Биохимия крови. Анализы на специфические белки

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Заболевания стрептококковой этиологии (рожа, отиты, скарлатина, гнойно-воспалительные заболевания) и связанные с ними осложнения (ревматизм, гломерулонефрит, миокардит).

Описание

Маркёр наличия стрептококковой инфекции в организме.

АСЛ-О представляет собой антитела к антигену (стрептолизину) бета-гемолитического стрептококка группы А. Является лабораторным критерием ревматизма.

Повышение данного показателя свидетельствует о сенсибилизации организма к стрептококковым антигенам. В период реконвалесценции показатель снижается по сравнению с острым периодом, поэтому может использоваться для наблюдения за динамикой течения, оценки степени активности ревматического процесса.

Максимальную диагностическую и прогностическую ценность имеет серийное исследование (с интервалом около 1 недели). Однократное исследование на АСЛ-О имеет низкую информативность. АСЛ-О применяется для дифференциальной диагностики ревматизма и ревматоидного артрита (во втором случае степень повышения АСЛ-О значительно меньше). Титр АСЛ-О может быть повышен и у здоровых носителей стрептококка.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Коллагенозы (для определения реактивности процесса и эффективности терапии).
  • Острые инфекционные заболевания.
  • Опухоли.
  • Контроль эффективности лечения хронических заболеваний (амилоидоз).
  • Контроль эффективности антибактериальной терапии (сепсис новорожденных, менингит и т. д.).
  • Определение риска сердечно-сосудистых осложнений у пациентов с атеросклерозом, диабетом, а также находящихся на хроническом гемодиализе.

Описание

Белок острой фазы, самый чувствительный и самый быстрый индикатор повреждения тканей при воспалении, некрозе, травме.

С-реактивный белок получил свое название из-за способности вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококков (один из механизмов ранней защиты организма от инфекции). СРБ стимулирует иммунные реакции, в т. ч. фагоцитоз, участвует во взаимодействии Т- и В-лимфоцитов, активирует классическую систему комплемента. Синтезируется преимущественно в гепатоцитах, его синтез инициируется антигенами, иммунными комплексами, бактериями, грибами, при травме (через 4 - 6 часов после повреждения). В сыворотке здорового человека отсутствует.

Концентрация С-реактивного белка в крови имеет высокую корреляцию с активностью заболевания, стадией процесса. Уровень СРБ быстро и многократно увеличивается при воспалениях различной природы и локализации, паразитарных инфекциях, травмах и опухолях, сопровождающихся воспалением и некрозом тканей.

Тест на СРБ чаще всего сравнивают с СОЭ (скорость оседания эритроцитов). Оба показателя резко возрастают в начале заболевания, но СРБ появляется и исчезает раньше, чем изменяется СОЭ.

При успешном лечении уровень СРБ снижается в течение последующих дней, нормализуясь на 6 - 10 сутки, в то время как СОЭ снижается только спустя 2 - 4 недели.

Таким образом, быстрая нормализация уровня СРБ позволяет использовать этот тест для наблюдения за течением болезни и контроля эффективности лечения. При любых заболеваниях, либо после операции присоединение бактериальной инфекции, будь то местный процесс или сепсис, сопровождается повышением уровней белков острой фазы.

На содержание СРБ не оказывают влияния гормоны, в том числе при беременности, с переходом в хроническую стадию заболевания уровень С-реактивного белка снижается до полного его исчезновения и вновь возрастает при обострении процесса. Уровень СРБ при вирусной и спирохетной инфекции возрастает незначительно, поэтому при отсутствии травмы высокие значения его в сыворотке указывают на наличие бактериальной инфекции. У новорожденных СРБ может использоваться для диагностики сепсиса. После оперативного вмешательства уровень этого показателя возрастает, но при отсутствии бактериальной инфекции послеоперационном периоде он быстро нормализуется. А присоединение бактериальной инфекции (местный процесс или сепсис) сопровождается ростом СРБ или отсутствием его снижения.

За последнее десятилетие были разработаны высокочувствительные методы определения СРБ (< 0,5 мг/л). С такой чувствительностью может улавливаться изменение СРБ не только в условиях острого, но также и хронического, низкой степени выраженности эндогенного воспаления. Показано, что повышение СРБ даже в интервале концентраций < 10 мг/л и пограничных с верхней границей нормы значений у кажущихся здоровыми людей говорит о повышенном риске развития атеросклероза, а также первого инфаркта, тромбоэмболий.

Информативность показателя СРБ, определённого чувствительными методами, в этом плане, по некоторым данным, выше, чем определение холестерина липопротеинов низкой плотности. Риск сердечно-сосудистых осложнений у пациентов с увеличенным СРБ возрастает при параллельно увеличенных других факторах риска (холестерине, фибриногене, гомоцистеине и др.).

Пределы определения: 0,1 мг/л-16160 мг/л

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок. Исключить курение.

Показания

  • Ревматоидный артрит (определение активности процесса, прогноз и контроль лечения заболевания).
  • Другие аутоиммунные заболевания.
  • Хронические воспалительные заболевания.

Описание

Антитела к собственным иммуноглобулинам класса G.

Аутоантитела (обычно относящиеся к классу IgM), реагирующие в качестве аутоантигена с собственными иммуноглобулинами G, изменившими свойства под влиянием вируса или другого агента. Синтезируются плазматическими клетками синовиальной оболочки. Из суставов попадают в кровь. В крови образуют циркулирующие иммунные комплексы, которые повреждают синовиальную оболочку, стенки сосудов.

Ревматоидный фактор (РФ) определяется у больных ревматоидным артритом. В зависимости от наличия ревматоидного фактора, выделяют серопозитивную и серонегативную формы болезни. Обнаруживаются также у больных с другими видами аутоиммунной и хронической воспалительной патологии.

У пациентов с высокими значениями ревматоидного фактора отмечается склонность к развитию серьёзных системных (внесуставных) поражений; отмечается высокая активность деструктивных процессов. Около 15% больных ревматоидным артритом имеют IgG-класс РФ.

Это показатель риска развития системных проявлений ревматоидного артрита при длительном течении заболевания.

Низкие значения РФ имеют небольшую диагностическую ценность. У детей с ювенильным ревматоидным артритом РФ часто отрицателен. У пациентов пожилого возраста повышенный уровень РФ может определяться без клинических проявлений ревматоидного артрита. Поэтому повышенные значения РФ должны подтверждаться другими лабораторными и клиническими данными.

Пределы определения: < 20 МЕд/мл – 4200 МЕд/мл

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

На результат исследования может оказать влияние приём противосудорожных препаратов, эстрогенов, метадона, оральных контрацептивов, тамоксифена, аспарагиназы, курение.

Показания

  • Скрининговый тест в диагностике болезни Вильсона-Коновалова. 
  • Диагностика ацеруплазминемии, синдрома Менкеса и других состояний, связанных со снижением уровня церулоплазмина (в том числе, связанных с нарушениями питания). 
  • Заболевания ЦНС неясной этиологии.
  • При необходимости углублённых исследований, связанных с оценкой оксидантно/антиоксидантного статуса, риска сердечно-сосудистых заболеваний.
  • Тотальное парентеральное питание.

Описание

Медьсодержащий белок плазмы, играющий важную роль в метаболизме меди и железа и в механизмах прооксидантных / антиоксидантных реакций.

Впервые описан в 1944 г. Холмбергом и Лауреллом. Церулоплазмин – белок фракции α2-глобулинов плазмы, в котором содержится около 95% общего количества меди сыворотки крови: на одну молекулу церулоплазмина приходится 6 - 8 атомов меди. Высокое содержание меди придаёт ему голубой цвет («небесно-голубой белок плазмы»). Синтезируется церулоплазмин преимущественно паренхиматозными клетками печени и, в меньшей степени, макрофагами и лимфоцитами. Сначала образуется пептидная цепь, затем добавляется медь от внутриклеточной АТФазы (фермент отсутствует при болезни Вильсона-Коновалова). Роль церулоплазмина в транспорте самой меди не очень значительна, поскольку оборот меди в нём медленный (основную роль в транспорте меди играют альбумин и транскупреин).

В качестве биомаркёра состояния обмена меди в организме церулоплазмин информативен в условиях её выраженного дефицита. Синтез церулоплазмина заметно стимулируется эстрогенами (беременность, терапия эстрогенами). Церулоплазмин относится к острофазным реактантам. Концентрация его в крови повышается во время воспаления, инфекции, травматических состояний — в результате активации транскрипции гена церулоплазмина α-интерфероном и цитокинами. Рост уровня церулоплазмина относительно медленный – пик на 4 - 20 днях после острого инсульта.

Основная физиологическая роль церулоплазмина определяется его участием в окислительно-восстановительных реакциях. Действуя как ферроксидаза, церулоплазмин выполняет важнейшую роль в регуляции ионного состояния железа - окислении Fe2+ в Fe3+. Это делает возможным включение железа в трансферрин без образования токсических продуктов железа. Поддержание нормального транспорта и метаболизма железа — жизненно важная функция церулоплазмина. При дефиците железа происходит активация транскрипции гена церулоплазмина гипоксия-индуцибельным фактором-1 (HIF-1), который также активирует гены эритропоэтина, трансферрина и его рецептора.

Церулоплазмин может действовать как прооксидант или как антиоксидант в зависимости от наличия других факторов. В присутствии супероксида (например, в воспаленном сосудистом эндотелии), он выступает катализатором окисления липопротеидов низкой плотности. На основании результатов эпидемиологических исследований, церулоплазмин рассматривается как независимый фактор риска сердечно-сосудистых заболеваний.

Первичный генетический дефицит церулоплазминав гомозиготной форме вызывает тяжёлые нарушения метаболизма железа, во многом сходные с картиной гемохроматоза. Транспорт меди при этом страдает в меньшей степени. Клиническая картина включает блефароспазм, дегенерацию сетчатки, диабет, деменцию, экстрапирамидные расстройства. Вторичный дефицит церулоплазмина (вследствие нарушения включения меди в его молекулу при синтезе) – гораздо более частое явление. Дефицит меди в диете (неадекватная диета, парентеральное питание, мальабсорбция, терапия пенициламином) ассоциирован с нейтропенией, тромбоцитопенией, низким железом сыворотки, гипохромной нормо- или макроцитарной анемией, резистентной к терапии железом.

Болезнь Менкеса («болезнь курчавых волос») – связанная с Х-хромосомой генетическая аномалия, вызывающая нарушение поступления меди из желудочно-кишечного тракта в сосудистое пространство (отсутствует АТФаза, участвующая в механизмах транспорта меди в кровь). Соответственно, медь не поступает в печень и недоступна для включения в церулоплазмин, уровень его снижен. Клинически заболевание проявляется в задержке роста, нарастающей неврологической дегенерации. Характерны изменения волос (курчавые редкие и ломкие). Летальный исход при отсутствии лечения в течение первых 5 лет жизни.

Болезнь Вильсона-Коновалова (гепатолентикулярная дегенерация)- дефект гена 13 хромосомы, приводящий к отсутствию печёночной АТФазы, участвующей в механизме включения меди в церулоплазмин, нарушается и экскреция меди с желчью. Симптомы могут проявиться в 20 - 30 лет, но также и раньше или позже. В отличие от дефицита церулоплазмина, связанного с медьдефицитной диетой, и болезни Менкеса, в этом состоянии в организме наблюдается избыток меди и её отложение в тканях, включая печень, мозг, периферию радужной оболочки глаз (характерные кольца). Развиваются нарушения функции печени, сходные с острыми или хроническими гепатитами, дегенеративные изменения ЦНС и неврологические нарушения, изменения функции почек, реже – гематологические изменения (гемолиз, связанный с токсическим действием свободной меди). Выделение меди с мочой увеличивается в 5 - 10 раз. Уровень церулоплазмина низкий (за исключением иногда случаев, связанных с беременностью и воспалением).

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок. На исследование может повлиять приём лекарственных препаратов, обуславливающих гемолитическую анемию (дапсон, метилдопа, сульфосалазин), эстрогенов, оральных контрацептивов, тамоксифена, андрогенов.

Показания

  • Анемия. 
  • Подозрение на гемолиз.
  • Реакции на переливание крови (анализ пре- и посттрансфузионных образцов крови реципиента).
  • Обследование пациентов с искусственными клапанами сердца.
  • Гипертония беременных.
  • Оценка острофазных показателей воспаления и нарушений в а2-фракции глобулинов на электрофореграмме.

Описание

Белок, связывающий свободный гемоглобин, предотвращая выведение его из организма.

Открыт в 1938 г. М. Polonovski и М. Jajle. Это белок острой фазы воспаления, обладающий способностью связывать свободный гемоглобин, освобождающийся из эритроцитов, предотвращая выведение гемоглобина из организма и поражение почек. Он, как и трансферрин, церуроплазмин, относится к белкам, представляющим собой наиболее древнюю систему иммунной защиты организма.

Связывание токсичного свободного гемоглобина происходит с a-глобиновыми цепями гемоглобинов А, F, S и С. Метгемоглобин, гем и аномальные формы гемоглобина, в которых альфа-цепи отсутствуют, гаптоглобин не связывает. Гаптоглобин-гемоглобиновый комплекс быстро захватывается из циркулирующей крови ретикулоэндотелиальными клетками, благодаря чему предотвращается или минимизируется потеря гемоглобина и железа.

При гемолизе эритроцитов наблюдается быстрое снижение уровня гаптоглобина плазмы. В норме в день разрушается и удаляется из циркуляции около 1% эритроцитов. Увеличение этого количества до 2% ведёт к полному исчезновению гаптоглобина (в отсутствие таких стимулов для его продукции, как острое воспаление или кортикостероидная терапия). При патологиях, связанных с неэффективным гемопоэзом и разрушением эритроцитов при некоторых гемоглобинопатиях, наблюдается хроническое снижение уровня гаптоглобина (и гемопексина). Свободные димеры гемоглобина могут проходить через почечный фильтр, подвергаясь реабсорбции и катаболизму с включением железа в клеточный ферритин и гемосидерин. При насыщении способности к проксимальной реабсорбции свободный гемоглобин экскретируется в мочу. Железо в клетках почечных канальцев может достигать токсических концентраций, вызывающих нарушение функции почек.

Снижение гаптоглобина (в отсутствие других факторов, влияющих на его продукцию) является чувствительным маркёром внутрисосудистого гемолиза. Синтез гаптоглобина происходит преимущественно в печени, но также и в жировой ткани и лёгких. Стимулируется (посредством цитокинов) воспалением, но не гемолизом или снижением уровня гаптоглобина. Пик повышения наблюдается на 4 - 6 днях после стимуляции; снижение до нормального уровня – в течение 2 недель после удаления стимулирующих факторов.

В настоящее время продемонстрировано, что свободный гаптоглобин и его комплексы с гемоглобином играют важную роль не только в поддержании резерва железа, но и в контроле местных воспалительных процессов. Они являются мощными пероксидазами, которые гидролизуют пероксиды, освобождающиеся в процессе действия фагоцитов, гаптоглобин кроме того, ингибирует катепсин В и модулирует активность и пролиферацию лейкоцитов в участке воспаления. Комплексирование гемоглобина гаптоглобином предотвращает стимуляцию им перекисного окисления липидов и образование гидроксильного радикала в участках воспаления. Гаптоглобин относят к природным бактериостатическим агентам при инфекциях Fe-зависимыми бактериями (например, Escherichia coli), что связано, возможно, с предотвращением использования ими железа гемоглобина.

Длительно сохраняющиеся высокие значения гаптоглобина являются признаком неблагоприятного течения болезни. Уменьшение концентрации гаптоглобина чаще всего отмечается при заболеваниях, сопровождающихся внутрисосудистым гемолизом или повышенным высвобождением гемоглобина, например, при гемолитической анемии, пострансфузионном гемолизе и малярии. Внесосудистый гемолиз обычно не приводит к изменению концентрации гаптоглобина. Кроме того, снижение концентрации гаптоглобина может отмечаться при врождённой агаптоглобулинемии и тяжёлых заболеваниях печени с нарушением синтеза белков. Искусственные клапаны сердца и интенсивные занятия спортом, сопровождающиеся постоянным механическим повреждением эритроцитов, также могут приводить к снижению уровня гаптоглобина.

Уровень гаптоглобина низок в период новорожденности, а также у женщин во время беременности или терапии экзогенными эстрогенами, включая оральные контрацептивы.

Подготовка

Специальной подготовки не требуется.

Показания

  • Биохимическая оценка риска фиброза печени у пациентов с хроническими заболеваниями печени (см. также профили Фибромакс, Фибротест).
  • Болезни почек.
  • В научно-исследовательских целях.

Описание

Универсальный ингибитор протеиназ, один из непрямых маркеров фиброза печени. 

Альфа-2-макроглобулин (А2М) – высокомолекулярный белок, присутствующий в крови в значительной (микромолярной) концентрации. Это один из основных компонентов фракции альфа-2-глобулинов. А2М синтезируется преимущественно в печени, затем поступает в плазму, из которой диффундирует в другие жидкости организма из-за большого размера молекул лишь в минимальных количествах. Этот белок является универсальным ингибитором протеиназ плазмы и действует как уникальный механизм «ловушки» с полным захватом мишени, блокируя доступ белков к захваченной протеазе. Быстрое удаление А2М-комплексов осуществляется клетками печени двумя способами, один из которых – посредством тех же рецепторов, которые участвуют в удалении липопротеидов низкой плотности. А2М включён в механизмы ингибирования ферментных каскадов систем свёртывания, фибринолиза, системы комплемента, кининовой системы. Он является транспортёром цитокинов и ростовых факторов. Участвует в модуляции иммунных и воспалительных реакций, проявляет иммуносупрессивные свойства, включая ингибирование клеточно-опосредованной цитотоксичности и пролиферации лимфоцитов, иммуносупрессию при беременности (PZP - рrеgnаnсу zоnе рrоtеins – белки семейства альфа-2-макроглобулинов). 

У женщин репродуктивного возраста средний уровень A2M несколько выше, чем у мужчин (A2M относится к эстроген-зависимым белкам). У детей уровень А2М примерно вдвое выше, чем у взрослых. Приближение к взрослым значениям происходит в течение подросткового периода; относительный минимум наблюдается в среднем возрасте, у людей старше 70 лет концентрация A2M возрастает. 

С практической точки зрения, основной интерес к этому тесту в настоящее время связан с использованием альфа-2-макроглобулина в качестве одного из непрямых маркёров фиброза печени. А2М продуцируется в участках воспаления и печеночного фиброза различными клетками, включая гепатоциты и звёздчатые клетки. Отмечена достоверная положительная корреляция уровня А2М сыворотки с прогрессированием стадий фиброза. Хронические гепатиты (C, B и другие) являются актуальной клинической проблемой. Симптомы могут быть мало выражены, но существует риск прогредиентного течения болезни -- развития цирроза печени. Оценка степени фиброза печени важна для принятия решений о необходимости применения и выбора терапии. Биопсия печени («золотой стандарт» диагностики фиброза), даже при правильном проведении, не исключает ложноотрицательных результатов и несёт определенный риск осложнений. Альфа-2-макроглобулин, в числе других биохимических маркёров, используют для неинвазивной оценки риска фиброза у пациентов с хроническими болезнями печени, как один из наиболее информативных независимых факторов, в частности, в известных панелях Fibrotest/Actitest, Fibroscore (в ИНВИТРО см. профили Фибротест, Фибромакс, Стеатоскрин). 

Уровень А2М в сыворотке может изменяться при острых и хронических заболеваниях, но изменения в целом умеренные и не ассоциированы с какой-либо конкретной болезнью. Снижение уровня А2М обычно является результатом повышенного удаления комплексов А2М с протеиназами и отмечается в состояниях, связанных с повышенной протеолитической активностью (в том числе, при панкреатитах), состояниях активации фибринолиза. При нефротическом синдроме отмечается повышение уровня А2М, как отражение снижения объёма плазмы и вследствие компенсаторного -- в ответ на потерю низкомолекулярных белков и снижение онкотического давления плазмы -- повышения синтеза А2М. Повышенный уровень А2М выявляют при сахарном диабете, чаще у пациентов с большей длительностью заболевания и при наличии осложнений. 

Следует отметить научо-исследовательский интерес к А2М в связи с ещё двумя патологическими состояниями. А2М локально вырабатывается в предстательной железе, его экспрессия повышается при доброкачественной гиперплазии простаты. Он образует комплексы с простатическим специфическим антигеном (ПСА), обладающим свойствами протеазы, содержание таких комплексов повышено при карциноме простаты в активной стадии болезни, они активно выводятся клетками печени. Уровень А2М до лечения карциномы простаты в развернутой стадии бывает понижен и возвращается к нормальному уровню после успешного лечения. Исследуют роль А2М и его комплексов в патогенезеамилоидоза при болезни Альцгеймера и диализ-ассоциированного амилоидоза.

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее, чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • ранний дебют эмфиземы легких (ранее 45 лет, вне зависимости от длительности курения); 
  • эмфизема в отсутствие явных признаков риска (курение, профессиональные вредности и пр.);
  • хроническая обструктивная болезнь легких;
  • бронхоэктазы без определенной этиологической причины у взрослых пациентов; 
  • астма, если обструкция дыхательных путей не нормализуется полностью под действием терапии; 
  • поражение печени неизвестной природы; 
  • некротизирующий панникулит;
  • васкулит с наличием антител к цитоплазме нейтрофилов (анти-PR3, c-ANCA);  
  • обследование при семейной предрасположенности к связанным с дефицитом А1АТ видам патологии (эмфизема, бронхоэктазы, болезни печени, панникулиты); 
  • снижение или отсутствие пика альфа-1-фракции при скрининговом исследовании фракций белка электрофорезом.

Описание

Скрининговый тест для выявления альфа-1-антитрипсиновой недостаточности.

Альфа-1-антитрипсин – гликопротеин с молекулярной массой 50 кДа, основной компонент альфа-1-фракции при электрофорезе белков сыворотки крови. Подавляющая часть альфа-1-антитрипсина сыворотки образуется в печени. Молекулы этого белка имеют небольшой размер и легко диффундируют из плазмы в ткани. Уровень А1АТ повышается при воспалении. Этот белок обладает способностью блокировать активность протеолитических ферментов: систем кинина, комплемента, фибринолитической системы, протеаз, выделяемых нейтрофилами. При воспалительном процессе в легочной ткани альфа-1-антитрипсин эффективно подавляет функцию эластазы, выделяющейся из нейтрофилов, предотвращая деградацию белка соединительной ткани − эластина − в стенках альвеол и развитие эмфиземы легких. Он модулирует локальный иммунный ответ, обладает антиоксидантным и антимикробным действием, ингибирует протеолитические ферменты апоптоза. Концентрация А1АТ значительно повышается при остром воспалении, инфекционных заболеваниях, ревматических заболеваниях, повреждении или некрозе тканей, некоторых злокачественных процессах, действии эстрогенов (при заместительной терапии эстрогенами, приеме пероральных контрацептивов, повышении уровня эстрогенов при беременности – в третьем триместре до двукратного повышения), воспалительном процессе в печени. 

Генетически детерминированный дефицит А1АТ коррелирует с высоким риском развития патологии легких. Связь дефицита альфа-1-антитрипсина с повышенным риском развития эмфиземы легких была открыта Laurell и Eriksson, которые в 1963 году впервые описали отсутствие альфа-1-фракции у больных с панацинарной эмфиземой. Позднее была описана связь врожденного дефицита данного белка с заболеваниями печени. 

Дефицит А1АТ (альфа-1-антитрипсиновая недостаточность) представляет собой наследственное заболевание, обусловленное сниженной сывороточной концентрацией альфа-1-антитрипсина, с общей частотой встречаемости 1:3000-5000. Среди лиц с эмфиземой, астмой, хронической обструктивной болезнью легких распространенность недостаточности альфа-1-антитрипсина существенно выше, чем в общей популяции, и достигает 1:100-1:10. Риск развития патологии легких на фоне дефицита А1АТ значительно увеличивается у курильщиков: эмфизема и тяжелая хроническая обструктивная болезнь легких у курящих лиц с дефицитом альфа-1-антитрипсина развивается, в среднем, к 32-41 году. Количественное определение А1АТ входит в современные рекомендации по обследованию пациентов с хроническими обструктивными заболеваниями легких и семейной историей подобных заболеваний, а также при возникновении такой патологии в возрасте до 45 лет. 

Дефицит альфа-1-антитрипсина уже в детском возрасте может вызывать поражение печени, его можно подозревать при синдроме тяжелого гепатита у новорожденных, холестатическом синдроме в детском и молодом возрасте. У лиц старше 50 лет повышен риск развития цирроза печени и гепатоцеллюлярной карциномы. Более редкими клиническими проявлениями недостаточности А1АТ являются некротический панникулит, системный гранулематозный васкулит. 

Помимо генетически обусловленной недостаточности альфа-1-антитрипсина, снижение сывороточной концентрации А1АТ может наблюдаться и при увеличенном его потреблении – при идиопатическом респираторном дистресс-синдроме у детей, тяжелом гепатите у новорожденных, тяжелом поражении поджелудочной железы. Уровень альфа-1-антитрипсина низок при нефротическом синдроме вследствие потерь белка (если отсутствует воспаление), энтеропатиях с потерей белка, при голодании. 

Для подтверждения генетически детерминированного дефицита необходимо исследование генотипа или фенотипа альфа-1-антитрипсина у пациента (см. тест №832A1A «Альфа-1-антитрипсин, фенотипирование»).

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее, чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

В дополнение к исследованию концентрации альфа-1-антитрипсина (см. тест №1200A1AT «Альфа-1-антитрипсин, концентрация») при следующих состояниях: 

  • ранний дебют эмфиземы легких ( ранее 45 лет, вне зависимости от длительности курения); 
  • эмфизема в отсутствие явных признаков риска (курение, профессиональные вредности и пр.); 
  • хроническая обструктивная болезнь легких; 
  • бронхоэктазы без определенной этиологической причины у взрослых пациентов;
  • астма, если обструкция дыхательных путей не нормализуется полностью под действием терапии; 
  • поражение печени неизвестной природы; 
  • некротизирующий панникулит;
  • васкулит с наличием антител к цитоплазме нейтрофилов (анти-PR3, c-ANCA);  
  • обследование при семейной предрасположенности к связанным с дефицитом А1АТ видам патологии (эмфизема, бронхоэктазы, болезни печени, панникулиты);
  • снижение или отсутствие пика альфа-1-фракции при скрининговом исследовании фракций белка электрофорезом.

Описание

Исследование молекулярных форм альфа-1-антитрипсина сыворотки, применяемое при подозрении на генетически обусловленный дефицит альфа-1-антитрипсина.

Фенотипирование альфа-1-антитрипсина (определение вариантов его молекулярных форм в сыворотке крови) следует проводить при подозрении на генетически обусловленный дефицит альфа-1-антитрипсина у пациентов с характерной клинической картиной и снижением концентрации альфа-1-антитрипсина в крови (см. тест №1200A1AT «Альфа-1-антитрипсин, концентрация»). 

Структура молекулы альфа-1-антитрипсина закодирована в гене SERPINA1 (14q32.1), который чаще называют ген Pi (Protease inhibitor), с 2-х аллелей которого осуществляется кодоминантная экспрессия этого белка (т. е. у гетерозигот оба аллеля гена получают полное выражение, нет доминирования одного над другим). Нормальной аллельной формой гена альфа-1-антитрипсина является аллель PiM (дикий тип гена), нормальным и превалирующим среди населения генотипом/фенотипом является гомозиготный генотип/фенотип PiMM. Около 10% индивидуумов являются гетерозиготами. Известно более 80 генетических вариантов аллелей альфа-1-антитрипсина, среди которых около 30 могут проявляться снижением концентрации альфа-1-антитрипсина. 

В клинической практике недостаточность альфа-1-антитрипсина у 95% пациентов сочетается с аллелями PiZ и PiS. Тяжелые клинические проявления дефицита альфа-1-антитрипсина ассоциированы преимущественно с гомозиготным вариантом PiZZ, при котором уровень альфа-1-антитрипсина может составлять менее 15% от нормы, а также очень редким фенотипом Null. Процент активности альфа-1-антитрипсина при других относительно распространенных фенотипах составляет, соответственно, при PiMS – 80%, PiSS – 60%, PiMZ – 57,5% от нормы. 

Наиболее выраженная симптоматика дефицита альфа-1-антитрипсина отмечается у гомозигот по PiZ и PiNull аллелям. У пациентов с PiZZ генотипом уже в детском возрасте может выявляться поражение печени. Тяжелая симптоматика поражения легких отмечается практически у всех его носителей, такие пациенты обычно нуждаются в заместительной терапии. У гетерозигот по PiZ аллелю, включая генотипы PiMZ, PiSZ, отмечается предрасположенность к заболеваниям легких, которая значительно усугубляется курением. Прогноз может быть улучшен устранением дополнительных внешних факторов риска. 

Основным способом определения аллельных форм альфа-1-антитрипсина служит фенотипирование альфа-1-антитрипсина методом изоэлектрического фокусирования. Этот метод позволяет определить до 80 различных фенотипических вариантов альфа-1-антитрипсина и является в настоящее время «золотым стандартом» диагностики альфа-1-антитрипсиновой недостаточности. Характерная клиническая картина поражения легких в сочетании со сниженной концентрацией альфа-1-антитрипсина (см. тест №1200A1AT «Альфа-1-антитрипсин, концентрация») и обнаружением редких изоформ альфа-1-антитрипсина при фенотипировании позволяют подтвердить диагноз альфа-1-антитрипсиновой недостаточности.

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Скрининг гемохроматоза.
  • Дифференциальная диагностика анемии.
  • Опухоли.
  • Диагностика гипопротеинемии.

Описание

Плазменный белок, гликопротеин — основной переносчик железа. 

Синтез трансферрина осуществляется в печени и зависит от функционального состояния печени, от потребности в железе и резервов железа в организме. При снижении концентрации железа синтез трансферррина возрастает. Железо, поступающее с пищей, накапливается в эпителиальных клетках слизистой оболочки тонкого кишечника. Трансферрин участвует в транспорте железа от места его всасывания (тонкая кишка) до места его использования или хранения (костный мозг, печень, селезёнка). 

При разрушении эритроцитов в селезёнке, печени и костном мозге железо, высвобождаемое из гема, трансферрин транспортирует в костный мозг; часть железа включается в состав ферритина и гемосидерина. Одна молекула трансферрина связывает два атома железа - иона Fe3+, а 1 г трансферрина соответственно около 1,25 мг железа. Зная это соотношение, можно рассчитать количество железа, которое может связать сывороточный трансферрин, оно приближается к величине общей железосвязывающей способности сыворотки (ОЖСС). В диагностике используется также расчётная величина - % насыщения трансферрина железом (отношение концентрации сывороточного железа к максимальной железосвязывающей способности трансферрина, выраженное в процентах). 

В норме процент насыщения трансферрина железом составляет около 30%. Снижение процента насыщения трансферрина железом (следствие снижения концентрации железа и роста концентрации трансферрина) указывает на анемию, обусловленную недостатком поступления железа. При значительном увеличении % насыщения трансферрина железом в плазме появляется низкомолекулярное железо, которое может откладываться в печени и поджелудочной железе, вызывая их повреждение. 

Оценка содержания трансферрина (и расчет % его насыщения железом) может производиться с использованием иммунометрического определения его концентрации или косвенно, по железосвязывающей способности сыворотки, измеренной с помощью насыщения сыворотки избытком железа. Иммунометрическое определение трансферрина является более точным. Содержание трансферрина у женщин на 10% выше, чем у мужчин. 

В третьем семестре беременности концентрация трансферрина в сыворотке может повыситься на 50%. Концентрация этого белка снижается у пожилых людей. При воспалении трансферрин проявляется как негативный белок острой фазы (его концентрация при острофазном ответе на воспаление уменьшается).

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Подозрение на гемохроматоз.
  • Дифференциальная диагностика анемии.
  • Опухоли.
  • Хронические инфекционные и воспалительные заболевания.

Описание

Самый информативный индикатор запасов железа в организме, основная форма депонированного железа. 

Представляет собой белок сферической формы - апоферритин, в ядре которого находится комплекс гидроокиси и фосфата железа. Одна молекула ферритина может содержать до 4000 молекул железа. Ферритин синтезируется в клетках органов РЭС (ретикуло-эндотелиальная система). Содержится во всех клетках тела и жидкостях организма. Наиболее богаты им предшественники эритроцитов в костном мозге, макрофаги и ретикулоэндотелиальные клетки печени; также обнаруживается в слизистой оболочке кишечника и в плазме. 

Включение железа в его состав требует окисления Fe 2+ в Fe3+. В физиологических условиях метаболизма железа ферритин играет важную роль в поддержании железа в растворимой, нетоксичной и биологически полезной форме. В результате полимеризации растворимого ферритина образуется нерастворимый гемосидерин. Ферритин сыворотки содержит 20 - 25% железа; его концентрация - хороший показатель запасов железа у здоровых людей и при неосложнённых железодефицитных состояниях. 

Во время беременности уровень ферритина может снижаться постепенно, на 50% к 20-й неделе, на 70% в третьем триместре беременности. В условиях острого воспаления повышенный уровень сывороточного ферритина может не только отражать количество железа в организме, но явиться проявлением острофазного ответа, так как ферритин является одним из острофазных белков. Тем не менее, если у пациента действительно имеется дефицит железа, острофазное повышение трансферрина не бывает значительным. При состояниях с избытком железа и некоторых хронических заболеваниях ферритин сыворотки не позволяет правильно оценить запасы доступного для обмена железа. 

Помимо использования в качестве показателя запасов железа в организме, определение концентрации ферритина важно для дифференциальной диагностики железодефицитной анемии и анемии хронических заболеваний (анемии, сопровождающей инфекционные, ревматические и опухолевые заболевания). Одним из основных механизмов анемии хронических заболеваний является перераспределение железа в клетки макрофагальной системы, активирующейся при воспалительных (инфекционных и неинфекционных) или опухолевых процессах. Железо накапливается в макрофагах в виде ферритина, перенос его от ферритина к трансферрину нарушается, что влечет за собой снижение уровня сывороточного железа. В этих условиях ошибочный диагноз железодефицитной анемии и назначение препаратов железа (парентерально) может привести к развитию вторичного гемосидероза и усугублению положения больного. 

Дифференциальная диагностика истинного и перераспределительного дефицита железа возможна только при условии определения уровня сывороточного ферритина. При онкопатологии, особенно опухолевых и метастатических поражениях костного мозга, ферритин служит своеобразным опухолевым маркером. К временному значительному повышению уровня сывороточного ферритина приводит избыточное поступление железа после трансфузий или гемодиализа.

Пределы определения: 1 мкг/л-202000 мкг/л

Подготовка

Кровь рекомендуется сдавать утром (в период с 8 до 11 часов), натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания, воду пить можно). Накануне избегать пищевых перегрузок.

Показания

  • Ранняя диагностика, мониторинг и прогноз инфаркта миокарда.
  • Заболевания скелетных мышц (некроз, травма, ишемия).

Описание

Белок, содержащийся в клетках скелетных мышц и в миокарде, обеспечивающий в них депонирование кислорода.

Молекула миоглобина образована единичной полипептидной цепью и железосодержащим гемом, сходна по строению и функциям с гемоглобином крови.

Миоглобин связывает кислород (образуется оксимиоглобин) и является основным его поставщиком для скелетных мышц. При гипоксии (например, при интенсивной физической нагрузке) кислород высвобождается из комплекса с миоглобином и поступает в митохондрии миоцитов, где осуществляется синтез АТФ. Выводится миоглобин в неизмененном виде с мочой, поэтому его концентрация также зависит от функции почек. При любом повреждении, некрозе, лизисе ткани скелетной мускулатуры или миокарда миоглобин поступает в кровь. При инфаркте миокарда выраженность гипермиоглобинемии находится в прямой зависимости от размеров очага некроза. Это один из самых ранних маркеров инфаркта миокарда (обнаруживается уже через 2 часа после приступа, увеличение концентрации может быть 10-кратным), предполагается, что быстрое поступление в кровь связано с относительно малыми размерами молекулы, этим же объясняется и быстрое выведение его почками из крови.

Миоглобин - неспецифический маркёр инфаркта миокарда, поэтому диагноз должен подтверждаться более специфичными для поражения миокарда маркёрами.

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

Показания

  • В качестве дополнительного теста для подтверждения диагноза сердечной недостаточности в неясных случаях, при противоречивой клинической симптоматике или смешанной этиологии заболевания.
  • Мониторирование пациентов с хронической сердечной недостаточностью с целью оценки тяжести состояния, прогноза и контроля эффективности терапии.

Описание

Маркёр сердечной недостаточности Pro-BNP – предшественник «мозгового» натриуретического пептида – BNP (brain natriuretic peptide), входящего в семейство натриуретических пептидов, среди которых известен также предсердный натриуретический пептид.

Название «мозговой» связано с тем, что впервые он был выявлен в мозгу животных. У человека основным источником BNP является миокард желудочков. Он секретируется миоцитами в виде 108-аминокислотного предшественника (pro-BNP) в ответ на увеличение напряжения стенки желудочков, повышение вентрикулярного объёма и давления. Pro-BNP расщепляется на 32-аминокислотный активный натриуретический гормон (BNP) и N-концевой 78-аминокислотный неактивный пептид NT-proBNP.

BNP является антагонистом ренин-ангиотензин-альдостероновой системы. Он усиливает почечный кровоток и фильтрацию, повышает выделение натрия с мочой и объём выделяемой мочи, увеличивает сердечный выброс (за счёт снижения системной и лёгочной резистентности сосудов), снижает содержание в крови ренина, альдостерона, норадреналина, эндотелина-1. В ряде клинических исследований продемонстрирована связь повышенного уровня BNP и NT-proBNP в крови с дисфункцией левого желудочка и сердечной недостаточностью. Повышение уровня BNP и NT-proBNP положительно коррелирует со степенью сердечной недостаточности (до 25-кратного роста концентрации NT-proBNP) и выявляется даже при минимальных клинических симптомах. Увеличение концентрации BNP и NT-proBNP можно наблюдать и при асимптоматической левожелудочковой дисфункции, артериальной или лёгочной гипертензии, гипертрофии сердца, патологии клапанов сердца, аритмиях и остром коронарном синдроме.

NT-proBNP, в качестве биохимического маркёра, обладает некоторыми преимуществами по сравнению с BNP, поскольку дольше и в более высокой концентрации циркулирует в крови (период полувыведения для BNP – 20 минут, для NT-proBNP – от 60 до 100 минут), проявляет меньшую внутрииндивидуальную вариабельность (до 130% для BNP и до 90% для NT-proBNP), более стабилен как аналит в условиях in vitro.

NT-proBNP – быстрый и информативный тест, полезный в клинической диагностике сердечной недостаточности в неясных случаях с неоднозначной клинической картиной или смешанной этиологией заболевания. Отрицательная предсказательная ценность теста более 95% - то есть, нормальный уровень NT-proBNP с высокой вероятностью позволяет исключить сердечную недостаточность (например, в случаях одышки, обусловленной резким обострением хронического обструктивного лёгочного заболевания, или отеков, не связанных с сердечной недостаточностью). Следует отметить при этом, что NT-proBNP не должен использоваться в качестве единственного критерия.

Позитивная предсказательная ценность теста (подтверждение диагноза при превышении используемого порогового значения показателя) несколько ниже, вследствие влияния других причин повышения уровня NT-proBNP (например, почечная недостаточность). У пациентов с диагнозом хронической сердечной недостаточности NT-proBNP предлагается использовать для оценки тяжести состояния, в прогностических целях и для мониторинга проводимой терапии (увеличение уровня маркёра > 2 - 3 раз от его исходного уровня у пациента говорит об остром ухудшении состояния).

Технологии определения NT-proBNP от разных производителей могут иметь свои особенности, динамическое наблюдение следует проводить в одинаковых условиях. Результаты теста следует интерпретировать с учётом индивидуальных данных пациента (пол, возраст, масса тела), хотя введение дифференцированных диагностических порогов продолжает обсуждаться.

Умеренное повышение концентрации NT-proBNP наблюдается в пожилом возрасте.

Уровень NT-proBNP несколько выше у женщин по сравнению с мужчинами (ложно-положительные. результаты теста чаще наблюдаются у женщин старше 75 лет).

Наблюдается тенденция по более низкому уровню NT-proBNP у тучных людей, даже на фоне примерно одинаковой тяжести сердечной недостаточности (следует учитывать возможность ложно-отрицательных результатов).

Пределы определения: 5 пг/мл-70000 пг/мл

Подготовка

Специальная подготовка не требуется. Рекомендуется взятие крови не ранее чем через 4 часа после последнего приема пищи.

С общими рекомендациями для подготовки к исследованиям можно ознакомиться здесь >>.

Показания

  • Диагностика инфаркта миокарда.
  • Обследование пациентов с инфарктом миокарда и нестабильной стенокардией в прогностических целях.
  • Выбор тактики лечения больных с острым коронарным синдромом.
  • Контроль влияния химиотерапии на миокард.

Описание

Высокоспецифичный маркёр поражения миокарда.

Тропонины — небольшие белки, включённые в процесс регуляции мышечного сокращения. Два вида тропонинов, тропонин-I и тропонин-T, структурно различаются в скелетной и сердечной мышцах, поэтому кардиоспецифичные формы тропонина-I и тропонина-T можно изолированно выявить методами иммуноанализа. Для тропонинов отношение концентрации внутри мышечных клеток к концентрации в плазме крови намного выше, чем для ферментов и миоглобина, что делает эти белки высокочувствительными маркёрами поражения миокарда.

Около 5% тропонина-I внутри мышечных клеток находится в свободном виде в цитоплазме, что объясняет его появление в плазме крови уже через 3 - 6 часов после повреждения сердечной мышцы (этому способствует также и малый размер молекул тропонина). Основное же количество тропонина-I в клетке связано с мышечными филаментами и при поражении сердечной клетки освобождается медленно, вследствие чего увеличенная концентрация тропонина в крови сохраняется в течение 1 - 2 недель после повреждения миокарда.

Период увеличенного выделения тропонина-I, таким образом, перекрывает «диагностические окна» как креатинкиназы-МВ, так и ЛДГ. Пик концентрации тропонина-I наблюдается на 14 - 20 часах после появления болей в груди, через 7 часов после развития острого инфаркта миокарда концентрация тропонина-I увеличена у 95% пациентов. После успешного проведения тромболизиса наблюдается больший подъём уровня тропонина-I по сравнению с пациентами со стойкой окклюзией (феномен вымывания).

Исследование тропонина-I целесообразно проводить при обследовании пациентов как в ранние, так и в поздние сроки после появления клинической симптоматики. Этот тест полезен при решении вопросов выбора тактики ведения больных с острым коронарным синдромом, включая пациентов с нестабильной стенокардией. При остром коронарном синдроме повышенный уровень тропонина-I расценивают как признак ишемии миокарда, обусловленной активацией и агрегацией тромбоцитов и ведущей к некрозу.

Повышение концентрации тропонина-I у пациентов с нестабильной стенокардией говорит о неблагоприятном прогнозе и риске развития инфаркта миокарда в ближайшие 4 - 6 недель. Определение тропонина-I можно использовать в целях диагностики инфаркта миокарда у пациентов с сочетанным повреждением скелетных мышц (показано, что острые и хронические повреждения скелетных мышц, чрезмерные физические нагрузки, хирургические операции, исключая операции на сердце, мышечные травмы не вызывают повышения уровня тропонина-I). Малый подъём сердечного тропонина-I должен интерпретироваться с осторожностью. Потенциально к увеличению уровня кардиоспецифичного тропонина-I могут приводить разные патологические состояния, результирующие в повреждении клеток миокарда. Увеличенный уровень тропонина изолированно не может служить основанием для диагноза инфаркта миокарда. В редких случаях уровень тропонина-I может возрастать при почечной недостаточности.

Пределы определения: 0,01 нг/мл-550 нг/мл

Подготовка

Специальной подготовки не требуется. Материал для исследования: сыворотка крови.

Показания

  • Подозрение на злоупотребление алкоголем. 
  • В комплексе обследования пациентов с заболеваниями, часто ассоциированными со злоупотреблением алкоголя (болезни печени, панкреатиты, депрессии). 
  • В целях подтверждения причины некоторых сдвигов лабораторных тестов, которые могут быть связаны со злоупотреблением алкоголем (повышение ГГТ, увеличение MCV, повышение уровня холестерола липопротеидов высокой плотности ЛПВП, изменение уровня и соотношения АСТ/АЛТ). 
  • Мониторинг пациентов высокого риска злоупотребления алкоголем для выявления рецидивов.

Описание

Тест используют для выявления хронического употребления больших доз алкоголя. 

Трансферрин – гликопротеин, участвующий в транспорте железа в организме, присутствует в крови в виде различных изоформ. В зависимости от состава углеводных цепей трансферрина количество присоединенных остатков сиаловых кислот в его молекуле может достигать восьми. Из них только 5-(пента-), 4-(тетра), 3-(три-), и 2-(ди-) сиалотрансферрины циркулируют в детектируемом количестве. В норме трансферрин представлен преимущественно тетрасиалотрансферрином. Хроническое употребление больших доз алкоголя приводит к угнетению гликозилирования трансферрина (и прикрепления остатков сиаловых кислот), в результате чего возрастает содержание изоформ со сниженным количеством остатков сиаловых кислот (асиало-, моно- и дисиало- трансферринов), которые оценивают суммарно как углеводдефицитный трансферрин (УДТ). Основную часть УДТ составляет дисиалотрансферрин. При прекращении приема алкоголя повышенное содержание УДТ сохраняется до 2 недель (период полувыведения трансферрина), после чего результаты теста нормализуются. 

В настоящее время исследование углеводдефицитного трансферрина используют в качестве наиболее специфичного и надежного теста при подозрении на хроническое употребление больших доз алкоголя. Это может быть важно в различных социально-бытовых ситуациях при подозрении на злоупотребление алкоголем, в том числе при профессиональных осмотрах, а также при обследовании пациентов с заболеваниями, которые часто связаны с чрезмерным употреблением алкоголя (болезни печени, панкреатиты, депрессии). Установление факта хронического злоупотребления алкоголем существенно для правильной интерпретации результатов лабораторных тестов и постановки верного диагноза. Алкогольную зависимость не всегда адекватно диагностируют при помощи опросников, хотя этот фактор доступен коррекции. Косвенные лабораторные признаки хронического злоупотребления алкоголем, обычно используемые в этих целях (повышение уровня фермента ГГТ – гамма-глутамилтрансферазы, среднего объема клеток крови – MCV, повышение уровня и изменение соотношения ферментов АСТ/АЛТ), часто недостаточно специфичны. В отличие от них, УДТ не изменяется при других заболеваниях (например, неалкогольных болезнях печени). На содержание УДТ не оказывают влияния лекарственные препараты – в частности, антидепрессанты или дисульфирам (препарат, используемый для лечения алкоголизма). Тест на углеводдефицитный трансферрин достоверно выявляет длительное употребление больших доз алкоголя (более 60 г/день в течение 2 недель). Повышения уровня углеводдефицитного трансферрина не отмечается при однократном применении большой дозы алкоголя, или при употреблении умеренных доз алкоголя. У пациентов из группы высокого риска злоупотребления алкоголем исследование УДТ можно использовать в мониторинге для выявления рецидивов. Чувствительность теста УДТ индивидуально несколько варьирует. По оценкам, чувствительность исследований УДТ в выявлении алкогольной зависимости достигает 60−70%, специфичность − 80−90%. Наибольшая специфичность теста отмечается при обследованиях мужчин старше 40 лет. Исследование менее специфично для женщин, особенно при беременности, а также в случае применения гормональной замещающей терапии или гормональных противозачаточных средств. Тест неприменим в случае подозрения на врожденные нарушения гликозилирования. Наличие редких генетических вариантов трансферрина в большинстве случаев можно отличить от действительного повышения УДТ применяемым в данном случае методом высокоэффективной жидкостной хроматографии (в отличие от иммунологических методов). Использование относительных единиц (процент от общего трансферрина) для оценки результата позволяет снизить вероятность искажения вследствие варьирования общего содержания трансферрина при анемии или во время беременности. 

ВНИМАНИЕ! Настоящее лабораторное исследование не является экспертизой. Тип исследования – предварительное скрининговое лабораторное исследование. Результаты, получаемые пациентом, могут быть переданы им в судебные органы и могут быть рассмотрены как доказательство в судебных процессах только на усмотрение суда.

ул. 40-летия Победы, 11
Запись на консультацию

КЛИНИКА "ИСТОЧНИК"

Это многопрофильный медицинский центр, обладающий уникальным набором всех необходимых ресурсов для профилактики, лечения и сохранения здоровья взрослых и детей, включая скорую и неотложную медицинскую помощь.

Лицензия
ЛО-74-01-003908 от 11.01.2017 г.

ООО "Поликлиника"