Анализы крови на ферменты (печени, поджелудочной железы, почек, сердца)

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Диагностика и дифференциальная диагностика поражений печени, сопровождающихся холестазом (например, механической желтухи и вирусного гепатита, врождённого гепатита и атрезии желчных путей).

  • Наблюдение за динамикой течения хронического гепатита, инфаркта миокарда.

  • Диагностика безжелтушных форм гепатита.

  • Мониторинг течения рака поджелудочной железы, простаты, гепатомы.

  • Скрининг алкоголизма.

  • Контроль лечения лиц с хроническим алкоголизмом.

  • Оценка гепатотоксичности лекарственных препаратов.

Описание

Микросомальный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах, участвует в обмене аминокислот.

Катализирует перенос гамма-глутамилового остатка с гамма-глутамилового пептида на аминокислоту или другой пептид, или на иную субстратную молекулу.

Основными органами локализации фермента являются почки (в 7 000 раз выше, чем в сыворотке крови), печень (в норме — в 200 - 500 раз больше, чем в сыворотке) и поджелудочная железа. Незначительная активность ГГТ регистрируется также в кишечнике, мозге, сердце, селезёнке, простате и скелетных мышцах. В клетке фермент локализован в мембране, лизосомах и цитоплазме, причём мембранная локализация ГГТ характерна для клеток с высокой секреторной, экскреторной или (ре)абсорбционной способностью.

Активность ГГТ сыворотки обычно связана с экскрецией синтезируемого в печени фермента и в норме незначительна. Однако при заболеваниях печени и желчевыводящих путей неизменно определяется повышенная активность фермента в сыворотке.

У новорождённых и детей до 6 месяцев уровни этого фермента превышают значения этого показателя у взрослых в 2 - 4 раза. Это связано с тем, что фермент принимает активное участие в т. н. «глутатионовом цикле», и следовательно — в процессах микросомального окисления и метаболизме аминокислот. Половые различия также оказывают влияние на уровень фермента, начиная с подросткового возраста. У подростков от 13 до 17 лет, равно как и у взрослых, «женская норма» активности ГГТ на 20 - 25% ниже «мужских» показателей.

Подготовка

Сдавать кровь утром, в период с 8 до 11 часов, натощак (рекомендуется не менее 8 часов и не более 14 часов голода, питье – вода, в обычном режиме, накануне избегать пищевых перегрузок).

Показания

  • Диагностика и дифференциальная диагностика болезней печени.
  • Обследование доноров.
  • Обследование контактных в очаге вирусного гепатита.
  • Патология миокарда.
  • Заболевания скелетной мускулатуры.

Описание

Внутриклеточный фермент, участвующий в обмене аминокислот.

Катализирует перенос аминогруппы аланина на альфа - кетоглутаровую кислоту с образованием пировиноградной кислоты и глутаминовой кислоты. Переаминирование происходит в присутствии кофермента - пиридоксальфосфата - производного витамина В6.

Наиболее высокая активность АЛТ выявляется в печени и почках, меньшая - в поджелудочной железе, сердце, скелетной мускулатуре. Активность фермента у женщин несколько ниже, чем у мужчин. АЛТ является внутриклеточным ферментом, его содержание в сыворотке крови здоровых людей невелико. Но при повреждении или разрушении клеток, богатых АЛТ (печень, мышца сердца, скелетная мускулатура, почки), происходит выброс этих ферментов в кровяное русло, что приводит к повышению их активности в крови.

При вирусных гепатитах степень увеличения активности АЛТ, как правило, пропорциональна тяжести заболевания. В острых случаях активность фермента в сыворотке крови может превышать нормальные значения в 5 - 10 раз и более. При вирусном гепатите повышение активности фермента происходит в очень ранние сроки - ещё до появления желтухи. Активность фермента повышена и у больных с безжелтушной формой заболевания. В динамике при благоприятном течении процесса активность АЛТ медленно снижается до исходных значений в течение нескольких недель. Но быстрое снижение активности фермента в сочетании с нарастающей гипербилирубинемией свидетельствует о неблагоприятном прогнозе.

АЛТ повышается и при инфаркте миокарда: одновременное определение активность двух аминотрансфераз (АЛТ и АСТ) является ценным диагностическим тестом.

В норме соотношение активностей АСТ/АЛТ (коэффициент де Ритиса) равно 1,33±0,42. При вирусных гепатитах это соотношение снижается, а при остром инфаркте миокарда - резко повышается.

Подготовка

Сдавать кровь утром, в период с 8 до 11 часов, натощак (рекомендуется не менее 8 часов и не более 14 часов голода, питье – вода, в обычном режиме, накануне избегать пищевых перегрузок).

Показания

  • Диагностика и дифференциальная диагностика инфаркта миокарда и других заболеваний сердечной мышцы, патологии мускулатуры и печени.

Описание

Фермент, участвующий в обмене аминокислот.

Катализирует перенос аминогруппы от аспарагиновой кислоты на альфа-кетоглутаровую кислоту с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутаминовой кислот. Переаминирование происходит в присутствие кофермента - пиридоксальфосфата — производного витамина В6.

Фермент содержится в тканях сердца, печени, скелетной мускулатуры, нервной ткани и почек, в меньшей степени - в поджелудочной железе, селезёнке и лёгких. В миокарде активность АСТ в 10 000 раз выше, чем в сыворотке крови. В эритроцитах аспартатаминотрансфераза содержится в количестве в 10 раз больше, чем в сыворотке.

Активность фермента у женщин несколько ниже, чем у мужчин. При инфаркте миокарда активность АСТ в сыворотке может повышаться в 2 - 20 раз, причём повышенную активность можно обнаружить еще до появления типичных признаков инфаркта на ЭКГ. Существует зависимость между размерами очага некроза в сердечной мышце и уровнем АСТ в сыворотке крови.

Важна также прогностическая ценность определения активности АСТ: если на 3-й день заболевания активность этого фермента не снижается, то прогноз плохой. Нарастание активности может свидетельствовать как о расширении очага инфаркта, так и о вовлечении в процесс других органов и тканей, например, печени. При инфаркте миокарда активность АЛТ увеличивается незначительно, поэтому коэффициент де Ритиса (соотношение АСТ/АЛТ) резко возрастает.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Патология поджелудочной железы.
  • Заболевания слюнных желез (эпидемический паротит).
  • Муковисцидоз.
  • Острые абдоминальные боли.

Описание

Фермент, участвующий в расщеплении углеводов.

Амилаза — гидролитический фермент, разлагает крахмал и гликоген до мальтозы. Амилаза образуется преимущественно в слюнных железах и поджелудочной железе, поступает затем соответственно в полость рта или просвет двенадцатиперстной кишки и участвует в переваривании углеводов пищи.

В сыворотке крови выделяют соответственно панкреатический и слюнной изоферменты амилазы. Значительно более низкой амилазной активностью обладают также такие органы как яичники, фаллопиевы трубы, тонкий и толстый кишечник, печень. Фермент выводится почками. Следовательно, увеличение сывороточной активности амилазы приводит к повышению активности амилазы в моче.

Амилаза может образовывать крупные по размеру комплексы с иммуноглобулинами и другими белками плазмы, поэтому не проходит через почечные клубочки, а содержание её в сыворотке возрастает, в моче наблюдается нормальная активность амилазы.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Патология поджелудочной железы.
  • Муковисцидоз.
  • Острые абдоминальные боли.

Описание

Фермент, катализирующий гидролиз крахмала, гликогена и некоторых сахаридов.

Вырабатывается поджелудочной железой. Расщепляет крахмал и гликоген до мальтозы в просвете двенадцатиперстной кишки. Выделяется преимущественно с мочой. При воспалении или закупорке протоков поджелудочной железы, когда в кровь поступает большое количество ферментов, усиливается её выведение с мочой.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Диагностика и мониторинг инфаркта миокарда.
  • Заболевания скелетных мышц (миодистрофии).
  • Травматические поражения.
  • Онкологические заболевания.
  • Гипотиреоз.

Описание

Фермент, характерный для мышечной ткани.

Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Содержится преимущественно в скелетной мускулатуре, миокарде, а также в гладких мышцах и головном мозге.

Креатинкиназа обеспечивает потребность в большом количестве энергии в короткие интервалы времени, например, обеспечивая энергией мышечные сокращения.

Активность КФК ингибируется тироксином. В детском возрасте активность креатинкиназы выше, чем у взрослых, что связано с интенсивным ростом и участием в этом процессе тканей, богатых этим ферментом — мышечной и нервной. У женщин активность КК несколько ниже, чем у мужчин. При повреждении клеток происходит высвобождение КК и поступление её в кровь.

Определение креатинкиназы и её изоферментов используется в диагностике и мониторинге инфаркта миокарда и миопатий. Увеличение активности КК может быть обнаружено через 4 часа после инфаркта, максимум достигается через 12 - 24 часа, снижение уровня происходит через 3 - 4 дня.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Ранняя диагностика инфаркта миокарда.
  • Дифференциальная диагностика инфаркта миокарда с инфарктом лёгкого или приступом неосложнённой стенокардии.

Описание

Изофермент креатинкиназы, характерный для ткани сердечной мышцы.

Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Молекула креатинкиназы-МВ состоит из двух различных субъединиц - В и М. Содержится исключительно в миокарде.

Определение активности МВ-изофермента креатинкиназы имеет большое значение при диагностике инфаркта миокарда и мониторинге постинфарктного состояния, позволяя оценить объём поражения и характер восстановительных процессов.

Для адекватной оценки соотношения концентрации КФК-MB и общей активности креатинкиназы введён расчётный относительный индекс RI = КФК-MB (нг/мл) / КФК общ. (Ед/л) х 100 (%). Для повреждения сердечной мышцы характерен RI > 2,5 - 3%.

Диагноз острого инфаркта миокарда подтверждается также наблюдением характерной динамики показателя, серийное определение КФК-MB с интервалом 3 часа в течение 6 - 9 часового периода при неспецифических изменениях ЭКГ более информативно, чем единичное измерение.

Значение активности КК-МВ зависит от метода исследования и реагентов.

Поэтому при исследовании изменения активности креатинкиназы-МВ в динамике для сохранения преемственности результатов необходимо проводить исследования одним и тем же методом в одной и той же лаборатории. Сравнение таких результатов будет более корректным.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Острый панкреатит.
  • Перфоративная язва желудка.
  • Хронический панкреатит.
  • Острый холецистит.
  • Тонкокишечня непроходимость.
  • Острая и хроническая почечная недостаточность.
  • Алкоголизм.
  • Диабетический кетоацидоз.
  • Цирроз печени.
  • Трансплантация органов.

Описание

Фермент, катализирующий гидролиз триглицеридов.

В тонком кишечнике липаза отвечает за расщепление нейтральных жиров — триглицеридов — сложных эфиров глицерола и высших карбоновых кислот. Уровни липазы в сыворотке не имеют достоверных различий у мужчин и женщин. При воспалении поджелудочной железы этот фермент попадает в кровяное русло. После острого панкреатита активность липазы в сыворотке возрастает через 4 - 8 часов, достигая пика через 24 часа, и снижается через 8 - 14 дней. 

Определение липазы при панкреатитах имеет более высокую клиническую чувствительность и специфичность, чем исследование амилазы. При эпидемическом паротите уровень липазы остаётся нормальным, если в процесс не вовлечена поджелудочная железа. Одновременное определение этих двух ферментов позволяет диагностировать поражение поджелудочной железы с точностью до 98% случаев.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания гепатобилиарной системы.
  • Инфаркт миокарда (ранняя диагностика, дифференциальная диагностика и мониторинг).
  • Опухоли.
  • Анемии, сопровождающиеся гемолизом.

Описание

Гликолитический фермент, участвующий в конечных этапах превращения глюкозы (катализ взаимопревращения пирувата и лактата).

Цинксодержащий фермент, локализующийся в основном в цитоплазме и обнаруживающийся практически во всех органах и тканях человека. Наибольшая активность отмечается в почках, печени, сердце, скелетных мышцах, поджелудочной железе, клетках крови. В эритроцитах её уровень в 100 раз выше, чем в сыворотке. У детей активность фермента выше, чем у взрослых, с возрастом активность ЛДГ сыворотки плавно снижается.

Показатели активности ЛДГ зависят от метода исследования. Повышенная активность ЛДГ в физиологических условиях наблюдается у беременных, новорожденных, после интенсивных физических нагрузок. Активность фермента у женщин несколько ниже, чем у мужчин. 

Мониторинг течения инфаркта миокарда. Рост активности ЛДГ наблюдается на 12 - 24 часу после инфаркта; максимальная активность отмечается через 24 - 48 часов. Повышенная активность фермента держится вплоть до 10 суток. Активность ЛДГ зависит от размеров очага поражения миокарда, а динамика ее снижения в процессе выздоровления - от интенсивности восстановительных процессов в сердечной мышце. 

Определение активности ЛДГ позволяет дифференцировать истинный инфаркт миокарда и клинически сходные с ним приступы стенокардии: при инфаркте суммарная активность ЛДГ возрастает и в результате ее значение в несколько раз превышает нормальный уровень, в то же время даже при тяжелых приступах стенокардии уровень активности ЛДГ соответствует норме. Снижение активности фермента в постинфарктном периоде происходит в 2 раза медленнее, чем нормализация таких маркеров поражения миокарда, как креатинкиназа и АСТ, что особенно ценно для поздней диагностики поражения.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Инфаркт миокарда.
  • Болезни печени.
  • Анемии гемолитические.
  • Опухолевые заболевания.

Описание

Фракция ЛДГ, характерная для сердечной мышцы.

В сыворотке крови и тканях человека лактатдегидрогеназа присутствует в виде 5 изоферментов. Каждый из изоферментов ЛДГ является тетрамером, образованным субъединицами двух типов - Н и М. При электрофоретическом разделении подвижность изоферментов различается, и они нумеруются как 1 (движется наиболее быстро), 2, 3, 4 и 5 (движется наиболее медленно).

Изофермент ЛДГ 1 присутствует в большой концентрации в мышце сердца (тетрамер НННН), а также в эритроцитах и корковом веществе почек; изофермент 5 (тетрамер ММММ) - в скелетной мускулатуре и в печени. ЛДГ 3 характерен для лёгочной ткани. В норме основным источником изоферментов ЛДГ в сыворотке являются разрушающиеся клетки крови. При повреждении тканей ЛДГ поступает из них в кровь.

Определение изоферментов имеет важное диагностическое значение, т. к. повышение концентрации отдельных изоферментов характеризует повреждение конкретных органов.

Повышение активности ЛДГ-1 в течение первых трёх суток после появления болей позволяет с большой вероятностью диагностировать инфаркт миокарда или исключить этот диагноз. Наиболее высокую диагностическую значимость повышение ЛДГ-1 имеет в первые 16 - 20 часов инфаркта миокарда, когда общая активность ЛДГ не превышает нормы. ЛДГ-1 может оставаться увеличенной после того как общая ЛДГ уже возвращается к норме. При небольших инфарктах активность ЛДГ-1 может быть увеличенной, в то время как общая ЛДГ остается в пределах нормы.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Диагностика возможного отравления фосфорорганическими инсектицидами.
  • Оценка функций печени при печёночной патологии (диагностика и мониторинг).
  • Оценка риска осложнений при хирургических вмешательствах, исследование чувствительности пациента к действию миорелаксантов.

Описание

Фермент, участвующий в гидролизе различных эфиров холина (ацетилхолин, бутирилхолин).

Холинэстераза синтезируется в печени. Особенно богаты этим ферментом нервная и мышечная ткани. Холинэстераза участвует в транспорте ионов через мембраны клеток крови и скелетных мышц, а в регуляции возбудимости и сократимости гладкой мускулатуры и миокарда.

Уровень холинэстеразы в сыворотке используется как показатель синтетической активности печени. Понижение активности холинстеразы в сыворотке сопровождается, как правило, снижением концентрации альбумина и ростом активности трансаминаз. Восстановление активности фермента свидетельствует о нормализации функции печени.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания предстательной железы (мониторинг течения карциномы простаты).
  • Заболевания печени, почек.

Описание

Фермент, участвующий в реакциях обмена фосфорной кислоты (при рН 5,0-5,5).

Кислая фосфатаза (КФ) катализирует гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и органических соединений. Этот лизосомальный фермент содержится практически во всех тканях. Самая высокая концентрация отмечается в предстательной железе (простатическая фракция), затем - в печени, селезёнке, эритроцитах (внелизосомальная локализация), тромбоцитах, костном мозге. Высокая активность кислой фосфатазы отмечается в макрофагах и остеокластах. Активность кислой фосфатазы предстательной железы никак не проявляется вплоть до достижения половой зрелости. 

У мужчин общая кислая фосфатаза сыворотки состоит из простатической КФ, частично, из КФ печени и КФ, вышедшей из разрушенных тромбоцитов и эритроцитов. 

У женщин выявляется преимущественно печёночное, эритроцитарное и тромбоцитарное происхождение фермента в сыворотке крови. Активность простатической фракции фермента ингибируют тартрат, оксалат, ионы фтора и железа. Устойчивые к действию тартрата формы кислой фосфатазы имеют источником другие органы и ткани.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания костной системы: остеодистрофии, метастазы и первичные опухоли костной ткани.
  • Обструктивные заболевания печени и желчевыводящих путей.
  • Первичный рак почек.
  • Инфекционный мононуклеоз (первая неделя заболевания).

Описание

Фермент, участвующий в реакциях обмена фосфорной кислоты, с оптимумом рН 8,6 - 10,1.

Катализирует гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и органических соединений. Самая высокая концентрация ЩФ обнаруживается в костной ткани (остеобластах), гепатоцитах, клетках почечных канальцев, слизистой кишечника и плаценте.

ЩФ участвует в процессах, связанных с ростом костей, поэтому активность её в сыворотке детей выше, чем у взрослых. Патологическое повышение активности ЩФ в сыворотке связано, в основном, с заболеваниями костей (формированием костной ткани) и печени (обструкцией желчных протоков). У недоношенных, детей в период активного роста, беременных (третий триместр) может наблюдаться повышенная физиологическая активность ЩФ.

ул. 40-летия Победы, 11

КЛИНИКА «ИСТОЧНИК»

Это многопрофильный медицинский центр, обладающий уникальным набором всех необходимых ресурсов для профилактики, лечения и сохранения здоровья взрослых и детей, включая скорую и неотложную медицинскую помощь.

Лицензия
ЛО-74-01-004408 от 19.01.2018

ООО «Поликлиника»