардией говорит о неблагоприятном прогнозе и риске развития инфаркта миокарда в ближайшие 4 - 6 недель. Определение тропонина-I можно использовать в целях диагностики инфаркта миокарда у пациентов с сочетанным повреждением скелетных мышц (показано, что острые и хронические повреждения скелетных мышц, чрезмерные физические нагрузки, хирургические операции, исключая операции на сердце, мышечные травмы не вызывают повышения уровня тропонина-I). Малый подъём сердечного тропонина-I должен интерпретироваться с осторожностью. Потенциально к увеличению уровня кардиоспецифичного тропонина-I могут приводить разные патологические состояния, результирующие в повреждении клеток миокарда. Увеличенный уровень тропонина изолированно не может служить основанием для диагноза инфаркта миокарда. В редких случаях уровень тропонина-I может возрастать при почечной недостаточности.

Пределы определения: 0,01 нг/мл-550 нг/мл

Подготовка

Специальной подготовки не требуется. Материал для исследования: сыворотка крови.

Показания

  • Подозрение на злоупотребление алкоголем. 
  • В комплексе обследования пациентов с заболеваниями, часто ассоциированными со злоупотреблением алкоголя (болезни печени, панкреатиты, депрессии). 
  • В целях подтверждения причины некоторых сдвигов лабораторных тестов, которые могут быть связаны со злоупотреблением алкоголем (повышение ГГТ, увеличение MCV, повышение уровня холестерола липопротеидов высокой плотности ЛПВП, изменение уровня и соотношения АСТ/АЛТ). 
  • Мониторинг пациентов высокого риска злоупотребления алкоголем для выявления рецидивов.

Описание

Тест используют для выявления хронического употребления больших доз алкоголя. 

Трансферрин – гликопротеин, участвующий в транспорте железа в организме, присутствует в крови в виде различных изоформ. В зависимости от состава углеводных цепей трансферрина количество присоединенных остатков сиаловых кислот в его молекуле может достигать восьми. Из них только 5-(пента-), 4-(тетра), 3-(три-), и 2-(ди-) сиалотрансферрины циркулируют в детектируемом количестве. В норме трансферрин представлен преимущественно тетрасиалотрансферрином. Хроническое употребление больших доз алкоголя приводит к угнетению гликозилирования трансферрина (и прикрепления остатков сиаловых кислот), в результате чего возрастает содержание изоформ со сниженным количеством остатков сиаловых кислот (асиало-, моно- и дисиало- трансферринов), которые оценивают суммарно как углеводдефицитный трансферрин (УДТ). Основную часть УДТ составляет дисиалотрансферрин. При прекращении приема алкоголя повышенное содержание УДТ сохраняется до 2 недель (период полувыведения трансферрина), после чего результаты теста нормализуются. 

В настоящее время исследование углеводдефицитного трансферрина используют в качестве наиболее специфичного и надежного теста при подозрении на хроническое употребление больших доз алкоголя. Это может быть важно в различных социально-бытовых ситуациях при подозрении на злоупотребление алкоголем, в том числе при профессиональных осмотрах, а также при обследовании пациентов с заболеваниями, которые часто связаны с чрезмерным употреблением алкоголя (болезни печени, панкреатиты, депрессии). Установление факта хронического злоупотребления алкоголем существенно для правильной интерпретации результатов лабораторных тестов и постановки верного диагноза. Алкогольную зависимость не всегда адекватно диагностируют при помощи опросников, хотя этот фактор доступен коррекции. Косвенные лабораторные признаки хронического злоупотребления алкоголем, обычно используемые в этих целях (повышение уровня фермента ГГТ – гамма-глутамилтрансферазы, среднего объема клеток крови – MCV, повышение уровня и изменение соотношения ферментов АСТ/АЛТ), часто недостаточно специфичны. В отличие от них, УДТ не изменяется при других заболеваниях (например, неалкогольных болезнях печени). На содержание УДТ не оказывают влияния лекарственные препараты – в частности, антидепрессанты или дисульфирам (препарат, используемый для лечения алкоголизма). Тест на углеводдефицитный трансферрин достоверно выявляет длительное употребление больших доз алкоголя (более 60 г/день в течение 2 недель). Повышения уровня углеводдефицитного трансферрина не отмечается при однократном применении большой дозы алкоголя, или при употреблении умеренных доз алкоголя. У пациентов из группы высокого риска злоупотребления алкоголем исследование УДТ можно использовать в мониторинге для выявления рецидивов. Чувствительность теста УДТ индивидуально несколько варьирует. По оценкам, чувствительность исследований УДТ в выявлении алкогольной зависимости достигает 60−70%, специфичность − 80−90%. Наибольшая специфичность теста отмечается при обследованиях мужчин старше 40 лет. Исследование менее специфично для женщин, особенно при беременности, а также в случае применения гормональной замещающей терапии или гормональных противозачаточных средств. Тест неприменим в случае подозрения на врожденные нарушения гликозилирования. Наличие редких генетических вариантов трансферрина в большинстве случаев можно отличить от действительного повышения УДТ применяемым в данном случае методом высокоэффективной жидкостной хроматографии (в отличие от иммунологических методов). Использование относительных единиц (процент от общего трансферрина) для оценки результата позволяет снизить вероятность искажения вследствие варьирования общего содержания трансферрина при анемии или во время беременности. 

ВНИМАНИЕ! Настоящее лабораторное исследование не является экспертизой. Тип исследования – предварительное скрининговое лабораторное исследование. Результаты, получаемые пациентом, могут быть переданы им в судебные органы и могут быть рассмотрены как доказательство в судебных процессах только на усмотрение суда.

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Анализ следует проводить до или не ранее чем через 6 - 7 дней после массажа или пальцевого ректального обследования простаты, трансректального УЗИ, биопсии, лазерной терапии, эргометрии, цисто- и колоноскопии, после любых других механических воздействий на простату.

Показания

  • Мониторинг течения заболевания, доклиническая диагностика метастазирования и оценка эффективности проводимой терапии карциномы простаты.
  • Мониторинг состояния пациентов с гипертрофией простаты, в целях, как можно более раннего обнаружения карциномы простаты.
  • Скрининговое обследование мужчин старше 50 лет, выявление динамики уровня простатического специфического антигена.

Важно учитывать, что повышение уровня ПСА может быть в течение до 3 недель после биопсии, простатэктомии или массажа простаты. Для исключения ошибок определение свободного и общего имунореактивного ПСА (с расчётом их соотношения) надо проводить одним методом и из одной пробы крови. Последующий мониторинг желательно проводить с использованием того же метода и желательно в той же лаборатории.

Описание

Белок, специфичный для ткани предстательной железы, используемый в качестве опухолевого маркёра. Физиологический экскреторный продукт предстательной железы. 

Гликопротеин с молекулярной массой 34 кДа. Обладает энзимной (протеазной) активностью, уменьшая вязкость спермы. Содержится в цитоплазме эпителиальных клеток протоков простаты. ПСА обнаруживается в ткани нормальной простаты, аденоме и метастазах рака простаты, простатическом соке и семенной плазме, но не присутствует в других нормальных или опухолевых тканях человека.

Период полураспада составляет 4 суток. В сыворотке крови простатспецифический антиген содержится в двух формах - свободной и связанной с различными антипротеазами. Содержание свободной формы (f-PSA) составляет около 10% от общего количества ПСА.

Большая часть ПСА (90%) связана с альфа1-антихимотрипсином и доступна для лабораторного определения. Небольшая часть антигена простаты связана с альфа 2-макроглобулином и недоступна для исследования обычными методами, т. к. молекула ПСА находится внутри комплекса. Свободная и связанная фракции составляют общий ПСА.

Содержание общего ПСА в норме увеличивается с возрастом, однако, не должно превышать 4 нг/мл. Любое механическое раздражение железы может привести к значительному росту концентрации ПСА в сыворотке.

Повышенные концентрации ПСА (до 10 нг/мл) наблюдаются при некоторых доброкачественных опухолях простаты. При наличии карциномы предстательной железы ПСА присутствует в сыворотке, в основном, в связанном виде. Поэтому соотношение свободного и общего ПСА уменьшается и составляет обычно менее 15%. Измерение свободного ПСА и определение соотношения «свободный ПСА/общий ПСА» особенно важно в случае небольшого повышения общего ПСА в пределах от 4,0 до 10,0 нг/мл, в концентрациях, близких к верхней границе референсных значений.

При доброкачественной гиперплазии простаты соотношение свободной фракции и общего иммунореактивного простатспецифического антигена составляет более 15%. Нарастающие или устойчиво повышенные концентрации ПСА, определяемые в ходе наблюдения за больным, свидетельствуют об опухолевом росте и неэффективности терапии или хирургического вмешательства. Понижение величин ПСА, определяемое в ходе наблюдения за больным, свидетельствует о положительном терапевтическом эффекте.

Значение ПСА выше 30 нг/мл, как правило, свидетельствует о наличии злокачественного новообразования. У больных с выраженным раком простаты и метастазами отмечена концентрация 1000 нг/мл и выше.

При мониторинге лечения более целесообразно сопоставлять концентрацию ПСА с предыдущими показаниями концентрации в сыворотке данного пациента, а не с референсными значениями.

Пределы определения: 0,008 нг/мл-10100 нг/мл

Подготовка

Предпочтительно взятие крови не ранее, чем через 4 часа после последнего приема пищи. Накануне исследования необходимо исключить повышенные психо-эмоциональные и физические нагрузки (спортивные тренировки), приём алкоголя, за час до исследования - курение. Анализ следует проводить до или не ранее чем через 6 - 7 дней после массажа или пальцевого ректального обследования простаты, трансректального УЗИ, биопсии, лазерной терапии, эргометрии, цисто- и колоноскопии, после любых других механических воздействий на простату.

Описание

В данный профиль входят следующие анализы:

Скрининговое обследование состояния предстательной железы (простаты), выявление простатита, аденомы, оценка риска злокачественных изменений. Мужчинам после 45 лет проходить лабораторное обследование по этой программе рекомендуется ежегодно.

Оценка здоровья простаты

6 230 р

Подготовка

Накануне исследования рекомендуется исключить эмоциональные стрессы, интенсивные физические нагрузки. Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), строго натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок. Непосредственно перед взятием крови желательно находиться в покое 30 минут.

Показания

  • Диагностика медуллярной карциномы щитовидной железы.
  • Оценка эффективности хирургического удаления и последующий мониторинг.
  • Скрининговые обследования членов семьи больных медуллярным раком щитовидной железы.

Описание

Регулятор метаболизма кальция. В онкологии – маркёр медуллярной карциномы щитовидной железы. 

 

Кальцитонин – пептидный гормон, продуцирующийся преимущественно парафолликуллярными С-клетками щитовидной железы, а также в небольшом количестве и в других органах, из них наиболее заметно в легких. 

Рецепторы к кальцитонину выявляются на остеокластах, моноцитах, в почках, мозге, гипофизе, плаценте, половых железах, лёгких и печени. Роль этого гормона в организме продолжает изучаться. Кальцитонин обладает гипокальциемическим эффектом за счёт ингибирования активности остеокластов и снижения скорости костной резорбции, снижения реабсорбции кальция в почках и уменьшения абсорбции кальция в кишечнике. Он понижает почечную реабсорбцию фосфатов, вызывая умеренное снижение фосфора крови. Этот гормон функционально является антагонистом паратиреоидного гормона, но его роль в регуляции кальций-фосфорного обмена в организме человека, по сравнению с паратгормоном, невелика. 

Ни снижение уровня кальцитонина в сыворотке после тиреоидэктомии, ни значительный его избыток при медуллярной карциноме щитовидной железы не вызывают значительных изменений уровня сывороточного кальция или существенного снижения или увеличения костной массы. Уровень секреции кальцитонина модулируется повышением и падением кальция крови (повышение содержания кальция крови вызывает повышение уровня кальцитонина). Метаболизируется он преимущественно в почках, при почечной недостаточности может наблюдаться повышение уровня кальцитонина. 

В лабораторной диагностике определение кальцитонина используют как биохимический маркёр медуллярного рака щитовидной железы, связанного со злокачественным перерождением С-клеток щитовидной железы. Уровень этого гормона в сыворотке пациентов с медуллярной карциномой щитовидной железы повышен и возрастает ещё более после введения кальция и/или пентагастрина, что используется в сомнительных случаях для провокационных стимулирующих тестов.

Повышение уровня кальцитонина может наблюдаться до начала клинических проявлений. Поскольку до 20% случаев медуллярной карциномы щитовидной железы носит семейный характер, что говорит о генетической предрасположенности, определение уровня кальцитонина используют в скрининговых обследованиях членов семьи больного. 

Следует отметить при этом, что результаты биохимического исследования сами по себе не могут служить основанием для диагноза. Кальцитонин может также вырабатываться многими другими раковыми опухолями, особенно имеющими нейроэндокринную природу. Кальцитонин в ткани щитовидной железы и в сыворотке крови у пациентов с медуллярной карциномой может присутствовать в гетерогенных формах. Вследствие иммунохимической гетерогенности и использования в разных методах антисывороток, специфичных к разным эпитопам, результаты определения кальцитонина являются в значительной степени методзависимыми. Необходимо учитывать его циркадный ритм с повышением концентрации к полудню.

Пределы определения: 2 пг/мл-80000 пг/мл

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

С общими рекомендациями для подготовки к исследованиям можно ознакомиться здесь >>

Показания

В акушерстве: пренатальная диагностика врождённых аномалий плода (дефект нервной трубки, синдром Дауна).

В онкологии:

  • мониторинг течения заболевания, доклиническая диагностика метастазирования и оценка эффективности проводимой терапии первичной гепатоцеллюлярной карциномы, а также злокачественных опухолей яичек, трофобластических опухолей, хориоэпителиомы;

  • выявление метастазирования в печени;

  • скрининговые исследования групп риска (пациентов с циррозом печени хроническим HBs - позитивным гепатитом или у пациентов с дефицитом альфа1-антитрипсина).

Описание

В гинекологии один из основных маркёров состояния плода при мониторинге беременности. В онкологии - маркёр первичного рака печени.

АФП вырабатывается сначала в желточном мешке, а затем, начиная с 5 недели внутриутробного развития, в печени и желудочно-кишечном тракте плода. Относится к гликопротеинам, молекулярная масса около 70 000Да. Период полураспада составляет около 5 суток.

АФП структурно сходен с альбумином и выполняет в организме плода аналогичные функции: поддержание онкотического давления крови плода; предохранение плода от иммунной агрессии материнского организма; связывание материнских эстрогенов и др.

Наибольшее физиологическое содержание альфа-фетопротеина в сыворотке наблюдается у плода на 12 - 16 неделях развития, в дальнейшем уровень его постепенно снижается к моменту рождения, достигая нормальных значений взрослого человека (< 10 мг/л) к первому году жизни. В соответствии с ростом концентрации АФП в крови зародыша происходит повышение концентрации АФП в крови беременной. В кровь матери этот белок поступает через плаценту и из амниотической жидкости. Обмен АФП между плодом и околоплодными водами и его поступление в кровь матери зависит от состояния почек и желудочно-кишечного тракта плода и от проницаемости плацентарного барьера.


Содержание АФП в крови матери начинает нарастать с 10 недели беременности, максимальная концентрация определяется в 32 - 34 недели, после чего его содержание снижается. Альфа-фетопротеин является неспецифическим маркёром состояния плода. Отклонения развития плода (в частности открытые дефекты нервной трубки) обуславливают увеличенный выход плазмы плода в амниотическую жидкость с повышением его содержания в материнской крови.

Хромосомные нарушения, такие как синдром Дауна, сопровождаются снижением уровня АФП.

Во многих случаях изменения уровня АФП связаны с наличием акушерской патологии у матери. Поэтому определение АФП во второй половине беременности должны проводиться в комплексе с плацентарными гормонами с целью оценки состояния фетоплацентарной системы и сопровождаться УЗИ исследованием для исключения неправильного определения срока беременности, многоплодной беременности, явных пороков развития (например, анэнцефалии). Определение уровня АФП совместно с ХГЧ и свободным эстриолом входит в состав так называемого тройного теста, выявляющего риск отклонений развития плода (проводится между 15 и 20 неделями беременности).

У взрослых увеличение АФП наиболее часто является следствием хронических гепатитов, гепатоцеллюлярной карциномы или опухолей герминативных клеток.

Пределы определения: 1,66 ЕД/мл-167660 ЕД/мл

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

С общими рекомендациями для подготовки к исследованиям можно ознакомиться здесь >>.

Показания

  • Ранняя диагностика опухолей при скрининговом обследовании групп риска.
  • Контроль (мониторинг) за течением заболевания, обнаружение ранних рецидивов и эффективности хирургического лечения колоректального рака, опухолей молочной железы, желудка, легкого.
  • Диагностика С-клеточной карциномы.

Описание

Маркёр опухолей и их метастазов.

Опухолево-эмбриональный антиген, который вырабатывается в тканях пищеварительного тракта и поджелудочной железы эмбриона и плода. Это гликопротеин с молекулярной массой 175 000 - 200 000 Да (Дальтон). Особенность его молекулярной структуры - высокое содержание углеводов (до 60%).

Он вырабатывается в тканях эмбриона и определяется в сыворотке плода. После рождения ребёнка синтез его подавляется. В сыворотке здоровых взрослых людей, в том числе беременных женщин, практически не выявляется. В очень малых количествах обнаруживается только в некоторых тканях взрослого: кишечной, печёночной, поджелудочной железе. Но при наличии опухолевого процесса концентрация РЭА в крови значительно повышается.

Также у взрослых при опухолях раково-эмбриональный антиген может определяться в плевральной жидкости, в выпоте при асците, секретах желудочно-кишечного тракта и моче. Уровень РЭА может повышаться при некоторых соматических заболеваниях.

Пределы определения: 0,5 нг/мл-151500 нг/мл

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • Мониторинг течения заболевания, обнаружения ранних рецидивов, метастазов и эффективности лечения карциномы молочной железы.
  • Дифференциальная диагностика рака молочной железы и доброкачественной мастопатии.

Описание

Опухолевый маркёр, использующийся при мониторинге течения и оценке эффективности терапии карциномы молочной железы.

Этот антиген возникает из мембран клеток карциномы молочной железы. Он определяется на эпителии секретирующих клеток и в секретах. Относится к высокомолекулярным гликопротеинам муцинового типа с молекулярной массой 300 000 Да.

Динамика уровня маркёра представляет бóльший интерес, нежели единичное значение уровня, взятое само по себе. Скорость возрастания опухолевого маркера обычно позволяет сделать заключение о природе прогредиентного течения заболевания, в частности, о метастазировании. При рецидивах или метастазах рост концентрации СА 15-3 может опережать появление клинических симптомов на 6 - 9 месяцев. До 80% женщин с метастазами рака молочной железы имеют значительное повышение уровня этого онкомаркера, в то время как всего у 20% женщин с диагнозом рака молочной железы I - II стадии в крови повышается СА 15-3.

Пределы определения: 0,5 Ед/мл-80800 Ед/мл

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Важно! В случае, если пациент получает терапию с высокими дозами биотина (более 5 мг/день), пробу для исследования нельзя брать в течение, по крайней мере, 8 часов после последнего введения биотина.

В случае, если пациент получает терапию с высокими дозами биотина (более 5 мг/день), пробу для исследования нельзя брать в течение, по крайней мере, 8 часов после последнего введения биотина.

Показания

  • В комплексе с клиническими методами исследования при первичной диагностике и в прогностических целях в случае рака желудка и яичников.
  • Оценка эффективности хирургического вмешательства и последующий мониторинг при раке желудка, яичников, колоректальном раке (при повышенной концентрации на момент первичной постановки диагноза).

Описание

Онкофетальный антиген и неспецифический онкомаркёр, использующийся в целях мониторинга при раке желудка и яичников.

CA 72-4 - высокомолекулярный гликопротеин (м.в. 230 - 1 000 кДа), компонент поверхности эпителия. CA 72-4 экспрессируется тканями желудочно-кишечного тракта в эмбриональном периоде, а также самыми разнообразными карциномами – толстого кишечника, лёгких, яичников, эндометрия, поджелудочной железы, желудка, молочных желез.

В норме CA 72-4 практически не экспрессируется здоровыми тканями у взрослых. Увеличенная концентрация CA 72-4 отмечается в 40% случаев рака желудочно-кишечного тракта, 36% случаев рака лёгких, 24% случаев рака яичников. Повышение уровня CA 72-4 можно обнаружить также у 6,7% пациентов с разнообразными доброкачественными заболеваниями (панкреатиты, циррозы печени, лёгочные заболевания, доброкачественные заболевания яичников, кисты яичников, ревматические заболевания, гинекологические болезни, доброкачественные заболевания желудочно-кишечного тракта).

CA 72-4 используют, преимущественно, в комбинации с РЭА (тест№141) или СА-19-9 (тест №144) - в целях контроля течения и терапии рака желудка, или вместе с СА-125 (тест №143) - в целях мониторинга рака яичников, что увеличивает диагностическую чувствительность тестирования.

Рак желудка. Идеального онкомаркёра для рака желудка пока не существует. В литературе приводят данные по диагностической чувствительности теста CA 72-4 при данной патологии от 28 до 80%, в среднем, около 40 - 46%. Степень повышения уровня CA 72-4 коррелирует со стадией заболевания. После хирургического вмешательства уровень CA 72-4 возвращается к норме (в среднем за 3 - 4 недели). Данный маркёр обладает несколько более высокой чувствительностью к последующим рецидивам заболевания по сравнению с РЭА и СА 19 - 9. Комплексное применение этих тестов повышает диагностическую чувствительность и специфичность тестирования.

Рак яичников. Данные по диагностической чувствительности теста варьируют от 47 до 80%. Комбинированное использование CA 72-4 и СА-125 повышает диагностическую чувствительность обследования как при первичной диагностике, так и при дальнейшем мониторинге.

Колоректальный рак. Диагностическая чувствительность теста порядка 20 - 41%, при этом уровень маркёра коррелирует с клинической стадией заболевания. После резекции опухоли концентрация CA 72-4 заметно снижается. При долгосрочном контроле, постоянно повышенная концентрация CA 72-4 наблюдается в случаях остатков опухоли. Комбинированное использование CA 72-4 и РЭА увеличивает чувствительность тестирования к рецидивам заболевания.

Пределы определения: 0,2 U/ml-30300 U/ml

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • Мониторинг течения заболевания, доклиническая диагностика метастазирования и оценка эффективности проводимой терапии карциномы поджелудочной желез.
  • Наблюдение за пациентами с возможным рецидивом рака желудка - в сочетании с РЭА (раково-эмбриональным антигеном).
  • РЭА-отрицательные карциномы толстого кишечника.

Описание

Маркёр карциномы поджелудочной железы.

Вырабатывается клетками карциномы поджелудочной железы, реже опухолей желудка (второй по значимости маркёр этих опухолей) и печени. СА 19-9 является гликопротеином, продуцирующимся в норме клетками эпителия желудочно-кишечного тракта (Мюллерового протока, поджелудочной железы, желудка, печени, тонкой и толстой кишки) плода. Молекулярная масса его высока, около 1 000 кДа. В незначительных концентрациях СА 19-9 в норме может выявляться у взрослых в клетках слизистого эпителия, поджелудочной железы, печени и легких.

Как онкомаркер, не обладает высокой специфичностью, поэтому не пригоден для скринингового обследования. Уровень этого маркёра очень зависит от применяемого метода. Поэтому повторные исследования желательно проводить аналогичным методом, в одной и той же лаборатории.

Повышенный уровень этого маркёра является плохим прогностическим признаком у больных раком толстой и прямой кишки. Величина повышения не связана с массой опухоли, но тест может быть использован для слежения за ходом болезни. Величины > 10 000 Ед/мл указывают на метастазирование опухоли. Этот маркёр выводится исключительно с желчью. Поэтому любой холестаз сопровождается значительным повышением его концентрации. В этих случаях для уточнения диагноза необходимо одновременно исследовать гамма-глутаматтрансферазу (Гамма-ГТ) и щёлочную фосфатазу. С помощью данного показателя можно оценить возможность резекции поджелудочной железы. При концентрации превышающей 1 000 условных ед. только у 5% опухоль операбельна, но при концентрации менее 1 000 условных ед. у 50% больных опухоль поджелудочной железы может быть удалена.

После операции рецидив вероятен, если концентрация СА 19-9 увеличивается в течение 1 - 7 месяцев. Данный показатель позволяет оценить наличие метастазов: практически все пациенты с очень высокими показателями СА 19-9 (выше 10 000 Ед/мл) имеют отдалённые метастазы.

Пределы определения: 2,0 Ед/мл-121200 Ед/мл

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • В комплексе с клиническими методами исследования при первичной диагностике рака лёгких.
  • В прогностических целях в случае рака лёгких.
  • Оценка эффективности хирургического вмешательства и последующий мониторинг при немелкоклеточном раке лёгкого (в случае повышенной концентрации на момент первичной постановки диагноза).
  • В целях прогноза и неинвазивного мониторинга при раке мочевого пузыря (в случае повышенной концентрации на момент первичной постановки диагноза).

Описание

Маркёр немелкоклеточного рака лёгких.

Цитокератины – семейство структурных белков эпителиальных клеток, которые кодируются различными генами и экспрессируются различным образом в соответствии с типом эпителия. Их известно более 20. Молекулярная масса 30 000 Да.

В злокачественно изменённых клетках эпителия экспрессия присущих ему цитокератинов многократно повышается, и растворимые фрагменты поступают в кровь, лимфу и другие жидкости организма.

Их выявление используют для диагностики и мониторинга терапии некоторых видов эпителиальных опухолей с помощью тест-системы Cyfra 21-1. Она включает два вида моноклональных антител, позволяющих выявлять растворимый фрагмент цитокератина 19, который ассоциирован, главным образом, с плоскоклеточными опухолями.

Повышение концентрации Cyfra 21-1 наиболее характерно для немелкоклеточного рака лёгких (НМКРЛ, англ. - NSCLC). Но отсутствие органной или опухолевой специфичности данного маркёра не позволяет рекомендовать исследование Cyfra 21-1 в целях скрининга рака лёгких при отсутствии клинических проявлений или у людей с высоким риском онкологических заболеваний. Это исследование не заменяет клинические и гистологические методы исследования при первичной диагностике, хотя может быть полезно в тех случаях, когда постановка окончательного диагноза по биопсии в силу каких-либо причин невозможна.

Поскольку большинство злокачественных опухолей лёгкого гетерогенны по гистологической структуре, Европейской группой по онкомаркёрам (EGTM) рекомендовано использование при раке лёгкого 3 онкомаркёров, являющихся наиболее приемлемыми кандидатами для последующего мониторинга - нейроспецифическая энолаза (NSE, см. тест №209), Cyfra 21-1 и раковоэмбриональный антиген (РЭА, см. тест №141).

В большинстве случаев степень повышения концентрации Cyfra 21-1 в крови коррелирует со стадией заболевания, что может использоваться в прогностических целях. Однако, умеренное повышение уровня маркёра не исключает разные варианты вида опухоли и прогредиентное течение заболевания.

Повышенная концентрация Cyfra 21-1 на момент постановки диагноза позволяет использовать этот маркёр для последующего наблюдения. CYFRA 21-1, РЭА и CA-125 (в ИНВИТРО тест № 143) являются независимыми прогностическими факторами высокой важности при немелкоклеточном раке лёгких, а NSE - при мелкоклеточном раке лёгких.

Степень снижения концентрации маркёра после хирургической операции дает полезную информацию об эффективности терапии или резидуальной опухоли. Скорость снижения уровня маркёра после оперативного вмешательства соотносится с его периодом полувыведения из крови – временем, за которое концентрация вещества в крови, при отсутствии поступления, снижается вдвое (для CYFRA 21-1 – несколько часов). Медленное снижение или снижение, но не до уровня референсных значений, позволяет предположить сохранение остатков опухоли. При последующем наблюдении, рост концентрации маркёра может быть признаком рецидива. Такое увеличение может наблюдаться более чем за год до обнаружения признаков её роста по клиническим симптомам и использоваться как повод для более раннего использования рентгенологических методов обследования.

Показана целесообразность использования Cyfra 21-1 для мониторинга инвазивного рака мочевого пузыря. Клиническое значение этого маркёра при раке шейки матки, опухолях головы и шеи, раке пищевода и некоторых других плоскоклеточных карциномах продолжает исследоваться. Сывороточный уровень Cyfra 21-1 зависит от функции почек и может слабо увеличиваться при почечной недостаточности (до 10 мг/мл). 

Ложноположительные результаты могут наблюдаться у лиц с хроническими гепатитами и фиброзом лёгких. В группе курильщиков, по данным исследований, уровень маркёра не увеличен по сравнению с контролем. Беременность не влияет на результаты исследований.

Пределы определения: 0,50 нг/мл-10100 нг/мл

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • Мониторинг течения заболевания.
  • Доклиническая диагностика метастазирования и оценка эффективности проводимой терапии рака яичников.

Описание

Основной маркёр рака яичников и его метастазов.

Высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса от 200 до 1 000 кДа).

СА 125 присутствует в нормальной ткани эндометрия и в серозной и муцинозной жидкости матки. Он не проникает в кровоток за исключением случаев разрушения природных барьеров. Уровни в сыворотке могут повышаться во время менструации, особенно при эндометриозе. Возможно физиологическое повышение маркёра при беременности (1 триместр).

У больных с I стадией рака яичников содержание маркёра практически не отличается от контроля, но при II, III и IV стадиях заболевания уровни СА-125 значительно повышаются. Достоверно лучше выживают больные, у которых показатель СА-125 в первые 3 месяца после начала лечения снижается. При полной ремиссии в отсутствие опухоли уровень СА-125 близок к нулю. Повышение СА-125 от нуля до 35 Ед/мл, т. е. в пределах нормы, может являться доклиническим проявлением рецидива.

Повышение уровня маркёра на фоне ремиссии должно стать основанием для углубленного обследования больной для выявления рецидива заболевания. Постоянное повышение значений СА-125 свидетельствует о прогрессировании опухоли и плохой реакции на лечение.

Данный тест имеет невысокую специфичность, согласно статистическим данным, двукратное повышение уровня СА 125 в крови, особенно, у женщин старше 55 лет имеет достоверное указание на наличие рака яичников. При раке яичников и эндометрия снижение уровня маркёра говорит о благоприятном прогнозе и хорошей реакции на лечение.

Пределы определения: 1,0 Ед/мл-101000 Ед/мл

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • В диагностике гинекологических заболеваний, в комплексе с CA125, для более эффективного выявления рака яичников на ранних стадиях, улучшенной дифференциации доброкачественной и злокачественной патологии. 
  • • Оценка риска эпителиального рака яичника при наличии образования в малом тазу (в комплексе с CA 125 и расчетом ROMA). 
  • • Случаи рака яичников с нормальным уровнем CA125 (поиск альтернативного маркера для контроля терапии). 
  • • Мониторинг ранее диагностированного рака яичников, характеризующегося повышением He4 (оценка прогрессии, выявление рецидивов).  

Описание

Опухолевый маркер, рекомендованный для комплексной диагностики эпителиального рака яичников и мониторинга ранее диагностированного рака яичников. 

HE4 (Human epididymis protein 4) -- человеческий эпидидимальный секреторный белок 4. Первоначально он был идентифицирован в эпителии дистального эпидидимиса (придаток яичка) как предполагаемый протеазный ингибитор, вовлеченный в созревание спермы. С тех пор экспрессия HE4 была описана в различных тканях, включая эпителий репродуктивных тканей и дыхательного тракта. Ген HE4 был отмечен в наиболее частых профилях экспрессии генов в клетках эпителиальных карцином яичника; высокий уровень секретированного белка HE4 при данной патологии выявляют и в крови пациентов. На основании исследований последних лет HE4 рекомендован в качестве опухолевого маркера эпителиального рака яичников. 

В настоящее время в комплексной диагностике при подозрении на рак яичников и в мониторинге ранее диагностированного рака яичника обычно используют маркер CA 125 (см. тест №143). Проблемой остается недостаточная чувствительность и специфичность этого онкомаркера: аномальный уровень СА 125 может отмечаться и при опухолях иного источника, а также различных доброкачественных заболеваниях – как не гинекологических, так и гинекологических. Предлагаемый новый маркер рака яичников – HE4, по результатам исследований, обладает более высокой специфичностью, чем CA125 в группе доброкачественных (негинекологических и гинекологических) заболеваний, а также в дифференциации рака яичников от других злокачественных, но не овариального происхождения, заболеваний. По данным доказательных исследований, в качестве единственного маркера он проявляет чувствительность 72,9%, специфичность 95%. Применение комплекса тестов HE4 и CA 125 позволяет снизить количество ложноположительных результатов лабораторного обследования, сравнительно с использованием только CA125. HE4 является лучшим маркером на I стадии болезни. Основной причиной ложноположительных результатов HE4 при доброкачественных видах патологии является почечная недостаточность, поэтому результаты HE4 при уровне креатинина выше 115 мкмоль/л следует интерпретировать с осторожностью. Из злокачественных видов патологии, повышение концентрации HE4 преимущественно обнаруживают при раке яичников, раке эндометрия и немелкоклеточном раке легких. 

В связи с возможным повышением при доброкачественных заболеваниях, а также с тем, что некоторые, более редкие, типы рака яичников (например, муцинозный или герминативноклеточный) редко экспрессируют HE4, этот маркер нельзя использовать как единственное свидетельство наличия или отсутствия злокачественной патологии; он не рекомендован для общего скрининга. Результат исследования HE4 следует интерпретировать в комплексе с другими тестами и процедурами, он не заменяет утвержденных видов клинического обследования. 

В случаях наличия образований в малом тазу, для повышения информативности исследования HE4 и CA 125 (на реагентах Architect, Abbott), предлагается использовать разработанный математический алгоритм оценки риска рака яичников -- ROMA (Risk of Ovarian Malignancy Algorithm, см. профиль ROMA). Алгоритм ROMА учитывает концентрации онкомаркеров НЕ4 и СА 125, а также менопаузальный статус пациентки и позволяет рассчитать вероятность эпителиального рака яичников, разделяя женщин в пре- и постменопаузе (при наличии образований в малом тазу) на группы с высоким и низким риском рака яичников (см. профили ROMA-1 и ROMA-2). 

Пределы определения: 20 пмоль/л-151500 пмоль/л

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • Оценка риска эпителиального рака яичника при наличии образования в малом тазу

Описание

Расчетный алгоритм, основанный на соотношении уровня маркеров СА125 и He4, который позволяет оценить статистическую вероятность наличия рака яичников при наличии образования в малом тазу. 

В профиль входят тесты: 
  • № 143 Ca125
  • № 1281 He4
  • ROMA (расчетный индекс), в варианте расчетного алгоритма ROMA1 – для пременопаузы, ROMA2 – для постменопаузы.
В случаях наличия образования в малом тазу, для повышения информативности исследования маркеров рака яичников CA 125 (см. тест №143) и He4 (см. тест № 1281) реагентами Architect, Abbott предлагается использовать разработанный математический алгоритм оценки риска рака яичников - ROMA (Risk of Ovarian Malignancy Algorithm). Алгоритм ROMА учитывает концентрации онкомаркеров НЕ4 и СА 125, а также менопаузальный статус пациентки и позволяет оценить вероятность эпителиального рака яичников, разделяя женщин в пре- и постменопаузе (при наличии образований в малом тазу) на группы с высоким и низким риском рака яичников. 

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • Оценка риска эпителиального рака яичника при наличии образования в малом тазу

Описание

Расчетный алгоритм, основанный на соотношении уровня маркеров СА125 и He4, который позволяет оценить статистическую вероятность наличия рака яичников при наличии образования в малом тазу. 

В профиль входят тесты: 
  • № 143 Ca125
  • № 1281 He4
  • ROMA (расчетный индекс), в варианте расчетного алгоритма ROMA1 – для пременопаузы, ROMA2 – для постменопаузы.
В случаях наличия образования в малом тазу, для повышения информативности исследования маркеров рака яичников CA 125 (см. тест №143) и He4 (см. тест № 1281) реагентами Architect, Abbott предлагается использовать разработанный математический алгоритм оценки риска рака яичников - ROMA (Risk of Ovarian Malignancy Algorithm). Алгоритм ROMА учитывает концентрации онкомаркеров НЕ4 и СА 125, а также менопаузальный статус пациентки и позволяет оценить вероятность эпителиального рака яичников, разделяя женщин в пре- и постменопаузе (при наличии образований в малом тазу) на группы с высоким и низким риском рака яичников. 

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • CA 242 - маркёр рака поджелудочной железы и колоректального рака. Определение CA 242 может быть использовано в дополнение к основным клиническим и лабораторным методам обследования пациентов с установленным диагнозом или подозрением на рак поджелудочной железы и колоректальный рак (для диагностики, мониторирования и в прогностических целях).

Описание

Клетки злокачественных новообразований в процессе своей жизнедеятельности продуцируют особые вещества, которые попадают в жидкие среды организма в повышенном количестве. В нормальных клетках эти вещества либо отсутствуют, либо присутствуют в очень малых количествах. Такие вещества, связанные с опухолями (опухолевые маркёры), могут быть определены иммунологическими методами с использованием специфических антител, направленных против иммуногенных участков соответствующих опухолевых маркёров. В комплексе с другими методами обследования, исследование их концентрации используют для обнаружения наличия опухоли в организме, для изучения стадии заболевания и/или контроля эффективности лечения.

Одним из таких современных маркёров злокачественных опухолей желудочно-кишечного тракта является углеводный антиген CA 242. Он был выявлен, как ассоциированный с опухолями антиген, благодаря моноклональным антителам (mAbs CA 242), формировавшимся при иммунизации мышей клетками колоректальной аденокарциномы - рака толстого кишечника человека. Присутствие CA 242 обнаружено на апикальной поверхности клеток протоков поджелудочной железы человека и на клетках слизистой толстого кишечника. Химическое строение СА 242 точно неизвестно, но показано, что его эпитоп (антигенная детерминанта, часть макромолекулы антигена, которая распознаётся иммунной системой) является углеводным антигеном, аналогично таким опухолевым маркёрам, как CA 19-9 и CA 50 (маркёры рака поджелудочной железы). В сыворотке CA 242 появляется на тех же макромолекулярных комплексах, что и CA 50, и CA 19-9. Таким образом, CA 242 связан (но не идентичен) с CA 19-9.

У большинства здоровых людей и у пациентов с доброкачественными заболеваниями уровень CA 242 обычно низкий. При обследовании здоровых людей CA 242 ниже уровня 20 Ед/мл имели 93% из них. Повышенный уровень этого маркёра характерен для пациентов со злокачественными опухолями желудочно-кишечного тракта. Определение CA 242 может быть использовано в качестве дополнительного теста в диагностике и при наблюдении пациентов с установленным диагнозом таких опухолей, а также при подозрении на них.

Исследование CA 242 не следует использовать в качестве замены какого-либо стандартного клинического обследования таких пациентов, а лишь в дополнение к принятым в настоящее время клиническим и лабораторным методам.

Показано, что комплексное определение опухолевых маркеров РЭА (см. №141), СА 19-9 (см. №144) и СА 242 повышает чувствительность и специфичность лабораторного исследования при диагностике рака толстого кишечника и прямой кишки и помогает оценить стадию процесса у пациентов с установленным диагнозом колоректального рака. Нормальный уровень всех этих маркёров при колоректальном раке исключает у пациента IV стадию заболевания (отдалённое метастазирование) и с вероятностью более 85% свидетельствует об отсутствии метастатического поражения регионарных лимфатических узлов. 

Важно! Тест не рекомендован для применения в целях скрининга, в связи с недостаточной чувствительностью и специфичностью.

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • Аутоиммунные заболевания (для оценки активности процесса).
  • Онкогематология (в качестве опухолевого маркёра в прогностических целях).
  • Мониторинг функции почечного трансплантанта.

Описание

Онкомаркёр (онкогематология), маркёр активности процесса при некоторых видах иммунопатологии и лимфоидных опухолях.(см. также тест №225 - бета-2 микроглобулин мочи).

Бета-2 Микроглобулин низкомолекулярный белок (11 800 Да), присутствующий на поверхности ядросодержащих клеток в качестве лёгкой цепи антигена главного комплекса гистосовместимости - HLA. Хотя этот белок присутствует на всех клетках, уровень его в крови отражает главным образом клеточный оборот и пролиферацию лимфоцитов, в которых он представлен в большом количестве. У взрослых людей скорость продукции этого белка относительно постоянна. Элиминируется из крови бета-2 микроглобулин в почках, где он подвергается фильтрации и затем практически полной реабсорбции и катаболизму в проксимальных канальцах почек.

В норме в моче выявляются лишь следовые количества бета-2 микроглобулина. Период его полужизни в плазме 107 минут.

Уровень бета-2 микроглобулина в крови возрастает при почечной недостаточности (снижении почечного клиренса). При повреждении клеток проксимальных канальцев вследствие заболевания почек, лекарственной интоксикации, токсического воздействия тяжёлых металлов и т. д. экскреция бета-2 микроглобулина с мочой возрастает. Поэтому определение бета-2 микроглобулина мочи используют в качестве маркёра поражения проксимальных канальцев почек; этот тест может быть полезен при дифференциальной диагностике инфекции верхних и нижних отделов мочевого тракта.

Синтез бета-2 микроглобулина возрастает при многих состояниях, связанных с повышенным клеточным оборотом и увеличением активности иммунной системы - воспаления всех типов, аутоиммунные расстройства, антигенный ответ, отторжение трансплантанта, В-клеточная лимфома, множественная миелома, вирусные инфекции, в том числе ВИЧ-инфекция, цитомегаловирусная инфекция. Степень повышения концентрации бета-2 микроглобулина при злокачественных заболеваниях связана с опухолевой массой, активностью процесса и прогнозом, поэтому бета-2 микроглобулин сыворотки используют в качестве прогностического опухолевого маркёра в онкогематологии.

Пределы определения: 0,004 мг/л-50мг/л

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи. 

Важно! В случае, если пациент получает терапию с высокими дозами биотина (более 5 мг/день), пробу для исследования нельзя брать в течение, по крайней мере, 8 часов после последнего введения биотина.

Показания

  • Диагностика и мониторинг мелкоклеточного рака лёгких, нейроэндокринных опухолей, АПУДом.

Описание

Маркёр нейроэндокринных опухолей.

NSE – гликолитический фермент (2-фосфо-D-глицерат гидролаза, м.в. 80 кДа), существующий в различных вариантах димеров, состоящих из трёх иммунологически различающихся субъединиц (альфа, бета и гамма). Альфа-субъединица энолазы выявляется в различных тканях, бета-субъединица – только в сердце и поперечно-полосатой мускулатуре. Изоформы энолазы альфа-гамма и гамма-гамма, которые обозначаются как нейрон-специфическая энолаза (NSE) или гамма-энолаза, были первоначально выявлены в высоких концентрациях в нейронах и нервноэндокринных клетках, а также в опухолях, происходящих из этих клеток.

NSE - специфический сывороточный маркёр нейроэндокринных опухолей клеток системы APUD (Amine Precursor Uptake and Decarboxylation – поглощение и декарбоксилирование предшественников аминов), представленных в различных тканях, и опухолей, ассоциированных с нейроэндокринным источником. К числу этих опухолей относятся нейробластома, ретинобластома, медуллярная карцинома щитовидной железы, карцинома островковых клеток поджелудочной железы, карциноид, феохромоцитома, мелкоклеточный рак легких. Активность фермента коррелирует с клиническим статусом и используется при мониторировании заболевания и в прогностических целях (заметно повышенные величины говорят о неблагоприятном прогнозе), особенно при мелкоклеточном раке лёгких и нейробластоме.

Рак бронхов. NSE является основным маркёром мелкоклеточного рака лёгких (повышение наблюдается в 60 - 81% всех случаев мелкоклеточного рака бронхов). Не наблюдается корреляции с локализацией метастазов или с церебральными метастазами, но наблюдается хорошая корреляция с клинической стадией (прогрессированием) данной патологии.

У пациентов, отвечающих на химиотерапию, наблюдается временный рост уровня NSE через 24 - 72 часа после первого терапевтического цикла, как результат цитолиза клеток опухоли. В течение недели после этого или в конце первого цикла терапии происходит быстрое падение концентрации NSE в сыворотке (увеличенного до начала терапии) до референсных значений. В случаях, когда нет ответа на терапию, наблюдаются постоянно повышенные уровни NSE, или снижение не до уровня референсных значений. Во время ремиссии 80 - 96% пациентов показывают нормальные значения NSE. Рост концентрации маркёра наблюдается в случае рецидива (латентный период при этом может составлять 1 - 4 месяца, динамика экспоненциальная с периодом удвоения 10 - 94 дня, коррелирующая с прогнозом).

В контроле лечения NSE может использоваться в качестве единственного прогностического фактора (диагностическая чувствительность 93%, позитивная предсказательная ценность 92%).

Нейробластома. Повышение NSE выявляется у 62% детей с данной патологией. Рост коррелирует со стадией заболевания.

АПУДома. Повышенный уровень NSE выявляют в 34% случаев (маркёр может быть использован в целях мониторинга).

Семинома. Клинически достоверное повышение концентрации NSE выявляется у 68 - 73% пациентов, степень повышения коррелирует со стадией болезни.

Другие опухоли. Нелёгочные злокачественные заболевания сочетаются с повышением NSE в 22% случаев, в том числе, опухоли мозга - только в части случаев.

Доброкачественные заболевания. Повышение уровня NSE может наблюдаться также при септическом шоке, пневмонии.

Нервная система. NSE повышена при инсульте, травме нервной системы, доброкачественных заболеваниях мозга и является неблагоприятным прогнозом неврологического дефицита.

NSE выявлена в эритроцитах, тромбоцитах и плазматических клетках, поэтому сыворотка должна быть отделена от клеток крови по возможности быстро (максимально, в течение 1 часа).

Подготовка

Предпочтительно утром натощак, после 8-12 часового периода ночного голодания. В случае приема лекарственных препаратов (наиболее значимы препараты из групп ингибиторов протонной помпы и блокаторов H2-рецепторов гистамина), следует обсудить с лечащим врачом возможность их временной отмены (не менее 3 периодов полувыведения для ингибиторов протонной помпы). Возможно влияние глюкокортикоидов на результат исследования.

Показания

  • В качестве неспецифического маркера нейроэндокринных опухолей, в дополнение к стандартным методам обследования при подозрении на нейроэндокринные опухоли (карциноид, феохромоцитома, медуллярный рак щитовидной железы).

Описание

Хромогранин А – гликопротеин с молекулярной массой около 49 кДа, относится к семейству хромогранинов, являющихся основным компонентом содержимого крупных оптически плотных гранул большинства нейроэндокринных клеток. При специфической стимуляции таких клеток хромогранины секретируются вместе с пептидными гормонами и нейропептидами. Хотя функции этих белков досконально не изучены, показано, что хромогранины (из которых хромогранин А является наиболее изученным) играют важную роль в процессах образования, созревания, внутриклеточной транспортировки и экзоцитоза секреторных гранул в нейроэндокринных клетках и нейронах. Кроме того, в результате ферментативного расщепления хромогранинов образуется ряд более мелких пептидов, обладающих различной биологической активностью. 

 

В качестве специфичных маркеров нейроэндокринных опухолей разного происхождения, в рамках комплексной диагностики, обычно используют их специфические продукты (катехоламины и их метаболиты – при подозрении на феохромоцитому, серотонин и его метаболит 5-ОИУК – при подозрении на карциноид, гипофизарные гормоны – при подозрении на опухоли гипофиза и т. п.). Хромогранин А является важнейшим универсальным маркером нейроэндокринной ткани и различных нейроэндокринных опухолей. Чувствительность этого показателя в качестве опухолевого маркера нейроэндокринных опухолей варьирует от 10 до 100% в зависимости от типа опухоли и стадии заболевания. Исследование хромогранина А в сыворотке крови находит клиническое применение, прежде всего, в комплексной диагностике карциноидных опухолей (несекретирующие серотонин опухоли могут сохранять способность продуцировать хромогранин А). Определение уровня хромогранина А может быть полезно в комплексной диагностике феохромоцитомы, нейробластомы, медуллярного рака щитовидной железы, опухолей, происходящих из островкового аппарата поджелудочной железы, и др. 

Повышение уровня хромогранина А в сыворотке коррелирует с размером, распространенностью, гистопатологическими характеристиками нейроэндокринных опухолей. Оно ярче выражено при больших, хорошо дифференцированных и метастатических опухолях. 

Тест предназначен для использования в комплексной диагностике и обследованиях пациентов с характерными признаками и симптомами нейроэндокринных опухолей и не рекомендован к применению для скрининга в общей популяции или для использования в целях определения тяжести заболевания. 

Причиной повышения уровня хромогранина А, помимо нейроэндокринных опухолей, могут быть атрофический гастрит, гастриты, связанные с инфекцией Helicobacter pylori (параллельно с повышением секреции гастрина), почечная недостаточность, патология печени (цирроз, хронические гепатиты), доброкачественная гиперплазия и карцинома простаты. Небольшое повышение хромогранина А отмечали при язвенных колитах и болезни Крона, болезни Паркинсона, ревматоидном артрите, гиперпаратиреоидизме, гипертиреоидизме, сердечной недостаточности, у части пациентов с опухолями, не относящимися к нейроэндокринным (груди, легких, желудочно-кишечного тракта и пр.). Следует учитывать, что две группы лекарственных препаратов оказывают значительное влияние на концентрацию хромогранина: ингибиторы протонной помпы и блокаторы H2-рецепторов гистамина.

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • Мониторинг течения и контроль успешности терапии злокачественной меланомы, раннее выявление рецидивов и метастазов.
  • В качестве дополнительного теста в комплексе обследований при потенциальном повреждении мозга (в том числе, травматические повреждения мозга, инсульт) для общей оценки и прогноза неврологических последствий

Описание

Маркёр потенциального повреждения мозга, маркёр злокачественной меланомы. 

Белки семейства S100 (к настоящему времени известно, по крайней мере, 25 представителей: S100A1 - S100A18, trichohylin, fillagrin, repetin, S100B, S100G, S100P, S100Z) – небольшие димерные кальцийсвязывающие белки с м.в. около 10,5 кДа, присутствующие только у позвоночных. S100 белки составляют самую большую подгруппу так называемых «EF-hand» кальцийсвязывающих белков (по структуре кальцийсвязывающего участка: спираль E – петля – спираль F), к которым, для примера, относятся также кальмодулин и тропонин С. Название S100 было дано при его первом описании по растворимости (solubility) в 100% насыщенном сульфате аммония. S100 белки могут формировать как гомо-, так и гетеродимеры, помимо Ca2+ связывать также Zn2+ и Сu2+.. Захват ионов меняет пространственную организацию S100 белка и обеспечивает возможность связи с различными белками - мишенями их биологического действия (документировано более 90 потенциальных белков-мишеней). 

Представители S100 белков демонстрируют выраженную тканеспецифичную и клеточноспецифичную экспрессию. Они вовлечены в различные процессы – сокращение, подвижность, клеточный рост и дифференциация, прогрессия клеточного цикла, транскрипция, клеточная организация мембран и динамика цитоскелета, защита от оксидативного повреждения клетки, фосфорилирование, секреция. Предполагается, что S100 белки выполняют как внутриклеточные, так и внеклеточные функции, некоторые S100 белки секретируются и действуют аналогично цитокинам. S100Β, который продуцируется преимущественно астроцитами мозга, является маркёром активации астроглии, опосредующим свои эффекты через взаимодействие с RAGE (receptor for advanced glycation end products - рецепторы конечных продуктов гликозилирования). Показано, что S100Β проявляет нейротрофическую активность при физиологической концентрации и нейротоксическую при высокой концентрации. Различные формы рака проявляют выраженное изменение продукции S100. Повышенная секреция S100Β характерна для злокачественной меланомы. S100 - RAGE взаимодействие играет важную роль в связи воспаления и рака, выживании опухолевых клеток и злокачественной прогрессии. Клинический интерес к S100 связан с применением его как маркёра повреждения мозга при травматических поражениях мозга, болезни Альцгеймера (S100Β, высвобождающийся из некротических тканей может усиливать нейродегенерацию путём S100Β-индуцированного апоптоза), субарахноидальных кровотечениях, инсультах и иных неврологических расстройствах; в мониторинге злокачественной меланомы, других неопластических заболеваний, а также воспалительных болезнях. 

Представляемый Независимой лабораторий ИНВИТРО тест количественного определения S100 (COBAS, Roche Elecsys 1010) направлен на выявление димеров S100A1B и S100BB. S100A1 и S100B (функциональные белки могут быть представлены как гомо- так и гетеродимерами) преимущественно экспрессируются клетками центральной нервной системы, главным образом, астроглией, но также продуцируются и в клетках меланомы и, в некоторой степени, в других тканях. Тест можно использовать для мониторинга и контроля лечения, раннего выявления метастазов и рецидивов (но не для постановки диагноза!) у пациентов со злокачественной меланомой и в целях комплексной оценки состояния пациентов с предполагаемым повреждением мозга. 

Меланома. Секреция S100 повышена у пациентов, страдающих от злокачественной меланомы (особенно, в стадиях II, III и IV), уровень S100 коррелирует с прогрессией опухоли, стадией заболевания и может использоваться в целях прогноза, выявления рецидивов и метастазов (не для первичного диагноза). Превышение пороговой величины теста при мониторировании лечения пациентов с меланомой можно ожидать, в среднем, в % - у пациентов без проявлений заболевания – в 5,5%; с региональными метастазами – в 12,5%; метастазами в коже/дистантных лимфоузлах – в 47,6%; дистантными/висцеральными метастазами – в 42,9% (по результатам последующего наблюдения). В контрольной группе здоровых людей превышение порога наблюдается у 4,9% (доверительный интервал 95%). 

В случае выявления повышенного уровня S100 рекомендован повтор исследования в целях исключения ложноположительного результата и проведение соответствующих томографических исследований для повышения точности диагностики. 

Взрослые пациенты с потенциальным повреждением мозга.Уровень S100 растёт в спинномозговой жидкости и высвобождается в кровь при различных клинических ситуациях. Измерение S100 при неврологических нарушениях сравнивают c измерением СРБ при системном воспалении. S100 может быть обнаружен у пациентов с повреждениями мозга разного происхождения, включая травматические повреждения или инсульт. 

После инсульта рост S100 начинается в период первых 8 часов, повышение сохраняется в течение 72 часов, концентрация S100 коррелирует с объемом повреждения и неврологическими последствиями инсульта. Повышение S100 после спонтанныхсубарахноидальных кровотечений коррелирует с тяжестью патологии (уровень выше 0,3 мкг/л ассоциирован с неблагоприятным течением). Травматические повреждения мозгасопровождаются ростом уровня S100 в спинномозговой жидкости и сыворотке. 

При сопоставлении концентрации S100 с результатами томографии продемонстрирована высокая отрицательная предсказательная ценность теста (отсутствие повреждения по результатам томографии при отрицительном результате S100) - 99 - 100%, но низкая позитивная предсказательная ценность (наличие повреждений мозга по томограмме при результатах S100 выше порога) - 9 - 13%. Чувствительность теста 96,5 - 100%, специфичность 30 - 35% при доверительном интервале 95%. При умеренных травматических повреждениях мозга рост S100A1B и S100BB может наблюдаться у 31% и 48% пациентов без заметных признаков когнитивных расстройств. Показатель нельзя рассматривать как достоверное предсказание длительных неврологических исходов в таких случаях, особенно у детей. 

Следует осторожно интерпретировать результаты, учитывая возможность влияния изменения целостности гематоэнцефалического барьера. Раннее высвобождение S100 может быть следствием механического выделения при повреждении гематологического барьера или активации экспрессии S100B при вовлечении мозга в системную воспалительную реакцию. Потенциально возможны внемозговые источники S100B (хондроциты, адипоциты). Рост S100 (>1,5 мкг/л) после остановки сердца и последующей реанимации отражает высокий риск тяжёлых неврологических последствий. 

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • оценка эффективности лечения больных плоскоклеточным раком, прежде всего шейки матки, пищевода, лёгкого, с исходно повышенным уровнем SCC; 
  • мониторинг больных плоскоклеточным раком с целью доклинического выявления развития рецидивов.

Описание

SCC-антиген является субфракцией TA‑4 (tumor antigen 4) - опухолевого антигена, впервые описанного Kato и Torigoe в 1977 году. Этот антиген был выделен из ткани плоскоклеточной карциномы шейки матки и охарактеризован как гликопротеин с молекулярной массой 48000 дальтон. Принадлежит к семейству ингибиторов сериновых протеиназ. Доказано, что SCC в норме экспрессируется в плоском эпителии, преимущественно в эпидермисе. Его концентрация в крови увеличивается при плоскоклеточном раке шейки матки, но также и при различных других видах плоскоклеточных карцином – пищевода, лёгкого, головы и шеи, кожи, анального канала и пр. Уровень SCC коррелирует со стадией и размером опухоли. Высокие концентрации SCC-антигена, наблюдаемые до лечения, связывают с более неблагоприятным прогнозом. Тест целесообразно использовать для контроля лечения (если уровень SCC исходно был повышен), развития заболевания, выявления рецидивов плоскоклеточного рака.

Использование этого маркера в целях скрининга не рекомендовано,

поскольку неэффективно: лишь у небольшой части пациентов на ранней стадии рака можно выявить повышение концентрации SCC- антигена. В целях скрининга рака шейки матки более информативно цитологическое исследование (см. тесты №№ 517, 518). Уровень SCC-антигена в крови может повышаться и при некоторых неонкологических заболеваниях, включая лёгочную инфекцию (туберкулез), неонкологические заболевания кожи, хроническую почечную недостаточность, хроническую печёночную недостаточность. Концентрация SCC в образце, определенная с помощью разных методик, может существенно различаться вследствие отличий в методиках, калибровках и специфичности реагентов.

Внимание: SCC-антиген присутствует в слюне, поте, секретах дыхательных путей. Необходима осторожность при взятии крови и работе с тестируемыми образцами, поскольку загрязнение их элементами кожи и слюны может давать ложноположительные результаты.

Пределы определения: 0,1 нг/мл-7070 нг/мл

Подготовка

Материал для исследования

моча - средняя порция мочи (находившейся в мочевом пузыре более 3 часов). Сразу доставить в лабораторию. 

Не следует проводить исследование UBC на фоне острой фазы воспалительных заболеваний или бактериальных инфекций мочевых путей в период обострения. Если есть подозрение на транзиторную инфекцию, целесообразно повторить тест через 2 недели. Не следует также проводить исследование вскоре после проведения инструментального обследования (цистоскопия) и на фоне текущей терапии, особенно внутрипузырной.

Инструкция по сбору биоматериала.

Показания

  • гематурия (появление крови в моче) неясного происхождения, жалобы характерные для заболеваний мочевыводящих путей;
  • мониторинг больных раком мочевого пузыря; 
  • в комплексе обследований с целью выявления остаточной опухоли, рецидива рака мочевого пузыря.

Описание

Рак мочевого пузыря обычно имеет эпителиальную природу (преимущественно переходно-клеточный тип эпителия). Тест UBC предназначен для количественного исследования растворимых фрагментов цитокератинов (кератинов) 8 и 18 в моче, которые представляют собой промежуточные микрофиламенты - структурные элементы эпителиальных клеток. Как и другие цитокератины, они являются маркерами эпителия. При злокачественном перерождении и пролиферативном росте эпителиальных клеток стенки мочевого пузыря выделение в мочу цитокератинов (в частности 8 и 18) усиливается. Исследование концентрации цитокератинов в моче, которая непосредственно контактирует с эпителиальной опухолью мочевого пузыря, позволяет использовать эти вещества в качестве маркера активности опухоли. 

Исследование концентрации UBC в моче целесообразно использовать как вспомогательный неинвазивный тест в комплексе обследований в целях диагностики и мониторинга рака мочевого пузыря. В выявлении активной переходно-клеточной карциномы мочевого пузыря чувствительность теста составляет 87% при специфичности 86% (по данным фирмы-производителя реагентов). При обследовании практически здоровых людей референсной группы у 95% результат UBC не превышал 35 мкг/мл.

 

Среди тестов, основанных на анализе мочи, ее цитологическое исследование (см. тест № 507) остается стандартным диагностическим методом обследования таких пациентов. Но дополнительное исследование концентрации UBC в моче также может быть полезно для раннего выявления опухоли мочевого пузыря. По данным сравнительных исследований, чувствительность теста UBC выше, чем чувствительность цитологического исследования мочи, но специфичность более низкая. Реальна вероятность ложноположительных результатов: повышение уровня UBC возможно также при цистите, бактериальной инфекции мочевых путей, воспалительных неурологических заболеваниях в острой фазе и пр. 

Исследование UBC не заменяет проведение цистоскопии, положительный результат может служить лишь дополнительным указанием на необходимость проведения цистоскопии и других углубленных обследований. Контроль уровня UBC помогает индивидуализировать интервал проведения цистоскопий, необходимых при мониторинге пациентов с раком мочевого пузыря. При этом следует учитывать ограничения применения теста (см. подготовку к исследованию) и использовать его под контролем общего анализа мочи (№116), чтобы избежать ложноположительных результатов. Данное исследование не рекомендуют использовать в качестве скринингового в связи с недостаточной специфичностью.

Комплекс исследований "Проблемы веса: метаболический синдром (скрининговое первичное выявление)"Включает лабораторные исследования: триглицериды, холестерин общий, холестерин ЛПВП, холестерин ЛПНП, глюкоза; услуги по функциональной диагностике и

650 р
ул. 40-летия Победы, 11

КЛИНИКА «ИСТОЧНИК»

Это многопрофильный медицинский центр, обладающий уникальным набором всех необходимых ресурсов для профилактики, лечения и сохранения здоровья взрослых и детей, включая скорую и неотложную медицинскую помощь.

Лицензия
ЛО-74-01-004408 от 19.01.2018

ООО «Поликлиника»